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DE69504176T2 - Hybridisierungsverfahren - Google Patents

Hybridisierungsverfahren

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DE69504176T2
DE69504176T2 DE69504176T DE69504176T DE69504176T2 DE 69504176 T2 DE69504176 T2 DE 69504176T2 DE 69504176 T DE69504176 T DE 69504176T DE 69504176 T DE69504176 T DE 69504176T DE 69504176 T2 DE69504176 T2 DE 69504176T2
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DE
Germany
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enzyme
target
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DE69504176T
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DE69504176D1 (de
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Simon James Ely Cambridgeshire Cb7 4Bl Forster
Peter Leonard Needingworth Cambridgeshire Pe17 3Ue Grant
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Celsis International PLC
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Celsis International PLC
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    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12QMEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/68Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving nucleic acids
    • C12Q1/6813Hybridisation assays
    • C12Q1/6816Hybridisation assays characterised by the detection means
    • C12Q1/6818Hybridisation assays characterised by the detection means involving interaction of two or more labels, e.g. resonant energy transfer

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  • Acyclic And Carbocyclic Compounds In Medicinal Compositions (AREA)
  • Analysing Materials By The Use Of Radiation (AREA)
  • Drying Of Semiconductors (AREA)

Description

    Gebiet der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung betrifllt Assay-Verfahren und Reagenzien zur Verwendung darin für den Nachweis und die Quantifizierung von Analyten mit Hilfe von Nukleinsäure-Sonden. Die Analyte sind spezielle Nukleinsäure-Sequenzen. Insbesondere betrifft die Erfindung einen homogenen Assay, wodurch Analyte in Lösung nachgewiesen und quantifiziert werden.
  • Hintergrund der Erfindung
  • Der Nachweis der Anwesenheit von speziellen Nukleinsäure-Sequenzen in einer vorgegebenen Probe mit Hilfe von Nukleinsäure-Sonden, die sich an die Sequenzen binden ("hybridisieren") ist in der Technik wohlbekannt. Das klassische Format für die Sonden-Hybridisierung ist der "Southern blot". Eine Variante ist der "dot-blot" oder "slot-blot". In beiden Fällen bedeutet die Immobilisierung des Targets auf einer festen Phase, daß überschüssige, nicht hybridisierte Sonde durch Waschen leicht entfernt werden kann.
  • Jüngere Systeme schließen die Hybridisierung in der flüssigen Phase ein, die schneller ist. Da die Charakteristika der meisten Markierungssysteme noch immer die Entfernung von jeglicher nicht-hybridisierter Sonde erfordern, folgt in vielen Test- Formaten auf die Lösungs-Hybridisierung ein Abfangen der Hybride auf einer Festphase.
  • Eine Vielfalt von Doppelsonden-"Sandwich"-Formaten wurde beschrieben, in denen die Target-Sequenz eine Verknüpfung zwischen einer markierten "Reporter"- Sonde und einer immobilisierten "Abfang"-Sonde bildet. Die Reporter-Sonde wird nur in Anwesenheit des Targets immobilisiert. Es gibt jedoch einen zunehmenden Bedarf an homogenen Systemen, in denen ein Signal in der flüssigen Phase nur erzeugt werden kann, wenn Sonde : Target-Hybride gebildet werden. Mit anderen Worten, es ist keine Entfernung von überschüssiger, nicht gebundener Sonde erforderlich.
  • EP-A-0146039 beschreibt ein homogenes Assay-System auf der Basis von Enzym-Kanalbildung. Antikörper gegen doppelsträngige DNA wird mit zwei unterschiedlichen Enzymen konjugiert und beide Konjugat-Typen werden der Hybridisierungs-Mischung zugesetzt; wenn Sonde Target-Hybride gebildet werden, werden die beiden Enzym-Marker nahe zueinander gebracht. Die Hybridisierungs-Mischung enthält auch ein vollständiges Substrat für das erste Enzym, aber nicht für das zweite. Ein geeignetes Enzym-Paar ist Glucoseoxidase und Peroxidase; eine hohe lokale Konzentration von Wasserstoffperoxid wird durch die Glucoseoxidase erzeugt, was es der Peroxidase ermöglicht, ein gefärbtes Produkt zu bilden. Wenn beide Antikörper frei in Lösung wären, wäre die Konzentration von Wasserstoffperoxid, die von Peroxidase erkannt wird, vernachläßigbar und es würde sich keine Farbe bilden. Heller et al. in Kingsbury, D.T. & Falkow, S., Hrsg., Rapid Detection and Identification of Infectious Agents, Academic Press, New York (1985) beschreiben ein ähnliches Konzept, in welchem zwei separate Sonden, deren Target-Sequenzen benachbart sind, verwendet werden. Beide weisen Marker, die fluoreszierend sind, auf; dabei ist die Emissions-Wellenlänge eines Markers die geeignete Anregungs-Wellenlänge des anderen. Wenn die beiden Marker in enger Nachbarschaft vorliegen, sind die Energieübertragung und somit die Emission durch den zweiten Marker hoch effizient. Wiederum ist die Emission aus dem zweiten Marker vernachläßigbar, wenn die beiden Sonden frei in Lösung vorliegen.
  • Ein homogener Fluoreszenz-Test unter Verwendung nur einer Sonde ist ebenfalls entwickelt worden; siehe Arnold, Ciin. Chem. 35:1588-1594 (1989) und EP- A-0309230. Der Marker ist ein Acridinium-Ester, der eine spaltbare Bindung enthält. Die Spaltung dieser Bindung macht den Marker nicht-fluoreszierend. Die Struktur des Sonde : Target-Hybrids schützt diese Bindung vor Spaltung. Um den Test durchzuführen, wird Sonde dem Target in Lösung zugesetzt und hybridisieren gelassen. Ein Spaltungsreagenz wird dann zugegeben. Der Fluoreszenz-Spiegel, der nach der Spaltungsbehandlung verbleibt, ist ein direktes Maß für den Hybridisierungsgrad, der aufgetreten ist, und somit für die Menge an Target.
  • Homogene Tests wie die gerade beschriebenen, die vom Gesichtspunkt des Verwenders her extrem einfach sind, werden wahrscheinlich immer häufiger.
  • WO-A-9317128 offenbart ein Verfahren für den Nachweis von Chromosomen- Struktur und Umlagerungen. In diesem Verfahren werden markierte DNA-Sonden unter hybridisierenden Bedingungen mit den Chromosomen in Kontakt gebracht und die Marker werden dann durch Antikörper an unterschiedliche Enzyme gebunden, die in Kombination ein Signal liefern, das durch optische Mittel nachgewiesen werden kann. Die Target-Sequenz ist immobilisiert. Die Enzym-Reaktionen werden nur ablaufen gelassen, nachdem man überschüssige Sonde entfernt hat.
  • Zusammenfassung der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung stellt einen homogenen Doppelsonden-Assay wie in Anspruch 1 definiert bereit, in welchem die Sequenzen, die von den beiden Sonden erkannt werden, in der linearen Sequenz des Targets eng benachbart zueinander liegen, und in welchem jede Sonde durch irgendeines einer Vielfalt von Mitteln mit einem unterschiedlichen Enzym markiert ist. Die Markierung ist derart, daß beim Auftreten von Hybridisierung mit der Target-Nukleinsäure-Sequenz die beiden Enzym-Marker in enge Nachbarschaft gebracht werden. Die Enzyme bilden ein kanalbildendes Paar; d.h., ein Produkt der ersten Enzym-Reaktion (für welche eine vollständige Substrat-Mischung am Anfang bereitgestellt wird) ist eine notwendige Komponente der Substrat-Mischung für die zweite Enzym-Reaktion.
  • Die vorliegende Erfindung stellt verschiedene wichtige Merkmale bereit. Die Manipulationen, die der Betreiber durchführen muß, sind minimal. Die Sonde(n), die zu testende Probe und alle Komponenten, die für die Erzeugung des geeigneten Signals erforderlich sind, können in einer einzigen flüssigen Mischung vereinigt werden. Wenn die Testprobe die Target-DNA-Sequenz enthält, wird ein Signal erzeugt. Enthält sie diese nicht, wird kein Signal erzeugt. Das Signal kann proportional zur Menge des Targets, die in der Probe anwesend ist, sein und das Signal kann quantifiziert werden. Der Test zeigt nicht nur, ob Target in der Probe anwesend ist, sondern auch, wenn es vorhanden ist, wieviel vorhanden ist. Tests, die sich Doppelsonden bedienen, weisen den weiteren Vorteil auf, daß das Erfordernis von zwei Hybridisierungs-Ereignissen die Spezifität verbessert.
  • Beschreibung der Erfindung
  • Der Assay wird auffolgende Art und Weise durchgeführt: eine flüssige Mischung, die die beiden Sonden, eine vollständige Substrat-Mischung für das erste Enzym und eine unvollständige Substrat-Mischung für das zweite Enzym (der nur die Komponente fehlt, die ein Produkt der ersten Enzym-Reaktion ist,) enthält, wird unter solchen Bedingungen einer flüssigen Mischung, die das Target enthält, zugesetzt, daß eine spezifische Hybridisierung der beiden Sonden mit ihren benachbarten Targets begünstigt wird. In Abwesenheit der Target-Sequenz bleiben alle verfügbaren Sonden-Moleküle und folglich auch die beiden Enzym-Marker im gesamten Volumen der flüssigen Mischung dispergiert. Obwohl die erste Enzym- Reaktion noch immer voranschreitet, bleiben die effektiven Konzentrationen der Produkte dieser Reaktion relativ zur Konzentration des zweiten Enzyms gering und Produkt (Signal), das vom zweiten Enzym gebildet wird, bleibt vernachläßigbar Falls die Target-Sequenz anwesend ist, findet eine Hybridisierung statt und einige der verfügbaren Sonden-Moleküle und somit die beiden Enzym-Marker werden in enge Nachbarschaft gebracht. Eine hohe lokale Konzentration der Produkte der ersten Enzym-Reaktion wird nun in der Mikroumgebung der beiden colokalisierten Sonden gebildet. Dies erlaubt eine Bildung des Produkts in der zweiten Enzym-Reaktion, bei dem es sich um das primäre Signal handelt. Jegliche überschüssige Sonden, die in Anwesenheit des Targets unhybridisiert zurückbleiben, verhalten sich so, wie sie dies in Abwesenheit von Target tun würden. Somit besteht keine Notwendigkeit, irgendwelche zusätzliche Manipulationen oder Trennschritte durchzuführen, um nicht hybridisierte Sonden zu entfernen, da ihr Beitrag zum erzeugten Signal vernachläßigbar ist.
  • Ein weiteres Merkmal der Erfindung ist der Einschluß eines konkurrierenden lnhibitors der zweiten Enzym-Reaktion in die Mischung von Substraten. Dies liefert eine weitere Verstärkung der Zunahme in der Reaktionsgeschwindigkeit des zweiten Enzym-Systems, wenn Target anwesend ist. Wenn sich die beiden Sonden nicht durch Hybridisierung mit dem Target an derselben Stelle befinden, findet die erste Enzym-Reaktion noch immer statt und das Produkt dieser Reaktion, welches für das Stattfinden der zweiten Enzym-Reaktion erforderlich ist, wird erzeugt. Die Konzentration dieses Produkts, die für das zweite Enzym verfügbar ist, ist jedoch niedrig. Die Anwesenheit einer Substanz, die mit diesem Produkt hinsichtlich der aktiven Stelle des zweiten Enzyms konkurriert, vermindert die Geschwindigkeit der Bildung des bzw. der Produkte der zweiten Enzym-Reaktion weiter. Wenn die beiden Sonden durch Hybridisierung am Target colokalisiert sind, ist die Konzentration des Produkts der ersten Reaktion, die für das zweite Enzym zugänglich ist, in der Mikroumgebung der colokalisierten Sonden effektiv viel höher, während die Konzentration des Inhibitors die gleiche bleibt wie in dem Fall, in dem die Sonden nicht colokalisiert sind. Somit wird der Unterschied zwischen den Geschwindigkeiten der zweiten Reaktion, die den Grad der Erzeugung des zu messenden Signals bestimmt, in den beiden Fällen (Sonden nicht colokalisiert oder Sonden colokalisiert), und der in der Grund-Ausführungsform der Erfindung inhärent ist, durch die Anwesenheit eines konkurrierenden Inhibitors in der zweiten Enzym-Reaktion weiter erhöht.
  • In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung wird ein alternatives Verfahren zum Binden der Enzyme an die Sonden eingesetzt. In dieser Ausführungsform weist jede Sonde zusätzlich zu derjenigen, die im wesentlichen komplementär zum Target ist, eine Sequenz auf. Im Falle der ersten Sonde befindet sich diese zusätzliche Sequenz am 3'-Ende und im Falle der zweiten Sonde befindet sich diese zusätzliche Sequenz am 5'-Ende, so daß, wenn die Sonden an ihre Targets hybridisiert sind, die zusätzlichen Sequenzen in enger Nachbarschaft zueinander vorliegen. Zwei weitere kurze Oligonukleotide sind in dem Assay vorhanden, wobei jedes komplementär zu den zusätzlichen Sequenzen ist, so daß kurze doppelsträngige Sequenzen erzeugt werden. Diese doppelsträngigen Sequenzen sind so ausgelegt, daß sie in der Lage sind, durch Sequenz-spezifische DNA-bindende Proteine erkannt zu werden. Die geeigneten DNA-bindenden Proteine werden ebenfalls in der Assay-Mischung eingeschlossen, so formuliert, daß jedes davon einen Teil des ersten oder des zweiten Enzyms des kanalbildenden Paares bildet. Die Verknüpfung erfolgt covalent. Dies kann entweder durch Expression des DNA-bindenden Proteins und des Enzyms als Fusions-Protein oder durch Verwendung spezieller chemischer Vernetzungsreagenzien bewerkstelligt werden, wobei beides mit Mitteln erzielbar ist, die in der Technik wohlbekannt sind.
  • Beispiele für kanalbildende Enzym-Paare werden am bequemsten in mehrere Kategorien gemäß dem zweiten Enzym des Paares gruppiert.
  • Eine Gruppe umfaßt Enzym-Paare, in denen das zweite Enzym des Paares Leuchtkäfer-Luciferase ist. Erste Enzyme in dieser Gruppe umfassen alkalische Phosphatase, β-Galactosidase, Carboxypeptidasen A und B, carboxylische Esterase und Arylsulphatase.
  • Eine weitere Gruppe umfaßt Enzym-Paare, in denen das zweite Enzym des Paares Meerrettich-Peroxidase ist. Erste Enzyme in dieser Gruppe umfassen Glucoseoxidase, Xanthinoxidase und D-Aminosäureoxidase.
  • Es wird besonders bevorzugt, daß das zweite Enzym Meerrettich-Peroxidase ist und das erste Enzym Glucoseoxidase oder Xanthinoxidase oder D- Aminosäureoxidase ist; oder das zweite Enzym Leuchtkäfer-Luciferase ist und das erste Enzym alkalische Phosphatase oder β-Galactosidase ist.
  • DNA-bindende Proteine, die sich zur Verwendung in der vorliegenden Erfindung eignen, schließen lac-Operator-bindendes Protein, Anaboena bifA-Gen- Produkt, MAT-α-2-Genprodukt oder Staphylococcus aureus repN-Genprodukt ein. Hinsichtlich spezieller Kombinationen der DNA-bindenden Proteine mit den beiden Enzymen eines kanalbildendes Paares bestehen keine Beschränkungen, außer das das DNA-bindende Protein, das Teil des ersten Enzyms des kanalbildenden Paares ist, sich von dem DNA-bindenden Protein unterscheiden muß, das Teil des zweiten Enzyms des kanalbildenden Paares ist.
  • BEISPIEL
  • Eine detaillierte Beschreibung einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird nun beispielhaft angegeben. In dieser Beschreibung bezieht sich "Konjugat" auf eine makromolekulare Vereinigung, die covalent an Oligonukleotid- Sonde geknüpften Enzym-Marker umfaßt, "erste Sonde" bezieht sich auf diejenige Sonde des Paares, die Enzym-Marker an ihrem 3'-Ende trägt, "zweite Sonde" bezieht sich auf diejenige Sonde des Paares, die Enzym-Marker an ihrem 5'-Ende trägt, "erstes Enzym" bezieht sich auf das Enzym, für das eine vollständige Substrat- Mischung bereitgestellt wird, und "zweites Enzym" bezieht sich auf dasjenige Enzym, für welches die Substrat-Mischung am Anfang unvollständig ist, wobei die fehlende Komponente durch die Reaktion des ersten Enzyms mit seinem vollständigen Substrat bereitgestellt wird. Man beachte, daß das erste Enzym an die erste oder zweite Sonde geknüpft sein kann; wenn das erste Enzym an die erste Sonde geknüpft ist, dann muß das zweite Enzym an die zweite Sonde geknüpft sein; wenn das erste Enzym an die zweite Sonde geknüpft ist, dann muß das erste Enzym an die erste Sonde geknüpft sein.
  • In der zu beschreibenden Ausführungsform handelt es sich bei dem kanalbildenden Enzym-Paar um alkalische Phosphatase (erstes Enzym) und Leuchtkäfer-Luciferase (zweites Enzym). Das erste Enzym ist an die erste Sonde geknüpft und die zweite Enzym ist an die zweite Sonde geknüpft. Das Substrat für das erste Enzym ist Luciferin-O-phosphat, bei dem es sich um kein Substrat für die Herstellung von durch Luciferase vermittelter Biolumineszenz handelt, das aber durch alkalische Phosphatase in Luciferin umgewandelt wird, bei dem es sich um ein derartiges Substrat handelt.
  • Konjugate des ersten Enzyms und der ersten Sonde und des zweiten Enzyms und der zweiten Sonde wurden hergestellt. Vorgehensweisen für die Konjugation von Enzymen mit Oligonukleotid-Sonden sind in der Technik wohlbekannt. Die erste Sonde wurde mit einer zusätzlichen modifizierten Base am 3'-Ende des Oligonukleotids synthetisiert, wobei diese Base ein primäres Amin am Ende einer Alkylkette trug; d.h., die Sonde trug an ihrem 3'-Ende eine ω-Aminoalkylgruppe. Ähnlich wurde die zweite Sonde mit einer zusätzlichen modifizierten Base am 5'- Ende des Oligonukleotids synthetisiert, wobei diese Base wiederum ein primäres Amin am Ende einer Alkylkette trug; d.h., die Sonde trug an ihrem 5'-Ende eine ω- Aminoalkylgruppe. Verfahren für die chemische Synthese derartiger modifizierter Sonden sind dem Fachmann wohlbekannt.
  • Ein Konjugat, das die erste Sonde, die durch das modifizierte 3'-Ende an alkalische Phosphatase geknüpft war, umfaßt, wurde hergestellt und unter Verwendung eines Reagenzsatzes (E-Link Kit, Cambridge Research Biochemicals) gereinigt. Andere derartige Sätze sind zugänglich und geeignet.
  • Ein Konjugat, das die zweite Sonde, die über das modifizierte 5'-Ende an Leuchtkäfer-Luciferase geknüpft war, umfaßte, wurde hergestellt und gereinigt, so daß: 70 ug Oligonukleotid in 25 ul 0,1M Natriumborat, pH 9,3, gelöst waren. Dazu wurden 10 mg Phenylendiisothiocyanat, gelöst in 0,5 ml N,N'-Dimethylformamid, gegeben. Die Mischung wurde 2 Stunden bei Raumtemperatur im Dunkeln unter fortgesetztem Mischen inkubiert; 3 ml Butan-1-ol und 3 ml Wasser wurden dann zugesetzt und gnindlich gemischt. Die Mischung wurde 3 Minuten bei 1500 UpM zentrifugiert. Die obere wäßrige Phase wurde verworfen. Ein gleiches Volumen Butan-1-ol wurde zugesetzt und gründlich gemischt. Die Mischung wurde wiederum zentrifugiert und die obere wäßrige Phase wurde entfernt und verworfen. Extraktionen mit einem gleichen Volumen Butan-1-ol wurden fortgesetzt, bis das Volumen der unteren Phase auf weniger als 50 ul vermindert war. Das aktivierte Oligonukleotid wurde dann unter Vakuum vollständig getrocknet. 1 mg Luciferase und 50 ul 0,1M Natriumborat-Puffer, pH 9,3, wurde zugesetzt und die Mischung wurde 5 Stunden bei 4ºC inkubiert. Das Konjugat wurde dann durch Anionenaustauscher-HPLC gereinigt. Die Reaktionsmischung wurde auf eine mit 0,1M Tris, pH 8,4 äquilibrierte TSK DEAE-5PW-Säule gegeben und mit einem NaCl- Grad ienten im selben Puffer eluiert. Fraktionen, die Luciferase-Oligonukleotid- Konjugat enthielten, wurden durch Verfahren, die in der Technik wohlbekannt sind, identifiziert und zusammengegeben.
  • Die Target-Sequenz liegt vorzugsweise in einzelsträngiger Form vor. Verfahren für die Erzeugung von einzeisträngiger DNA sind dem Fachmann wohlbekannt. Lediglich beispielhaft kann einzelsträngige DNA durch Exonuklease III- Verdauung, durch asymmetrische PCR oder durch PCR mit einem markierten Primer, gefolgt vom Abfangen auf einer geeigneten Festphase, welches durch den Marker vermittelt wird, erzeugt werden. Der nicht markierte Strang kann dann durch Denaturierung freigesetzt werden.
  • Der Assay wird wie folgt durchgeführt: der Assay-Puffer enthält 0,1 mM Luciferin-O-phosphatase, 2,6 mM ATP, 6 mM MgCl&sub2;, 3,4 mM DU, 0,54 mM EDTA in 0,1 M Tris, pH 8,0. Zu 100 ul davon wird Target (1-2 ug) gegeben, gefolgt von Sonden im Verhältnis 1:2 (alkalische Phosphatase-markierte Sonde: Luciferasemarkierte Sonde). Lichtabgabe wird 10 Minuten lang in 1 Minuten-Abständen unter Verwendung eines beliebigen geeigneten Luminometers gemessen.

Claims (8)

1. Homogener Assay für eine Target-Nukleotidsequenz in einer Probe, umfassend das Kontaktieren mit der Probe von ersten und zweiten Nukleotid- Sonden, die mit ersten bzw. zweiten Enzymen eines kanalbildenden Paares, d.h. ein Produkt der ersten Enzym-Reaktion ist eine notwendige Komponente der Substrat-Mischung für die zweite Enzym-Reaktion, markiert sind, und wobei die Sonden an eng benachbarten Stellen auf der Target-Sequenz auf solche Weise hybridisieren, daß die beiden Enzym-Marker in Nachbarschaft zueinander gebracht werden, und das Einführen der Materialien mit Ausnahme des Produkts/der Komponente, die ein Ablaufen der Enzym- Reaktionen ermöglichen, wodurch in Anwesenheit des Targets ein meßbares Signal erzeugt wird, aber nicht in dessen Abwesenheit.
2. Assay nach Anspruch 1, in welchem das erste Enzym alkalische Phosphatase oder β-Galactosidase ist.
3. Assay nach Anspruch 1, in welchem das erste Enzym Glucoseoxidase, Xanthinoxidase oder D-Aminosäureoxidase ist.
4. Assay nach Anspruch 1 oder Anspruch 2, in welchem das zweite Enzym Luciferase ist.
5. Assay nach Anspruch 1 oder Anspruch 3, in welchem das zweite Enzym Peroxidase ist.
6. Assay nach irgendeinem vorangehenden Anspruch, in welchem jede Sonde hinsichtlich derjenigen, die im wesentlichen komplementär zur Target- Sequenz ist, zusätzliche Sequenz aufweist, die mit einem weiteren Oligonukleotid unter Bildung eines Stücks doppelsträngiger DNA mit Sequenz, die an ein Sequenz-spezifisches DNA-bindendes Protein gebunden werden kann, hybridisieren kann, wobei für jede Sonde entsprechende zusätzliche Sequenzen, weitere Oligonukleotide und bindende Proteine verschieden sind.
7. Assay nach Anspruch 6, umfassend die Einführung der weiteren Oligonukleotide und der DNA-bindenden Proteine, wobei jedes DNA-bindende Protein selbst an Enzym-Marker gebunden ist.
8. Assay nach irgendeinem vorangehenden Anspruch, weiter umfassend die Einführung eines konkurrierenden Inhibitors des zweiten Enzyms des kanal- bildenden Paares, wodurch man das Signal verstärkt.
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