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JP2001515130A - マンナナーゼおよびペルカーボネートを含んだ洗剤組成物 - Google Patents

マンナナーゼおよびペルカーボネートを含んだ洗剤組成物

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JP2001515130A
JP2001515130A JP2000509797A JP2000509797A JP2001515130A JP 2001515130 A JP2001515130 A JP 2001515130A JP 2000509797 A JP2000509797 A JP 2000509797A JP 2000509797 A JP2000509797 A JP 2000509797A JP 2001515130 A JP2001515130 A JP 2001515130A
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alkyl
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bacillus
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Abstract

(57)【要約】 本発明は、しみ抜きおよび／または白さ維持を含めた優れたクリーニング性能向けにマンナナーゼおよびペルカーボネートを含んでなる洗剤組成物に関する。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【発明の分野】
本発明は、マンナナーゼおよびペルカーボネートを含んでなる洗剤組成物に関
する。
【０００２】
【発明の背景】
ペルボレートは、過酸化水素放出メカニズムにより有効酸素を供する洗濯また
は皿用の添加物として、当業界では周知である。ペルボレートは、その高性能さ
とその魅力的なコストのために、洗濯または皿用の洗剤で広く用いられている。
【０００３】 しかしながら、ペルボレートから過酸化水素の放出中に形成される副産物、即
ちメタボレート誘導体、デンプンのような糖ポリマーとの複合体は、クリーニン
グ上のマイナス要因となることが、当業界で認識されている（ＥＰ‐Ａ‐７３６
，０８５）。グアーガムのようなマンノースポリマーもペルボレートと架橋して
、食物または化粧品のしみをペルボレート含有洗剤で除去することを一層難しく
させることが、意外にもわかった。加えて、グアーガムとのペルボレート架橋は
このようなガム／ボレート複合体基質に対する酵素の活性を減少させることが、
意外にもわかった。
【０００４】 実際上、食物および化粧品のしみ／汚れは大部分の消費者関連しみ／汚れを代
表しており、増粘剤／安定剤のような食品添加物もよく含んでいる。確かに、親
水コロイドガムおよび乳化剤は常用されている食品添加物である。“ガム”とい
う用語は工業的に有用な多糖類（長鎖ポリマー）またはそれらの誘導体のグルー
プを表しており、熱または冷水中で水和して粘稠な溶液、分散液またはゲルを形
成する。ガムは天然および改質品として分類される。天然ガムには、海草抽出物
、植物滲出物、種子または根からのガム、および微生物発酵により得られるガム
がある。改質（半合成）ガムには、セルロースおよびデンプン誘導体、およびあ
る合成ガム、例えば低メトキシルペクチン、プロピレングリコールアルギネート
、およびカルボキシメチルおよびヒドロプロピルグアーガムがある（Gums in En
cyclopedia Chemical Technology 4thEd.,Vol.12,pp.842-862,J.Baird,Kelco di
vision of Merck ）。R.L.Whistler and J.N.BeMiller によるCarbohydrate Che
mistry for Food Scientists (Eagan Press - 1997),Chap.4,pp.63-89 およびP.
Laslo によるDirect Food Additives in Fruit Processing,Bioprinciples and
Applications,Vol.1,Chapter II,pp.313-325(1996) Technomie publishing も参
照。これらガムのうち一部、例えばグアーガム（Ｅ４１２）、ローカストビーン
（イナゴマメ）（Ｅ４１０）は、多くの食品分野に単独でまたは組合せて広く用
いられている（ Gums in ECT 4thEd.,Vol.12,pp.842-862,J.Baird,Kelco divisi
on of Merck ）。
【０００５】 これらの食物および化粧品しみに用いられているグアーガムは、マメ科植物Cy
amopsis tetragonoloba の種子内乳から得られる。双子葉植物種子から抽出され
たグアーガム（グアランとも称される）は１‐４，ｂ‐Ｄ‐マンノピラノシル単
位主鎖から構成されており、ドレッシングおよび冷凍製品および化粧品で増粘剤
として用いられている（H.-D.Belitz,Food Chemistry,pp.243,English version
of the second edition,Springer-verlag,1987,ISBN 0-387-15043-9 (US)）＆（
Carbohydrate Chemistry for Food Scientists,R.L.Wilstler,eagan press,1997
,ISBN 0-913250-92-9 ）＆（Industrial Gum,second editions,R.L.Whistler,pp
.308,Academic Press,1973,ISBN 0-12-74-6252-x）。イナゴマメガム（キャロブ
・ビーン(carob bean)ガムまたはSt Jon's breadとも称される）も食品産業で用
いられており、地中海地方で栽培されている常緑植物の種子から抽出される。イ
ナゴマメガムはそれより少数のＤ‐ガラクトシル側鎖ということのみでグアーガ
ムの構造とはおそらく異なっており、同様の１‐４，ｂ‐Ｄ‐マンノピラノシル
主鎖を有している。マメ科植物種子では、水溶性ガラクトマンナンが主要な貯蔵
炭水化物であって、一部の場合には全乾燥重量の２０％以内を占めている。ガラ
クトマンナンはマンノース残基のＯ‐６にα‐ガラクトースを連結させており、
それはマンノース残基のＯ‐２およびＯ‐３で様々な程度にアセチル化させるこ
ともできる。
【０００６】 加えて、漂白しうるしみに対するペルカーボネートの作用は、当業界で広く知
られている。ペルカーボネートから放出される活性成分、即ちＨ２Ｏ２は、ボレ
ート物質の放出ではなく、ペルボレートから放出される活性成分と同一である。
特に特定レベルにおける、ペルカーボネートとマンナナーゼとの併用は、特に低
温で、マンナンを含んだ食物および化粧品しみのような異なるしみで相乗的な除
去性を発揮することが、意外にも発見された。 特定レベルでペルカーボネート／マンナナーゼ／プロテアーゼからなる三元系
では、上記のしみに対してより良い結果を示すことが、更にわかった。
【０００７】 マンナナーゼはいくつかのBacillus生物で同定された。例えば、Talbot et al
.,Appl.Environ.Microbiol.,vol.56,No.11,pp.3505-3510 (1990)は、１６２ｋＤ
ａのＭＷおよび５．５〜７．５の至適ｐＨを有したダイマー形をとる、Bacillus
stearothermophilus 由来のβ‐マンナナーゼについて記載している。Mendoza
et al.,World J.Microbiol.Biotech.,Vol.10,No.5,pp.551-555 (1994) は、３８
ｋＤａのＭＷ、ｐＨ５．０／５５℃で至適活性および４．８のｐｌを有したBaci
llus subtilisis 由来のβ‐マンナナーゼについて記載している。Ｊ０３０４７
０６は、ゲルロ過により測定すると３７＋／−３ｋＤａのＭＷ、８〜１０の至適
ｐＨおよび５．３〜５．４のｐｌを有したBacillus sp.由来のβ‐マンナナーゼ
について開示している。Ｊ６３０５６２８９はアルカリ性で熱安定性なβ‐マン
ナナーゼの産生について記載しており、これは例えばマンナンのβ‐１，４‐Ｄ
‐マンノピラノシド結合を加水分解して、マンノオリゴ糖を産生する。Ｊ６３０
３６７７４は、アルカリ性ｐＨでβ‐マンナナーゼおよびβ‐マンノシダーゼを
産生するBacillus微生物ＦＥＲＭ Ｐ‐８８５６に関する。Bacillus amyloliqu
efaciensからの精製マンナナーゼと、パルプおよび紙の漂白に有用なその調製方
法は、ＷＯ９７／１１１６４で開示されている。ＷＯ９１／１８９７４は、極度
のｐＨおよび温度で活性なグルカナーゼ、キシラナーゼまたはマンナナーゼのよ
うなヘミセルラーゼ、およびその産生法について記載している。ＷＯ９４／２５
５７６は、Aspergillus aculeatus ＣＢＳ１０１．４３由来のマンナナーゼ活性
を示す酵素について記載しており、これは植物または藻類細胞壁物質の分解また
は改質が望まれる様々な目的で用いられる。ＷＯ９３／２４６２２はリグノセル
ロースパルプを漂白するための、Trichoderma reesieから単離されたマンナナー
ゼについて開示している。
【０００８】 しかしながら、洗剤組成物で優れたクリーニング性能、即ち特にマンナン含有
化粧品および食物のしみに対する優れたしみ抜き、黒ずみクリーニングおよび白
さ維持向けの、マンナナーゼおよびペルカーボネートの相乗的組合せは、以前に
認識されていなかった。 加えて、洗剤組成物で優れたクリーニング性能、即ち優れたしみ抜き、黒ずみ
クリーニングおよび白さ維持向けの、マンナナーゼおよびペルカーボネートおよ
びプロテアーゼの相乗的組合せも、以前に認識されていなかった。
【０００９】
【発明の要旨】
本発明は、マンナナーゼおよびペルカーボネートを含んでなる洗剤組成物に関
する。これらの組成物は、優れたクリーニング性能、即ち特にマンナン含有化粧
品および食物のしみに対する優れたしみ抜き、黒ずみクリーニングおよび白さ維
持を発揮する。
【００１０】
【発明の具体的な説明】
本発明の洗剤組成物の必須要素はマンナナーゼ酵素である。マンナナーゼの使
用は、グアーガムのような親水コロイドガムを含有した化粧品および食物しみの
ようなしみに対して、有意のしみ抜き効果を発揮する。
【００１１】 我々は、ペルボレートおよびマンナナーゼの組合せが限定的な性能効果を発揮
することを、意外にも発見した。この限定的な性能は、しみに含まれる親水コロ
イドガムと架橋しうるメタボレートの存在に起因していると考えられる。逆に、
ペルカーボネート、即ちメタボレート誘導体の形成なしに有効酸素を供する物質
の使用は、本発明のマンナナーゼと組み合わせると、顕著な相乗的クリーニング
性を発揮することがわかった。
【００１２】 したがって、本発明は、ペルカーボネートと組み合わせたマンナナーゼ酵素の
使用に関する。この組合せは、グアーガムまたはローカストビーンガム（イナゴ
マメガム）のようなマンナナーゼ感受性親水コロイドガムを含有した食物および
化粧品のしみで、顕著な相乗的ホワイトニングおよび／またはしみ抜き効果を発
揮する。理論に拘束されることなく、ペルカーボネート漂白剤はしみに存在する
ガムと複合化せず、そのため酵素および／または漂白剤を上記のしみに接近させ
やすくしていると考えられる。しかも、この相乗効果は、ａ）架橋せずにガム含
有しみの発色原を漂白するペルカーボネートの使用、およびｂ）より可溶性の小
さな残渣を形成させて、衣類のコットン表面に高い親和性を有することが知られ
た親水コロイド残渣の高度な除去を行えるような、親水コロイドポリマーに対す
るマンナナーゼの作用に起因していると考えられる。加えて、相乗作用は、水和
グアーガムとの架橋剤として作用することが知られたボレートイオンの不存在に
よると考えられる（Industrial Gum,second editions,R.L.Whistler,pp.317,Aca
demic Press,1973,ISBN,0-12-74-6252-x参照）。
【００１３】マンナナーゼ酵素 本発明の洗剤組成物の必須要素はマンナナーゼ酵素である。 下記３種のマンナン分解酵素が本発明に包含される：ＥＣ3.2.1.25：β‐マン
ノシダーゼ、ＥＣ3.2.1.78：エンド‐１，４‐β‐マンノシダーゼ（以下“マン
ナナーゼ”と称される）およびＥＣ3.2.1.100 ：１，４‐β‐マンノビオシダー
ゼ（ＩＵＰＡＣ Classification - Enzyme nomenclature,1992,ISBN 0-12-22716
5-3,Academic Press）。
【００１４】 更に好ましくは、本発明の洗剤組成物は、マンナナーゼと称されるβ‐１，４
‐マンノシダーゼ（ＥＣ3.2.1.78）を含んでいる。“マンナナーゼ”および“ガ
ラクトマンナナーゼ”という用語は、公にはマンナン エンド‐１，４‐β‐マ
ンノシダーゼと称され、β‐マンナナーゼおよびエンド‐１，４‐マンナナーゼ
という別称を有して、次の反応：マンナン、ガラクトマンナン、グルコマンナン
およびガラクトグルコマンナンにおける１，４‐β‐Ｄ‐マンノシド結合のラン
ダム加水分解を触媒するとして当業界に従い定義された、マンナナーゼ酵素を表
している。
【００１５】 特に、マンナナーゼ（ＥＣ3.2.1.78）はマンナンを分解するポリサッカラーゼ
のグループを構成しており、マンノース単位を有したポリオース鎖を開裂しうる
、即ちマンナン、グルコマンナン、ガラクトマンナンおよびガラクトグルコマン
ナンのグルコシド結合を開裂しうる酵素を表している。マンナンはβ‐１，４‐
結合マンノースから構成される主鎖を有した多糖であり、グルコマンナンは主鎖
または多少規則的に交互にβ‐１，４‐結合マンノースおよびグルコースを有し
た多糖であり、ガラクトマンナンおよびガラクトグルコマンナンはα‐１，６‐
結合ガラクトース側鎖を有したマンナンおよびグルコマンナンである。これらの
化合物はアセチル化してもよい。
【００１６】 ガラクトマンナンおよびガラクトグルコマンナンの分解はガラクトース側鎖の
全体的または部分的な除去により促進される。更に、アセチル化されたマンナン
、グルコマンナン、ガラクトマンナンおよびガラクトグルコマンナンの分解は、
全体的または部分的な脱アセチル化により促進される。アセチル基はアルカリま
たはマンナンアセチルエステラーゼにより除去できる。マンナナーゼから、ある
いはマンナナーゼとα‐ガラクトシダーゼおよび／またはマンナンアセチルエス
テラーゼとの組合せにより放出されたオリゴマーは、β‐マンノシダーゼおよび
／またはβ‐グルコシダーゼにより遊離マルトースを放出させるために、更に分
解させることができる。
【００１７】 マンナナーゼがいくつかのBacillus生物で同定された。例えば、Talbot et al
.,Appl.Environ.Microbiol.,Vol.56,No.11,pp.3505-3510 (1990)は、１６２ｋＤ
ａの分子量および５．５〜７．５の至適ｐＨを有したダイマー形で、Bacillus s
tearothermophilus 由来のβ‐マンナナーゼについて記載している。Mendoza et
al.,World J.Microbiol.Biotech.,Vol.10,No.5,pp.551-555 (1994) は、３８ｋ
Ｄａの分子量、ｐＨ５．０および５５℃で至適活性、および４．８のｐｌを有し
た、Bacillus subtilis 由来のβ‐マンナナーゼについて記載している。ＪＰ‐
０３０４７０６は、ゲルロ過により測定すると３７３ｋＤａの分子量、８〜１０
の至適ｐＨおよび５．３〜５．４のｐｌを有した、Bacillus sp.由来のβ‐マン
ナナーゼについて開示している。ＪＰ‐６３０５６２８９はアルカリ性で熱安定
性なβ‐マンナナーゼの産生について記載しており、これは例えばマンナンのβ
‐１，４‐Ｄ‐マンノピラノシド結合を加水分解して、マンノオリゴ糖を産生す
る。ＪＰ‐６３０３６７７４は、アルカリ性ｐＨでβ‐マンナナーゼおよびβ‐
マンノシダーゼを産生するBacillus微生物ＦＥＲＭ Ｐ‐８８５６に関する。Ｊ
Ｐ‐０８０５１９７５は、好アルカリ性Bacillus sp.ＡＭ‐００１からのアルカ
リ性β‐マンナナーゼについて開示している。パルプおよび紙の漂白に有用なBa
cillus amyloliquefaciensからの精製マンナナーゼ、およびその調製方法は、Ｗ
Ｏ９７／１１１６４で開示されている。ＷＯ９１／１８９７４は、極度のｐＨお
よび温度で活性なグルカナーゼ、キシラナーゼまたはマンナナーゼのようなヘミ
セルラーゼについて記載している。ＷＯ９４／２５５７６は、マンナナーゼ活性
を示す、Aspergillus aculeatus ＣＢＳ１０１．４３由来の酵素について開示し
ており、これは植物または藻類細胞壁物質の分解または改質に有用なことがある
。ＷＯ９３／２４６２２は、リグノセルロースパルプを漂白するために有用な、
Trichoderma reseeiから単離されたマンナナーゼについて開示している。マンナ
ン含有ヘミセルロースを分解しうるヘミセルラーゼはＷＯ９１／１８９７４で記
載されており、Bacillus amyloliquefaciensからの精製マンナナーゼはＷＯ９７
／１１１６４で記載されている。
【００１８】 詳しくは、このマンナナーゼ酵素は下記のようなアルカリ性マンナナーゼ、最
も好ましくは細菌源に由来したマンナナーゼである。特に、本発明の洗剤組成物
は、Bacillus agaradherens および／またはBacillus subtilisis 株１６８、遺
伝子ｙｇｈｔ由来のマンナナーゼから選択されるアルカリ性マンナナーゼを含ん
でいる。 “アルカリ性マンナナーゼ酵素”という用語は、７〜１２、好ましくは７．５
〜１０．５の所定ｐＨで、その最大活性の少くとも１０％、好ましくは少くとも
２５％、更に好ましくは少くとも４０％の酵素活性を有する酵素を含めた意味で
ある。
【００１９】 最も好ましくは、本発明の洗剤組成物はBacillus agaradherens 由来のアルカ
リ性マンナナーゼを含んでいる。そのマンナナーゼは ｉ）Bacillus agaradherens ＮＣＩＭＢ４０４８２により産生されるポリペプ
チド ii）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２の３２‐３４３位で示されたようなアミノ酸配列
を含んだポリペプチド、または iii)上記ポリペプチドと少くとも７０％相同的であるか、あるいは１つまたは
いくつかのアミノ酸の置換、欠失または付加により上記ポリペプチドから誘導さ
れたか、あるいは精製形で上記ポリペプチドに対するポリクローナル抗体と免疫
反応性である、ｉ）またはii）で規定されたポリペプチドのアナログである。
【００２０】 本発明は （ａ）マンナナーゼ活性を有して、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１のヌクレオチド９
７‐ヌクレオチド１０２９で示されたようなヌクレオチドの配列を含んだポリペ
プチドについてコードしているポリヌクレオチド分子； （ｂ）（ａ）の種ホモログ； （ｃ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２でアミノ酸残基３２‐アミノ酸残基３４３のア
ミノ酸配列と少くとも７０％同一である、マンナナーゼ活性を有したポリペプチ
ドについてコードしているポリヌクレオチド分子； （ｄ）（ａ）、（ｂ）または（ｃ）と相補的な分子；および （ｅ）（ａ）、（ｂ）、（ｃ）または（ｄ）の縮重ヌクレオチド配列 からなる群より選択される、マンナナーゼ活性を有した単離ポリペプチドにも関
する。
【００２１】 本発明のマンナナーゼについてコードするポリヌクレオチド分子（ＤＮＡ配列
）を含んだプラスミドｐＳＪ１６７８はEscherichia coliの株中に組み込まれて
、Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH,Mascherode
r Web 1b,D-38124 Braunschweig,Federal Republic of Germany に、特許出願の
ための微生物の寄託の国際的承認に関するブダペスト条約に従い、１９９８年５
月１８日付で寄託番号ＤＳＭ１２１８０として本発明者らにより寄託された。
【００２２】 第二の最も好ましい酵素はBacillus subtilisis 株１６８由来のマンナナーゼ
であり、そのマンナナーゼは ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５で示されたＤＮＡ配列のコード部分またはその配
列のアナログによりコードされている、および／または ii）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６で示されたようなアミノ酸配列を含んだポリペプ
チド、または iii)上記ポリペプチドと少くとも７０％相同的であるか、１つまたはいくつか
のアミノ酸の置換、欠失または付加により上記ポリペプチドから誘導されたか、
あるいは精製形で上記ポリペプチドに対するポリクローナル抗体と免疫反応性で
ある、ii）で規定されたポリペプチドのアナログである。
【００２３】 本発明は （ａ）マンナナーゼ活性を有して、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５で示されたような
ヌクレオチドの配列を含んだポリペプチドについてコードしているポリヌクレオ
チド分子； （ｂ）（ａ）の種ホモログ； （ｃ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６のアミノ酸配列と少くとも７０％同一である、
マンナナーゼ活性を有したポリペプチドについてコードしているポリヌクレオチ
ド分子； （ｄ）（ａ）、（ｂ）または（ｃ）と相補的な分子；および （ｅ）（ａ）、（ｂ）、（ｃ）または（ｄ）の縮重ヌクレオチド配列 からなる群より選択される、マンナナーゼ活性を有した単離ポリペプチドにも関
する。
【００２４】定義 更に詳しく本発明を説明する前に、下記の用語が最初に定義される： “オルトログ”(ortholog)（または“種ホモログ”）という用語は、異なる種
の類似ポリペプチドまたはタンパク質と相同性を有した、ある種から得られるポ
リペプチドまたはタンパク質を示している。 “パラログ”(paralog) という用語は、同種の別なポリペプチドまたはタンパ
ク質と相同性を有した、所定の種から得られるポリペプチドまたはタンパク質を
示している。
【００２５】 “発現ベクター”という用語は、その転写に関与する追加セグメントと作動可
能に連結された、目的のポリペプチドについてコードするセグメントを含んだ、
線状または環状のＤＮＡ分子を示している。このような追加セグメントにはプロ
モーターおよびターミネーター配列があり、１以上の複製起点、１以上の選択マ
ーカー、エンハンサー、ポリアデニル化シグナルなどを場合により含むこともあ
る。発現ベクターはプラスミドまたはウイルスＤＮＡから通常誘導されるか、あ
るいは双方の要素を含んでいてもよい。本発明の発現ベクターは組換えＤＮＡ操
作にうまく付せるいかなる発現ベクターであってもよく、ベクターの選択はその
ベクターが導入される宿主細胞によく依存する。そのため、ベクターは自律複製
ベクター、即ち余分な染色体部分として存在するベクター（その複製は染色体複
製と独立している）、即ちプラスミドであってもよい。一方、ベクターは、宿主
細胞中に導入されたときに宿主細胞ゲノム中に組み込まれて、それが組み込まれ
た染色体と一緒に複製されるものであってもよい。 ポリペプチドまたはタンパク質の発現に関連して本明細書で用いられる“組換
え発現された”または“組換えで発現された”という用語は、当業界の標準定義
に従い定義される。タンパク質の組換え発現は、すぐ上で記載されたように発現
ベクターを用いることにより通常行われる。
【００２６】 “単離された”という用語は、ポリヌクレオチド分子にあてはめたときには、
そのポリヌクレオチドがその自然遺伝子環境から取り出されて、他の外来または
望んでいないコード配列を含まずに、遺伝子工学処理されたタンパク質産生系内
での使用に適した形をとっていることを示している。このような単離分子はそれ
らの自然環境から離されたものであり、ｃＤＮＡおよびゲノムクローンがある。
本発明の単離ＤＮＡ分子はそれらが通常伴う他の遺伝子を含んでいないが、プロ
モーターおよびターミネーターのような天然５′および３′非翻訳領域を含んで
いてもよい。随伴領域として何があるかは当業者に明らかであろう（例えば、Dy
nan and Tijan,Nature,316,774-78,1985参照）。
【００２７】 “単離ポリヌクレオチド”という用語は、“クローン化ポリヌクレオチド”と
別称することもある。タンパク質／ポリペプチドにあてはめたときには、“単離
された”という用語は、そのタンパク質がその自然環境以外の状況下でみられる
ことを示している。好ましい形態において、単離されたタンパク質は他のタンパ
ク質、特に他の相同的タンパク質（即ち、“相同的不純物”（下記参照））を実
質的に含んでいない。４０％以上の純粋形、更に好ましくは６０％以上の純粋形
でタンパク質を供することが好ましい。更に一層好ましくは、高度に純粋な形で
、即ちＳＤＳ‐ＰＡＧＥで調べると、純度８０％以上、更に好ましくは純度９５
％以上、更に一層好ましくは純度９９％以上でタンパク質を供することが好まし
い。 “単離タンパク質／ポリペプチド”という用語は、“精製タンパク質／ポ
リペプチド”と別称することもある。 “相同的不純物”という用語は、本発明のポリペプチドが元々得られた相同的
細胞に由来した不純物（例えば、本発明のポリペプチド以外のポリペプチド）を
意味している。特定の微生物源に関連して本明細書で用いられている“から得ら
れた”という用語は、ポリヌクレオチドおよび／またはポリペプチドが特定の供
給源によりまたはその供給源の遺伝子が挿入された細胞により産生されているこ
とを意味している。 “作動可能に連結された”という用語は、ＤＮＡセグメントに関するとき、そ
のセグメントが意図した目的に沿い機能するように配列され、例えば転写がプロ
モーターで始まり、コードセグメントからターミネーターへと進むことを示して
いる。
【００２８】 “ポリヌクレオチド”という用語は、５′から３′末端へと読まれるデオキシ
リボヌクレオチドまたはリボヌクレオチド塩基の一本鎖または二本鎖ポリマーを
示している。ポリヌクレオチドにはＲＮＡおよびＤＮＡを含み、天然源から単離
されるか、インビトロで合成されるか、または天然および合成分子の組合せから
作製される。 “ポリヌクレオチド分子の相補体”という用語は、対照配列と比較して相補的
な塩基配列および逆の配向を有したポリヌクレオチド分子を示している。例えば
、配列５′ＡＴＧＣＡＣＧＧＧ３′は５′ＣＣＣＧＴＧＣＡＴ３′と相補性であ
る。 “縮重ヌクレオチド配列”という用語は、（ポリペプチドをコードする対照ポ
リヌクレオチド分子と比較して）１以上の縮重コドンを含んだヌクレオチドの配
列を示している。縮重コドンはヌクレオチドの異なるトリプレットを有していな
がら、同様のアミノ酸残基をコードしている（即ち、ＧＡＵおよびＧＡＣトリプ
レットは各々Ａｓｐをコードしている）。
【００２９】 “プロモーター”という用語は、ＲＮＡポリメラーゼの結合および転写の開始
に関与するＤＮＡ配列を有した遺伝子の部分を示している。プロモーター配列は
、通常、但し必ずではないが、遺伝子の５′非コード領域でみられる。 “分泌シグナル配列”という用語は、もっと大きなポリペプチドの要素として
、それが合成される細胞の分泌経路を介して、その大きなポリペプチドを指図す
るポリペプチド（“分泌ペプチド”）をコードするＤＮＡ配列を示している。大
きなペプチドは、分泌経路を経た移行中に分泌ペプチドを取除くように通常開裂
される。
【００３０】他の関連配列を得るために本発明の配列を用いる方法 本発明のマンナナーゼをコードするポリヌクレオチド配列に関して本明細書で
開示された配列情報は、他の相同的なマンナナーゼを同定するための手段として
用いることができる。例えば、ポリメラーゼ鎖反応（ＰＣＲ）は、様々な微生物
源の、特に異なるBacillus種の他の相同的なマンナナーゼをコードする配列を増
幅させるために用いることができる。
【００３１】活性試験用のアッセイ マンナナーゼ活性を有する本発明のポリペプチドは、当業界で知られる標準試
験操作に従い、例えば０．２％ＡＺＣＬガラクトマンナン（キャロブ）、即ち３
グラム当たりＵＳ＄１１０．００でMegazyme社からCat No.1-AZGMAとして市販さ
れているエンド‐１，４‐β‐Ｄ‐マンナナーゼのアッセイ向け基質（Megazyme
's Internet address: http://www.megazyme.com/Purchase/index.html）を含有
した、寒天プレートに設けられた４ｍｍ径ホールに、試験すべき溶液を入れて、
マンナナーゼ活性について試験される。
【００３２】ポリヌクレオチド 本発明の単離ポリヌクレオチドは、少くとも中度の厳密な条件下で、ＳＥＱ
ＩＤ ＮＯ．１またはそれと相補的な配列の類似サイズ領域とハイブリッド形成
する。 特に、本発明のポリヌクレオチドは、少くとも中度の厳密な条件下で、但し好
ましくは以下で詳細に記載されたような高度に厳密な条件下で、ＳＥＱ ＩＤ
ＮＯ．１の９７‐１０２９位で示された全配列を含んだ変性二本鎖ＤＮＡプロー
ブ、または少くとも約１００塩基対の長さを有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ．１のサ
ブ配列を含んだプローブとハイブリッド形成する。ヌクレオチドプローブと相同
的ＤＮＡまたはＲＮＡ配列との中度または高度の厳密な条件下におけるハイブリ
ッド形成を調べるために適した実験条件は、５×ＳＳＣ（塩化ナトリウム／クエ
ン酸ナトリウム、Sambrook et al.,1989）中で１０分間にわたる、ハイブリッド
形成させるＤＮＡフラグメントまたはＲＮＡを含有したフィルターの前浸漬、５
×ＳＳＣ、５×デンハート溶液（Sambrook et al.,1989）、０．５％ＳＤＳおよ
び変性超音波処理サケ精子ＤＮＡ１００μg/ml（Sambrook et al.,1989）の溶液
中におけるフィルターのプレハイブリッド形成、その後濃度１０ng/ml のランダ
ムプライム化（Feinberg,A.P.and Vogelstein,B.(1983) Anal.Biochem.132:6-13
）、32Ｐ‐ｄＣＴＰ標識（１×１０９cpm/μｇ以上の比活性）プローブを含有し
た同溶液中約４５℃で１２時間にわたるハイブリッド形成からなる。次いで、そ
のフィルターは、少くとも６０℃（中度の厳密さ）、更に好ましくは少くとも６
５℃（中度／高度の厳密さ）、更に一層好ましくは少くとも７０℃（高度の厳密
さ）更になお一層好ましくは少くとも７５℃（非常に高度の厳密さ）において、
２×ＳＳＣ、０．５％ＳＤＳで３０分間にわたり２回洗浄する。 オリゴヌクレオチドプローブがこれらの条件下でハイブリッド形成する分子は
、ｘ線フィルムを用いて検出される。
【００３３】 前記のように、本発明の単離ポリヌクレオチドにはＤＮＡおよびＲＮＡがある
。ＤＮＡおよびＲＮＡを単離するための方法は当業界で周知である。目的の遺伝
子をコードするＤＮＡおよびＲＮＡは、当業界で公知の方法により、Gene Bank
またはＤＮＡライブラリーでクローニングすることができる。 次いで、本発明のマンナナーゼ活性を有したポリペプチドをコードするポリヌ
クレオチドは、例えばハイブリッド形成またはＰＣＲにより同定および単離され
る。 本発明は、異なる細菌株からの対応ポリペプチドおよびポリヌクレオチド（オ
ルトログまたはパラログ）も更に提供する。Bacillus種を含めたグラム陽性の好
アルカリ性株からのマンナナーゼポリペプチドが特に関心をもたれる。
【００３４】 本発明のマンナナーゼ活性を有したポリペプチドの種ホモログは、慣用的なク
ローニング技術と共に、本発明により提供される情報および組成物を用いて、ク
ローニングすることができる。例えば、本発明のＤＮＡ配列は、そのタンパク質
を発現する細胞タイプから得られた染色体ＤＮＡを用いてクローニングしうる。
適切なＤＮＡ源は、本明細書で開示された配列からデザインされるプローブでノ
ーザンブロットをプローブすることにより同定できる。次いで、ライブラリーが
陽性細胞系の染色体ＤＮＡから作製される。次いで、マンナナーゼ活性を有した
ポリペプチドをコードする本発明のＤＮＡ配列は、様々な方法により、例えば、
本明細書および請求の範囲で開示された配列からデザインされるプローブ、また
は開示された配列に基づく１組以上の縮重プローブとのプロービングにより単離
することができる。本発明のＤＮＡ配列は、ポリメラーゼ鎖反応またはＰＣＲ（
Mullis、ＵＳ特許４，６８３，２０２）を用い、本明細書で開示された配列から
デザインされたプライマーを利用してクローニングしてもよい。追加の方法とし
て、ＤＮＡライブラリーが宿主細胞を形質転換またはトランスフェクトするため
に使用でき、目的のＤＮＡの発現は、B.agaradherens,NCIMB 40482からクローニ
ングされ、物質および方法の箇所と例１とで記載されたように発現および精製さ
れたマンナナーゼに対する抗体（モノクローナルまたはポリクローナル）で、ま
たはマンナナーゼ活性を有したポリペプチドに関する活性試験により検出するこ
とができる。
【００３５】 Escherichia coli ＤＳＭ１２１８０に存在するプラスミドｐＳＪ１６７８中
にクローニングされたＤＮＡ配列および／または本発明のアナログＤＮＡ配列の
マンナナーゼコード部分は、マンナン分解活性を有する酵素を産生する細菌種Ba
cillus agaradherens の株、好ましくはＮＣＩＭＢ ４０４８２株、または本明
細書で記載されたような他のもしくは関連生物からクローニングしてもよい。 一方、類似配列は Escherichia coli ＤＳＭ１２１８０（添付されたＳＥＱ
ＩＤ ＮＯ：１と同一であると考えられる）中に存在するプラスミドから得られ
るＤＮＡ配列、例えばそのサブ配列に基づき、および／または、ＤＮＡ配列によ
りコードされたマンナナーゼの他のアミノ酸配列を生じないが、酵素の産生向け
宿主生物のコドン使用に相当するヌクレオチド置換の導入により、または異なる
アミノ酸配列（即ち、本発明のマンナン分解酵素の変種）を生じるヌクレオチド
置換の導入により構築してもよい。
【００３６】ポリペプチド ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２のアミノ酸Ｎｏ．３２‐３４３の配列は成熟マンナナ
ーゼ配列である。 本発明はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２のポリペプチドと実質上相同的なマンナナー
ゼポリペプチドおよびその種ホモログ（パラログまたはオルトログ）も提供する
。“実質上相同的な”という用語は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２のアミノ酸Ｎｏ．
３２‐３４３で示された配列と７０％、好ましくは少くとも８０％、更に好まし
くは少くとも８５％、更に一層好ましくは少くとも９０％の配列同一性を有する
ポリペプチド、またはそれらのオルトログまたはパラログを表すために、ここで
は用いられている。このようなポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２のアミ
ノ酸Ｎｏ．３２‐３４３で示された配列またはそのオルトログもしくはパラログ
と、更に好ましくは少くとも９５％、最も好ましくは９８％以上同一である。配
列同一性％は、参考のためその全体で本明細書に組み込まれる、Needleman,S.B.
and Wunsch,C.D.(1970),Journal of Molecular Biology,48,443-453で開示され
たように、ＧＣＧプログラムパッケージで供給されるＧＡＰのような当業界で知
られるコンピュータープログラム（Program Manual for the Wisconsin Pachage
,Version 8,August 1994,Genetics Computer Group,575 Science Drive,Madison
,Wisconsin,USA 53711）により常法で調べられる。ＧＡＰはポリペプチド配列比
較のために下記設定：３．０のＧＡＰクリエーション・ペナルティ(creation pe
nalty)および０．１のＧＡＰエクステンション・ペナルティ(extension penalty
)で用いる。 ポリヌクレオチド分子の配列同一性は、ＤＮＡ配列比較のために下記設定：５
．０のＧＡＰクリエーション・ペナルティおよび０．３のＧＡＰエクステンショ
ン・ペナルティでＧＡＰを用いて、同様の方法により調べられる。
【００３７】 本発明の酵素調製は、微生物から、好ましくは細菌、古細菌（archea）または
真菌から、特にBacillus、好ましくは、Bacillus agaradherens 種、およびすべ
ての種が整列１６Ｓ ｒＤＮＡ配列に基づきBacillus agaradherens と好ましく
は少くとも９５％、更に一層好ましくは少くとも９８％相同的である高度に関連
したBacillus種からなる群より選択される好アルカリ性Bacillus株に属する細菌
のような細菌から行うことが好ましい。 実質上相同的なタンパク質およびポリペプチドは、１以上のアミノ酸置換、欠
失または付加を有するとして特徴づけられる。これらの変化は性質上小さなもの
であることが好ましく、即ちタンパク質またはポリペプチドの折りたたみまたは
活性に有意な影響を与えない保存的なアミノ酸置換（表２参照）および他の置換
；典型的には１〜約３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ末端メチオニン残基、約
２０〜２５残基以内の小さなリンカーペプチドのような小さなアミノ‐またはカ
ルボキシル‐末端伸長、またはポリヒスチジン部分、プロテインＡのような精製
（親和性標識）を促す小さな伸長である（Nilsson et al.,EMBO J.,4:1075,1985
；Nilsson et al.,Methods Enzymol.,198:3,1991；一般的にFord et al.,Protei
n Expression and Purification 2:95-107,1991 参照；参考のため本明細書に組
み込まれる）。ＤＮＡコード親和性標識は市販業者（例えば、Pharmacia Biotec
h,Piscataway,NJ ；New England Biolabs,Beverly,MA）から入手できる。 しかしながら、上記変化は性質上小さなものであることがたとえ好ましいとい
っても、このような変化は、本発明のマンナナーゼポリペプチドへの、アミノ‐
またはカルボキシル‐末端双方の伸長として３００アミノ酸以内またはそれ以上
の大きなポリペプチドの融合のように、性質上大きなものであってもよい。
【００３８】表１ 保存的アミノ酸置換 塩基性 ：アルギニン、リジン、ヒスチジン 酸性 ：グルタミン酸、アルパラギン酸 極性 ：グルタミン、アルパラギン 疎水性 ：ロイシン、イソロイシン、バリン 芳香族 ：フェニルアラニン、トリプトファン、チロシン 小さい ：グリシン、アラニン、セリン、トレオニン、メチオニン
【００３９】 ２０種の標準アミノ酸に加えて、非標準アミノ酸（例えば４‐ヒドロキシプロ
リン、６‐Ｎ‐メチルリジン、２‐アミノイソ酪酸、イソバリンおよびα‐メチ
ルセリン）も本発明によるポリペプチドのアミノ酸残基の代わりに用いてよい。
限定数の非保存的アミノ酸、遺伝コードによりコードされないアミノ酸、および
非天然アミノ酸もアミノ酸残基の代わりに用いてよい。“非天然アミノ酸”は、
タンパク質合成後に修飾されたか、および／または標準アミノ酸の場合とは異な
る化学構造を側鎖に有している。非天然アミノ酸は化学合成されるか、または好
ましくは市販されており、ピペコリン酸、チアゾリジンカルボン酸、デヒドロプ
ロリン、３‐および４‐メチルプロリン、および３，３‐ジメチルプロリンがあ
る。
【００４０】 本発明のマンナナーゼポリペプチドにおける必須アミノ酸は、部位特異的突然
変異誘発またはアラニンスキャニング突然変異誘発（Cunningham and Wells,Sci
ence,244:1081-1085,1989 ）のような、当業界で知られる操作に従い同定するこ
とができる。後者の技術では、単一のアラニン変異が分子のあらゆる残基で導入
され、得られた変異分子は分子の活性にとり重要なアミノ酸残基を同定するため
に生物学的活性（即ち、マンナナーゼ活性）について試験される。Hilton et al
.,J.Biol.Chem.,271:4699-4708,1996 も参照。酵素の活性部位または他の生物学
的相互作用も、推定の接触部位アミノ酸の変異と共に、核磁気共鳴、結晶学的 手法、電子回折または光親和性標識のような技術でわかるような構造の物理的分
析により調べることができる。例えば、de Vos et al,Science,255:306-312,199
2 ；Smith et al.,J.Mol.Biol.,224:899-904,1992 ；Wlodaver et al.,FEBS Let
t.,309:59-64,1992 参照。必須アミノ酸の同定は、本発明によるポリペプチドと
関連したポリペプチドとの相同性の分析から推論することもできる。
【００４１】 多数のアミノ酸置換は、Reidhaar-Olson and Sauer (Science,241:53-57,1988
) Bowie and Sauer (Proc.Natl.Acad.Sci.USA,86:2152-2156,1989)、ＷＯ９５／
１７４１３またはＷＯ９５／２２６２５により開示されたような、突然変異誘発
、組換えおよび／または再編成(shuffling) 、その後関連スクリーニング操作の
公知方法を用いて、実施および試験することができる。簡単に言えば、これらの
著者らは、ポリペプチドで２以上の位置を同時にランダム化するか、または異な
る変異の組換え／再編成（ＷＯ９５／１７４１３、ＷＯ９５／２２６２５）を行
い、その後で機能性ポリペプチドについて選択し、次いで変異したポリペプチド
を配列決定して、各位置で許容しうる置換の範囲を調べる方法について開示して
いる。使える他の方法には、ファージディスプレー（例えば、Lowman et al.,Bi
ochem.30:10832-10837,1991 ；LadnerらのＵＳ特許第５，２２３，４０９号；Hu
se, ＷＩＰＯ公開ＷＯ９２／０６２０４）および領域特異的突然変異誘発（Derb
yshire et al.,Gene,46:145,1986；Ner et al.,DNA,7:127,1988 ）がある。
【００４２】 上記のような突然変異誘発／再編成方法は、宿主細胞でクローン化された突然
変異ポリペプチドの活性を検出するために、高処理量自動スクリーニング方法と
組み合わせることができる。活性ポリペプチドについてコードする突然変異した
ＤＮＡ分子は宿主細胞から回収して、現行装置を用いて迅速に配列決定しうる。
これらの方法は目的のポリペプチドで個別アミノ酸残基の重要度の迅速な決定を
行え、未知構造のポリペプチドに適用することもできる。 上記方法を用いて、当業者は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２の残基３２‐３４３と
実質的に相同的であって、野生型タンパク質のマンナナーゼ活性を留めた、様々
なポリペプチドを同定および／または作製することができる。
【００４３】タンパク質産生 全鎖長タンパク質、その断片および融合タンパク質を含めた本発明のタンパク
質およびポリペプチドは、慣用的な技術に従い遺伝子工学処理宿主細胞で産生さ
せることができる。適切な宿主細胞は、外来ＤＮＡで形質転換またはトランスフ
ェクトさせて、培養で増殖させうる細胞タイプであって、細菌、真菌細胞および
培養されたそれより高等の真核細胞がある。細菌細胞、特にグラム陽性生物の培
養細胞が好ましい。例えばBacillus subtilis 、Bacillus lentus 、Bacillus b
revis 、Bacillus stearothermophilus 、Bacillus alkalophilus 、Bacillus a
myloliquefacience 、Bacillus coagulans、Bacillus circulans、Bacillus lau
tus 、Bacillus thuringiensis、Bacillus licheniformisおよびBacillus agara
dherens 、特にBacillus agaradherens からなる群のBacillus属のグラム陽性細
胞が特に好ましい。
【００４４】 クローン化ＤＮＡ分子を操作して、外来ＤＮＡを様々な宿主細胞中に導入する
ための技術は、Sambrook et al.,Molecular Cloning: A Laboratory Manual,2nd
ed.,Cold Spring Harbor Laboratory Press,Cold Spring Harbor,NY,1989 ；Au
subel et al.(eds.),Current Protocols in Molecular Biology,John Wiley and
Sons,Inc.,NY,1987；"Bacillus subtilis and other Gram-Positive Bacteria"
,Sonensheim et al.,1993,American Society for Microbiology,Washington D.C
. で開示されており、これらは参考のため本明細書に組み込まれる。 一般的に、本発明のマンナナーゼについてコードするＤＮＡ配列は、発現ベク
ター内における転写プロモーターおよびターミネーターを通常含めて、その発現
に必要な他の遺伝要素と、作動可能に連結されている。ベクターは１以上の選択
マーカーおよび１以上の複製起点も通常含んでいるが、当業者は、ある系では、
選択マーカーが別なベクターで供されて、外来ＤＮＡの複製が宿主細胞ゲノム中
への組込みにより行われることもわかるであろう。プロモーター、ターミネータ
ー、選択マーカー、ベクターおよび他の要素の選択は、当業者のレベル内におけ
る通常のデザインの問題である。多くのこのような要素は文献で記載されており
、市販元から入手することができる。
【００４５】 宿主細胞の分泌経路にポリペプチドを向かわせるためには、分泌シグナル配列
（リーダー配列、プレプロ配列またはプレ配列としても知られる）が発現ベクタ
ーに形成される。分泌シグナル配列はそのポリペプチドのものでもよく、あるい
は他の分泌タンパク質から誘導したり、またはデノボ合成してもよい。多数の適
切な分泌シグナル配列が当業界で知られており、適切な分泌シグナル配列、特に
Bacillus宿主細胞での分泌に関する詳しい記載については、"Bacillus subtilis
and other Gram-Positive Bacteria",Sonensheim et al.,1993,American Socie
ty for Microbiology,Washington D.C. およびCutting,S.M.(eds.)"Molecular B
iological Methods for Bacillus",John Wiley and Sons,1990が参考にされる。
分泌シグナル配列は正しい読み枠でＤＮＡ配列に結合される。分泌シグナル配列
は目的のポリペプチドについてコードするＤＮＡ配列の５′側に通常位置するが
、あるシグナル配列は目的のＤＮＡ配列で他の箇所に位置してもよい（例えば、
Welch et al., ＵＳ特許第５，０３７，７４３号；Holland らのＵＳ特許第５，
１４３，８３０号参照）。
【００４６】 形質転換またはトランスフェクトされた宿主細胞は、選択された宿主細胞の増
殖に必要な栄養素および他の成分を含有した培地で、慣用的な操作に従い培養さ
れる。規定培地および複合培地を含めた様々な適切な培地が当業界で知られてお
り、炭素源、窒素源、必須アミノ酸、ビタミンおよびミネラルを通常含有してい
る。培地は、必要であれば、成長因子または血清のような成分も含有してよい。
増殖培地は、例えば、薬物選択または必須栄養素の欠乏により、外部から加えら
れたＤＮＡを含有する細胞について通常選択するが、これは発現ベクター上にお
かれた選択マーカーにより補われるか、または宿主細胞中にコトランスフェクト
される。
【００４７】タンパク質単離 発現された組換えポリペプチドが分泌されたとき、そのポリペプチドは増殖培
地から精製してもよい。好ましくは、発現宿主細胞はポリペプチドの精製前に培
地から（例えば遠心により）除去される。 発現された組換えポリペプチドが宿主細胞から分泌されないとき、宿主細胞は
好ましくは壊されて、ポリペプチドが水性“抽出物”中に放出されるが、これは
このような精製技術の第一段階である。好ましくは、発現宿主細胞は（例えば遠
心により）細胞破壊前に培地から集められる。 細胞破壊は、慣用的な技術により、例えばリゾチーム消化よるか、または細胞
を高圧に曝すことにより行える。このような細胞破壊技術の詳しい記載について
は（Robert K.Scobes,Protein Purification,Second edition,Springer-Verlag
）参照。
【００４８】 発現された組換えポリペプチド（またはキメラポリペプチド）が分泌されても
、またはそうでなくても、それは分別および／または慣用的な精製法および培地
を用いて精製することができる。 硫酸アンモニウム沈降および酸またはカオトロープ(chaotrope) 抽出は、サン
プルの分別に用いてもよい。例示の精製ステップには、ヒドロキシアパタイト、
サイズ排除、ＦＰＬＣおよび逆相高性能液体クロマトグラフィーがある。適切な
陰イオン交換媒体には、誘導デキストリン、アガロース、セルロース、ポリアク
リルアミド、特殊シリカなどがある。ＰＥＩ、ＤＥＡＥ、ＱＡＥおよびＱ誘導体
が好ましく、ＤＥＡＥ Fast-Flow Sepharose (Pharmacia,Piscataway,NJ)が特に
好ましい。例示のクロマトグラフィー媒体には、フェニル、ブチルまたはオクチ
ル基で誘導された媒体、例えばPhenyl-Sepharose FF (Pharmacia) 、Toyopearl
butyl 650 (Toso Haas,Montgomeryville,PA)、Octyl-Sepharose (Pharmacia) な
ど；またはポリアクリル樹脂、例えばAmberchrom CG 71 (Toso Haas)などがある
。適切な固体支持体には、ガラスビーズ、シリカベース樹脂、セルロース樹脂、
アガロースビーズ、架橋アガロースビーズ、ポリスチレンビーズ、架橋ポリアク
リルアミド樹脂などがあり、これらはそれらが用いられる条件下で不溶性である
。これらの支持体は、アミノ基、カルボキシル基、スルフヒドリル基、ヒドロキ
シル基および／または炭水化物部分によりタンパク質の結合を行える反応基で修
飾してもよい。カップリング化学の例には、臭化シアン活性化、Ｎ‐ヒドロキシ
スクシンイミド活性化、エポキシド活性化、スルフヒドリル活性化、ヒドラジン
活性化と、カルボジイミドカップリング化学向けにカルボキシルおよびアミノ誘
導体とがある。これらと他の固体媒体は周知であって、当業界で広く用いられて
おり、市販元から入手できる。 具体的な方法の選択は通常のデザインの問題であり、選択された支持体の性質
により部分的には決められる。例えば、Affinity Chromatography: Principles
& Methods,Pharmacia LKB Biotechnology,Uppsala,Sweden,1988 参照。
【００４９】 本発明のポリペプチドまたはその断片は化学合成で作製してもよい。本発明の
ポリペプチドは、モノマーまたはマルチマーでも、グルコシル化または非グルコ
シル化、ペギル化(pegylated) または非ペギル化されていてもよく、開始のメチ
オニンアミノ酸残基を含んでいても、またはそうでなくてもよい。
【００５０】 本明細書で開示された配列情報に基づくと、本発明のマンナナーゼをコードし
て、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ．１で示されたＤＮＡ配列、少くとも９７位〜１０２９
位のＤＮＡ配列を含んだ全鎖長ＤＮＡ配列がクローニングされる。 クローニングは、下記のような当業界で知られる標準操作により行われる： ■Bacillus株、特に株B.agaradherens,NCIMB 40482からゲノムライブラリーを調
製し； ■このようなライブラリーを適切な基質プレート上におき； ■ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ．１に基づくプローブを用いた標準ハイブリッド形成技術
により、本発明のポリヌクレオチド配列を含むクローンを同定するか、または ■ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ．１からの配列情報に基づくプライマーを用いた逆ＰＣＲ
戦法により、上記Bacillus agaradherens,NCIMB 40482 ゲノムライブラリーから
クローンを同定する。逆ＰＣＲに関する詳細については、M.J.McPherson et al.
("PCR A practical approach" Information Press Ltd,Oxford England) が参考
にされる。
【００５１】 本明細書で開示された配列情報（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ．１、ＳＥＱ ＩＤ Ｎ
Ｏ．２）に基づくと、関連微生物からのゲノムライブラリー、特にBacillusの好
アルカリ性種のようなBacillus属の他の株からのゲノムライブラリーを用いた類
似戦法により、本発明の相同的マンナナーゼをコードする相同的ポリヌクレオチ
ド配列を単離することが、当業者にとって通常の作業である。 一方、本発明のマンナンまたはガラクトマンナン分解酵素をコードするＤＮＡ
は、 Escherichia coli ＤＳＭ１２１８０に存在するプラスミドから得られるＤ
ＮＡ配列に基づき作製された合成オリゴヌクレオチドプローブの使用により、適
切な供給源、例えば上記生物のいずれからもうまくクローニングされる。
【００５２】 したがって、本発明のポリヌクレオチド分子は Escherichia coli ＤＳＭ１２
１８０から単離してもよく、上記のようなクローニングにより得られるプラスミ
ドは寄託されている。しかも、本発明は株 Escherichia coli ＤＳＭ１２１８０
の単離された実質的に純粋な生物学的培養物にも関する。 本関係において、“酵素調製物”という用語は、単一種の微生物からおそらく
単離および精製される慣用的な酵素発酵産物（このような調製物はいくつかの異
なる酵素活性を通常含んでいる）；単成分酵素、好ましくは慣用的な組換え技術
を用いて細菌または真菌種から誘導される酵素（その酵素は発酵させてから、お
そらく別々に単離および精製されており、異なる種、好ましくは真菌または細菌
種に由来している）の混合物；組換えマンナナーゼの発現向け宿主細胞として働
く微生物の発酵産物（但し、その微生物は、微生物の天然発酵産物である他の酵
素、例えばペクチン分解酵素、プロテアーゼまたはセルラーゼを同時に産生する
）、即ち対応する天然微生物により通常産生される酵素複合体を意味している。
【００５３】 本発明の酵素調製物を産生する方法では、マンナナーゼをその酵素の産生を行
える条件下で産生しうる微生物、例えば野生型株を培養して、培養物からその酵
素を回収する。培養は慣用的な発酵技術を用いて行われ、例えば、マンナナーゼ
酵素の産生を誘導する増殖培地で十分な通気を確保するために撹拌しながらシェ
イクフラスコまたは醗酵槽で培養する。増殖培地は、ペプトン、酵母エキスまた
はカザミノ酸のような慣用的なＮ源、デキストロースまたはスクロースのような
少量の慣用的なＣ源、およびグアーガムまたはイナゴマメガムのような誘導物質
を含有していてもよい。回収は慣用的な技術、例えば遠心またはロ過によるバイ
オマスおよび上澄の分離、上澄の回収、または目的の酵素が細胞内にあるならば
細胞の破壊、おそらくその後でＥＰ０４０６３１４で記載されたような精製また
はＷＯ９７／１５６６０で記載されたような結晶化を用いて行える。
【００５４】免疫交差反応性 免疫交差反応性を調べる上で用いられるポリクローナル抗体は、精製されたマ
ンナナーゼ酵素の使用により作製してもよい。更に詳しくは、本発明のマンナナ
ーゼに対する抗血清は、N.Axelsen et al.in: A Manual of Quantitative Immun
oelectrophoresis,Blackwell Scientific Publications,1973,Chapter 23または
A.Johnstone and R.Thorpe,Immunochemistry in Practice,Blackwell Scientifi
c Publications,1982 （更に詳しくは p.27-31）で記載された操作に従いウサギ
（または他の齧歯類）を免疫することで作製される。精製免疫グロブリンは、例
えば塩沈降（（ＮＨ４）２ＳＯ４）、その後透析および例えばＤＥＡＥ‐Sephad
exでのイオン交換クロマトグラフィーにより、抗血清から得られる。タンパク質
の免疫化学的な特徴づけは、オクタロニー二重拡散分析（O.Ouchterlony in: Ha
ndbook of Experimental Immunology (D.M.Weir,Ed.),Blackwell Scientific Pu
blications,1967,pp.655-706）、交差免疫電気泳動 (N.Axelsen et al., 前掲,C
hapters 3 and 4)またはロケット免疫電気泳動（N.Axelsen et al.,Chapter 2）
により行える。
【００５５】 本発明の酵素または酵素調製物を産生する有用な細菌の例は、好ましくはBaci
llus/Lactobacillus細分類からのグラム陽性菌、好ましくはBacillus属からの株
、更に好ましくはBacillus agaradherens の株、特に株Bacillus agaradherens,
NCIMB 40482 である。 本発明には、上記された性質を有して、相同的な不純物を含まずに、慣用的な
組換え技術を用いて産生される、単離マンナナーゼを含んでいる。
【００５６】マンナナーゼの触媒活性（ＭａｎＵ）の測定 比色アッセイ：基質：ｐＨ１０．０の０．１Ｍグリシン緩衝液中におけるキャ
ロブからの０．２％ＡＺＣＬ‐ガラクトマンナン（Megazyme,Australia）。アッ
セイは、撹拌しながら、４０℃の温度コントロール下において、サーモミキサー
上１．５ｍｌEppendorf ミクロ管で行われる。酵素０．０５ｍｌと共に２０分間
にわたる基質０．７５０ｍｌのインキュベートを、１５０００ｒｐｍで４分間の
遠心により停止させる。上澄の色を１ｃｍキュベット中６００ｎｍで測定する。
１ＭａｎＵ（マンナナーゼ単位）は１ｃｍで０．２４ａｂｓを示す。
【００５７】Bacillus agaradherens マンナナーゼ NCIMB 40482の獲得 株 Bacillus agaradherens NCIMB 40482 はマンナナーゼ酵素コードＤＮＡ配列を
含んでいる。 E.coli株： E.coli ＳＪ２の細胞（Diderichsen,B.,Wedsted,U.,Hedegaard,L.
,Jensen,B.R.,Sjoholm,C.(1990),Bacillus brevis からの細胞外酵素、α‐アセ
ト乳酸デカルボキシラーゼをコードするａｌｄＢのクローニング,J.Bacteriol.,
172,4315-4321 ）を用意して、供給業者により記載されているように、BIO-RAD
のGene Pulser TMエレクトロポレーター(electroporator)を用いて、エレクトロ
ポレーション(electroporation) により形質転換させた。 B.subtilis ＰＬ２３０６：この株は、既知のBacillus subtilis セルラーゼ 遺伝子の転写単位において壊された破壊ａｐｒおよびｎｐｒ遺伝子を有する B.s
ubtilis ＤＮ１８８５（Diderichsen,B.,Wedsted,U.,Hedegaard,L.,Jensen,B.R.
,Sjoholm,C.(1990),Bacillus brevis からの細胞外酵素、α‐アセト乳酸デカル
ボキシラーゼをコードするａｌｄＢのクローニング,J.Bacteriol.,172,4315-432
1）であって、セルラーゼ陰性細胞になっている。破壊は本質的には（Eds.A.L.S
onenshein,J.A.Hoch and Richard Losick (1993),Bacillus subtilis and other
Gram-Positive Bacteria,American Society for microbiology,p.618）で記載 されたように行った。 コンピテント細胞を用意して、Yasbin,R.E.,Wilson,G.A.and Young,F.E.(1975
) Transformation and transfection in lysogenic strains of Bacillus subti
lis: evidence for selective induction of prophage in competent cells,J.B
acteriol.,121,296-304 で記載されたように形質転換した。
【００５８】プラスミド ｐＳＪ１６７８（参考のためその全体で本明細書に組み込まれるＷＯ９４／１９
４５４で詳細に記載されている） ｐＭＯＬ９４４：このプラスミドは、Bacillus subtilis でプラスミドを増殖さ
せうる要素、カナマイシン耐性遺伝子を本質的に含んで、B.licheniformis ＡＴ
ＣＣ１４５８０のａｍｙＬ遺伝子からクローニングされた強いプロモーターおよ
びシグナルペプチドを有したｐＵＢ１１０誘導体である。シグナルペプチドは、
そのシグナルペプチドと融合させて、タンパク質の成熟部分をコードするＤＮＡ
をクローニングさせる上で、それを便利にさせるＳａｃII部位を含んでいる。こ
れは、細胞の外側に向かうプレタンパク質の発現につながる。 プラスミドは、以下で簡単に記載された慣用的な遺伝子工学技術により構築さ
れた。
【００５９】ｐＭＯＬ９４４の構築 ｐＵＢ１１０プラスミド（McKenzie,T,et al.,1986,Plasmid,15:93-103）を独
特な制限酵素Ｎｃｉｌで切断した。プラスミドｐＤＮ１９８１（P.L.Jorgensen
et al.,1990,Gene,96,p.37-41 ）でコードされたａｍｙＬプロモーターから増幅
されたＰＣＲ断片をＮｃｉｌで切断し、Ｎｃｉｌ切断ｐＵＢ１１０に挿入して、
プラスミドｐＳＪ２６２４を得た。
【００６０】 用いられた２つのＰＣＲプライマーは下記配列を有している： ＃ＬＷＮ５４９４ ５′‐ＧＴＣＧＣＣＧＧＧＧＣＧＧＣＣＧＣＴＡＴＣＡＡＴ
ＴＧＧＴＡＡＣＴＧＴＡＴＣＴＣＡＧＣ‐３′ ＃ＬＷＮ５４９５ ５′‐ＧＴＣＧＣＣＣＧＧＧＡＧＣＴＣＴＧＡＴＣＡＧＧＴ
ＡＣＣＡＡＧＣＴＴＧＴＣＧＡＣＣＴＧＣＡＧＡＡＴＧＡＧＧＣＡＧＣＡＡＧＡ
ＡＧＡＴ‐３′
【００６１】 プライマー＃ＬＷＮ５４９４はＮｏｔＩ部位をプラスミドに挿入する。 次いで、プラスミドｐＳＪ２６２４をＳａｃＩおよびＮｏｔＩで切断し、ｐＤ
Ｎ１９８１でコードされたａｍｙＬプロモーターで増幅された新しいＰＣＲ断片
をＳａｃＩおよびＮｏｔＩで切断し、このＤＮＡ断片をＳａｃＩ‐ＮｏｔＩ切断
ｐＳＪ２６２４に挿入して、プラスミドｐＳＪ２６７０を得た。
【００６２】 このクローニングは、同様のプロモーターと、但し反対方向で、最初のａｍｙ
Ｌプロモータークローニングに置き換わる。ＰＣＲ増幅に用いられる２種のプラ
イマーは下記配列を有している： ＃ＬＷＮ５９３８ ５′‐ＧＴＣＧＧＣＧＧＣＣＧＣＴＧＡＴＣＡＣＧＴＡＣＣ
ＡＡＧＣＴＴＧＴＣＧＡＣＣＴＧＣＡＧＡＡＴＧＡＧＧＣＡＧＣＡＡＧＡＡＧＡ
Ｔ‐３′ ＃ＬＷＮ５９３９ ５′‐ＧＴＣＧＧＡＧＣＴＣＴＡＴＣＡＡＴＴＧＧＴＡＡＣ
ＴＧＴＡＴＣＴＣＡＧＣ‐３′
【００６３】 プラスミドｐＳＪ２６７０を制限酵素ＰｓｔＩおよびＢｃｌＩで切断し、（参
考のためその全体で本明細書に組み込まれる、ＷＯ９５／２６３９７として公開
された国際特許出願で開示されている）アルカリ性アミラーゼＳＰ７２２をコー
ドするクローン化ＤＮＡ配列から増幅されたＰＣＲ断片をＰｓｔＩおよびＢｃｌ
Ｉで切断し、挿入して、プラスミドｐＭＯＬ９４４を得た。ＰＣＲ増幅に用いら
れる２種のプライマーは下記配列を有している： ＃ＬＷＮ７８６４ ５′‐ＡＡＣＡＧＣＴＧＡＴＣＡＣＧＡＣＴＧＡＴＣＴＴＴ
ＴＡＧＣＴＴＧＧＣＡＣ‐３′ ＃ＬＷＮ７９０１ ５′‐ＡＡＣＴＧＣＡＧＣＣＧＣＧＧＣＡＣＡＴＣＡＴＡＡ
ＴＧＧＧＡＣＡＡＡＴＧＧＧ‐３′ プライマー＃ＬＷＮ７９０１はＳａｃII部位をプラスミドに挿入する。
【００６４】Bacillus agaradherens からのマンナナーゼ遺伝子のクローニング ゲノムＤＮＡ調製 ： 株Bacillus agaradherens NCIMB 40482 をＷＯ９４／０１５３２で記載された
ように液体培地で増殖させた。３０℃、３００ｒｐｍで１６時間のインキュベー
ト後に細胞を集め、ゲノムＤＮＡをPitcher et al.(Pitcher,D.G.,Saunders,N.A
.,Owen,R.J.(1989),チオシアン酸グアニジウムによる細菌ゲノムＤＮＡの迅速な
抽出,Lett.Appl.Microbiol.,8,151-156)で記載された方法により単離した。
【００６５】ゲノムライブラリー構築 ： ゲノムＤＮＡを制限酵素Ｓａｕ３Ａで部分的に切断し、０．７％アガロースゲ
ルで電気泳動によりサイズ分別した。大きさ２および７ｋｂの断片をＤＥＡＥ‐
セルロース紙上で電気泳動により単離した（Dretzen,G.,Bellard,M.,Sassone-Co
rsi,P.,Chambon,P.(1981),アガロースおよびアクリルアミドゲルからのＤＮＡ断
片の回収のために信頼しうる方法,Anal.Biochem.,112,295-298）。 単離されたＤＮＡ断片をＢａｍＨＩ切断ｐＳＪ１６７８プラスミドＤＮＡに連
結させ、連結混合物を用いて、 E.coli ＳＪ２を形質転換させた。
【００６６】陽性クローンの同定 ： 上記のように構築されたE.coliのＤＮＡライブラリーを、０．２％ＡＺＣＬ‐
ガラクトマンナン（Magazyme）および９μg/mlクロラムフェニコールを含有した
ＬＢ寒天プレート上でスクリーニングし、３７℃で一夜インキュベートした。マ
ンナナーゼ活性を表すクローンは、青色拡散ハローとして出現した。これらクロ
ーンの１つからのプラスミドＤＮＡを一夜培養ブロス（２５０ｒｐｍで振盪しな
がら、９μg/mlクロラムフェニコール含有ＴＹ中３７℃でインキュベートされた
細胞）１ｍｌでQiagenプラスミドスピンプレプ(spin preps)により単離した。 このクローン（ＭＢ５２５）をクローン化Ｓａｕ３Ａ ＤＮＡ断片のＤＮＡ配
列決定で更に特徴づけた。ＤＮＡ配列決定は、Ｔａｑデオキシ末端サイクル配列
決定キット（Perkin-Elmer,USA）、蛍光標識ターミネーターおよびプライマーと
して適切なオリゴヌクレオチドを用いて、プライマーウォーキング(primerwalki
ng) により行った。 配列データの分析はDevereux et al.(1984) Nucleic Acids Res.,12,387-395
に従い行った。マンナナーゼをコードする配列はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１で示さ
れている。誘導されたタンパク質配列はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２で示されている
。
【００６７】B.subtilisにおけるマンナナーゼのサブクローニングおよび発現 ： 本発明のマンナナーゼコードＤＮＡ配列を、下記２種のオリゴヌクレオチドか
らなるＰＣＲプライマーセットを用いて、ＰＣＲ増幅させた： マンナナーゼ．上．ＳａｃII ５′‐ＣＡＴ ＴＣＴ ＧＣＡ ＧＣＣ ＧＣＧ ＧＣＡ ＧＣＡ ＡＧＴ Ａ
ＣＡ ＧＧＣ ＴＴＴ ＴＡＴ ＧＴＴ ＧＡＴ ＧＧ‐３′ マンナナーゼ．下．ＮｏｔＩ ５′‐ＧＡＣ ＧＡＣ ＧＴＡ ＣＡＡ ＧＣＧ ＧＣＣ ＧＣＧ ＣＴＡ Ｔ
ＴＴ ＣＣＣ ＴＡＡ ＣＡＴ ＧＡＴ ＧＡＴ ＡＴＴ ＴＴＣ Ｇ‐３′ 制限部位ＳａｃIIおよびＮｏｔIIは下線部分である。
【００６８】 前記されたようなB.agaradherens NCIMB 40482から単離された染色体ＤＮＡを
、製造業者の指示に従い Amplitaq ＤＮＡポリメラーゼ（Perkin Elmer）を用い
て、ＰＣＲ反応で鋳型として用いた。ＰＣＲ反応は、２００μＭの各ｄＮＴＰ、
２．５単位の AmpliTaq ポリメラーゼ（Perkin Elmer,Cetus,USA）および１００
pmolの各プライマーを含有したＰＣＲ緩衝液（ｐＨ８．３の１０ｍＭ Tris-ＨＣ
ｌ、５０ｍＭ ＫＣｌ、１．５ｍＭ ＭｇＣｌ２、０．０１％(w/v) ゼラチン）
中で始めた。 ＰＣＲ反応はＤＮＡサーマル・サイクラー（Landgraf,Germany）を用いて行っ
た。９４℃で１分間のインキュベート１回、その後９４℃で３０秒間にわたる変
性のサイクルプロフィールを用いて行われるＰＣＲサイクル３０回、６０℃で１
分間のアニーリング、および７２℃で２分間の伸長。増幅産物の一部５μＬを０
．７％アガロースゲル（NuSieve,ＦＭＣ）で電気泳動により分析した。大きさ１
．４ｋｂのＤＮＡ断片の出現は、遺伝子セグメントの適正な増幅を示していた。
【００６９】ＰＣＲ断片のサブクローニング 前記のように得られたＰＣＲ産物の一部４５μＬを、製造業者の指示に従い、 QlAquick ＰＣＲ精製キット（Qiagen,USA）を用いて精製した。精製ＤＮＡをｐ
Ｈ８．５の１０ｍＭ Tris-ＨＣｌ ５０μＬで溶離させた。 ｐＭＯＬ９４４ ５μｇおよび精製ＰＣＲ断片２５μＬをＳａｃIIおよびＮｏ
ｔＩで切断し、０．８％低ゲル化温度アガロース（SeaPlaque GTG,ＦＭＣ）ゲル
で電気泳動し、関連断片をゲルから切出して、製造業者の指示に従い QlAquick
ゲル抽出キット（Quigen,USA）を用いて精製した。次いで、単離されたＰＣＲ
ＤＮＡ断片を、ＳａｃII‐ＮｏｔＩ切断および精製されたｐＭＯＬ９４４に連結
させた。連結は、０．５μｇの各ＤＮＡ断片、１ＵのＴ４ＤＮＡリガーゼおよび
Ｔ４リガーゼ緩衝液(Boehringer Mannheim,Germany) を用いて、１６℃で一夜か
けて行った。 連結混合物を用いて、コンピテント B.subtilis ＰＬ２３０６を形質転換させ
た。形質転換細胞をＬＢＰＧ‐１０μg/mlカナマイシンプレート上においた。３
７℃で１８時間のインキュベート後に、コロニーがプレート上でみられた。いく
つかのクローンを、一夜培養ブロスからプラスミドＤＮＡを単離することにより
分析した。 １つのこのような陽性クローンを上記のように寒天プレート上に数回にわたり
再度線状に塗り、このクローンをＭＢ５９４と命名した。クローンＭＢ５９４を
３７℃でＴＹ‐１０μg/mlカナマイシン中において一夜増殖させ、翌日に細胞１
ｍｌを用いて、 B.subtilis プラスミド調製について製造業者の勧めに従い、Qi
aprep Spin Plasmid Miniprep Kit #27106でその細胞からプラスミドを単離した
。このＤＮＡはＤＮＡ配列決定してみると、マンナナーゼの成熟部分に相当する
ＤＮＡ配列、即ち添付ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３の９４‐１４０４位を示した。求
められた成熟タンパク質はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４で示されている。ＳＥＱ Ｉ
Ｄ ＮＯ：１の配列によりコードされるマンナナーゼの３′末端が、ＰＣＲで用
いられた下方プライマーのデザインのために、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３で示され
たものに変わったことは、明らかであろう。得られたアミノ酸配列はＳＥＱ Ｉ
Ｄ ＮＯ：４で示されており、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２のＣ末端（ＳＨＨＶＲＥ
ＩＧＶＱＦＳＡＡＤＮＳＳＧＱＴＡＬＹＶＤＮＶＴＬＲ）はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ
：４のＣ末端（ＩＩＭＬＧＫ）に変わることが明らかである。
【００７０】培地 ： ＴＹ（Ausubel,F.M.et al.(eds.),"Current protocols in Molecular Biology",
John Wiley and Sons,1995で記載されたとおり） ＬＢ寒天（Ausubel,F.M.et al.(eds.),"Current protocols in Molecular Biolo
gy",John Wiley and Sons,1995で記載されたとおり） ＬＢＰＧは０．５％グルコースおよび０．０５Ｍリン酸カリウム、ｐＨ７．０
で補充されたＬＢ寒天（上記参照）である。 ＢＰＸ培地はＥＰ０５０６７８０（ＷＯ９１／０９１２９）で記載されている。
【００７１】Bacillus agaradherens 由来マンナナーゼの発現、精製および特徴づけ 物質および方法の箇所で前記されたように得られたクローンＭＢ５９４を、３
７℃、３００ｒｐｍで、２個の５００ｍｌバッフル付きシェイクフラスコ中にお
いて、カナマイシン１０μg/ml含有の２５×２００ｍｌ ＢＰＸ培地で増殖させ
た。 クローンＭＢ５９４（バッチ＃９８１３）のシェイクフラスコ培養液６５００
ｍｌを集め、ｐＨを５．５に調整した。陽イオン剤（Ｃ５２１）１４６ｍｌおよ
び陰イオン剤（Ａ１３０）２９２ｍｌを凝集のため撹拌中に加えた。凝集物質は
６℃で２０分間にわたり９０００ｒｐｍでSorval RC 3B遠心機を用いて遠心によ
り分離させた。上澄をWhatman ガラスフィルターＧＦ／Ｄを用いて清澄化させ、
最後にカットオフ１０ｋＤａのfiltron で遠心した。 この濃縮物７５０ｍｌは水酸化ナトリウムを用いてｐＨ７．５に調整した。透
明な溶液を、ｐＨ７．５の５０mmol Ｔｒｉｓで平衡化された９００ｍｌ Ｑ‐
Sepharose カラムを用いて、陰イオン交換クロマトグラフィーに付した。マンナ
ナーゼ活性を伴う画分は塩化ナトリウム勾配を用いて溶離させた。 純粋な酵素は、ＳＤＳ‐ＰＡＧＥで分子量３８ｋＤａの単一バンドを示した。
マンナナーゼ酵素のアミノ酸配列、即ち翻訳ＤＮＡ配列は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ
：２で示されている。
【００７２】動力学定数の測定 ： 基質：イナゴマメガム（キャロブ）および還元糖分析（ＰＨＢＡＨ）、Sigma
製のイナゴマメガム（Ｇ‐０７５３） 異なる濃度のイナゴマメガムおよび４０℃、ｐＨ１０で２０分間にわたるイン
キュベートを用いた動力学的測定では、 Ｋｃａｔ：４６７／sec Ｋｍ：０．０８ｇ／Ｌ ＭＷ：３８ｋＤａ ｐｌ（等電点）：４．２を示した。 マンナナーゼの至適温度は６０℃であることがわかった。ｐＨ活性プロフィール
として、ｐＨ８〜１０の最大活性を示した。ＤＳＣ示差走査熱量測定ではＴｒｉ
ｓ緩衝液中ｐＨ７．５で融点として７７℃を示し、この酵素が非常に熱安定性で
あることを示した。 基質としてキャロブからの０．２％ＡＺＣＬ‐ガラクトマンナンおよび４０℃
で前記のようなインキュベートを用いた洗剤適合性では、慣用的な液体洗剤と優
れた適合性、および慣用的な粉末洗剤と良好な適合性を示している。
【００７３】Bacillus subtilis マンナナーゼ１６８の獲得 Bacillus subtilis β‐マンナナーゼを下記のように特徴づけて精製した：Ba
cillus subtilis ゲノムを既知のBacillus種β‐マンナナーゼ遺伝子配列との相
同性について調べた（Mendoza et al.,Biochemica et Biophysica Acta,1243:55
2-554,1995）。産物が不明のｙｄｈＴのコード領域は既知の Bacillus β‐マン
ナナーゼと５８％類似性を示した。下記のオリゴヌクレオチド：５′‐ＧＣＴ
ＣＡＡ ＴＴＧ ＧＣＧ ＣＡＴ ＡＣＴ ＧＴＧ ＴＣＧ ＣＣＴ ＧＴＧ‐
３′および５′‐ＧＡＣ ＧＧＡ ＴＣＣ ＣＧＧ ＡＴＴ ＣＡＣ ＴＣＡ
ＡＣＧ ＡＴＴ ＧＧＣ Ｇ‐３′をデザインして、推定β‐マンナナーゼの成
熟部分についてコードする配列を増幅させた。Bacillus subtilis 株１Ａ９５か
らの全ゲノムＤＮＡを鋳型として用い、前記プライマーを用いてｙｄｈＴ成熟領
域を増幅させた。ＰＣＲは、 AMPLITAQ ＤＮＡポリメラーゼ（Perkin Elmer,App
lied Biosystems,Foster City,ＣＡ）入りの GENE-AMP ＰＣＲキットを用いて行
う。９５℃で５分間にわたる最初の溶融期間に続いて、２５サイクルの下記プロ
グラム：９５℃で１分間の溶融、５５℃で２分間のアニーリング、および７２℃
で２分間の伸長を行った。最終サイクルの後に、反応は完全な伸長まで７２℃で
１０分間維持した。ＰＣＲ産物は QlAquick ＰＣＲ精製キット（Qiagen,Chatswo
rth,ＣＡ）を用いて精製した。
【００７４】 Bacillus subtilis 株１Ａ９５から増幅されたｙｄｈＴ成熟領域を下記のよう
に（既に記載された）発現ベクターｐＰＧ１５２４中に挿入した。増幅された１
０２８ｂｐ断片をＭｆｅＩおよびＢａｍＨＩで切断した。発現ベクターｐＰＧ１
５２７をＥｃｏＲＩおよびＢａｍＨＩで切断した。制限産物は QlAquick ＰＣＲ
精製キット（Qiagen,Chatsworth,ＣＡ）を用いて精製した。２つの断片をＴ４Ｄ
ＮＡリガーゼを用いて（１３時間、１６℃で）連結させて、コンピテント E.col
i 株ＤＨ５‐αを形質転換させるために用いた。アンピシリン耐性コロニーをＤ
ＮＡ作製のために培養した。次いでＤＮＡを制限分析により特徴づけた。プラス
ミドｐＰＧ３２００はｙｄｈＴ遺伝子の成熟領域を含んでいる。次いでプラスミ
ドｐＰＧ３２００を用いて、コンピテントBacillus subtilis 株ＰＧ６３２（Sa
unders et al.,1992）を形質転換させた。
【００７５】 ７つのカナマイシン耐性Bacillus subtilis コロニーおよび１つのＰＧ６３２
コントロールクローンを取出して、２５％マルトリン１ｍｌ、１０ｍＭ ＭｎＣ
ｌ２１２０μＬおよび５０mg/ml カナマイシン２０μＬで補充された２０／２０
／５培地（２０ｇ／Ｌトリプトン、２０ｇ／Ｌ酵母エキス、５ｇ／Ｌ ＮａＣｌ
）２０ｍｌ中で増殖させた。クローンを、タンパク質の発現のために、２５０ｒ
ｐｍおよび３７℃で振盪しながら、２５０ｍｌバッフル付きフラスコ中で一夜増
殖させた。細胞を１４，０００ｒｐｍで１５分間にかけて沈降させた。各上澄１
μＬを５０ｍＭ酢酸ナトリウム（ｐＨ６．０）９９μＬで希釈した。この希釈液
１μＬを、製造業者の指示に従い、エンド‐１，４‐β‐マンナナーゼ Beta-Ma
nnazyme Tabs（Megazyme,Ireland）を用いてアッセイした。吸光度はBeckman DU
640 分光光度計において５９０ｎｍで読んだ。クローン７は１．６７の最大吸光
度を示した。ＰＧ６３２コントロールは５９０ｎｍで吸光度を示さなかった。
【００７６】 上澄を１０〜２０％ Tris-グリシンゲル（Novex,San Diego,Ｃａ）でＳＤＳ‐
ＰＡＧＥにより分析して、３８ｋＤａの予想タンパク質サイズを確認した。サン
プルは次のように調製した。ｙｄｈＴクローン７の５００μＬサンプルおよびＰ
Ｇ６３２上澄を１００％トリクロロ酢酸(Sigma) ５５．５μＬで沈降させ、５％
トリクロロ酢酸１００μＬで洗浄し、 Tris-グリシンＳＤＳサンプル緩衝液(Nov
ex) ５０μＬに再懸濁して、５分間煮沸した。各サンプル１μＬを３０ｍＡで９
０分間にわたりゲル上で電気泳動に付した。大きなバンドのタンパク質は、ｙｄ
ｈＴクローン７の場合に、３８ｋＤａでランすることが観察された。 Bacillus subtilis ｙｄｈＴクローン７の１０Ｌ発酵をB.Braun Biostat C 醗
酵槽で行った。発酵条件は次のとおりであった。細胞を２０／２０／５に似た富
培地において３７℃で１８時間増殖させた。発酵ランの最後に細胞を除去し、接
線フローロ過システムを用いて上澄を１Ｌに濃縮した。濃縮上澄中におけるβ‐
マンナナーゼの最終収量は、３ｇ／Ｌであることがわかった。
【００７７】 発酵上澄からのβ‐マンナナーゼの精製は次のように行った：上澄５００ｍｌ
を１０，０００ｒｐｍ、４℃で１０分間遠心した。次いで、遠心された上澄を、
Spectrapor １２，０００〜１４，０００ｍｏｌ．ｗｔ．カットオフ膜（Spectr
um）において、１０ｍＭリン酸カリウム（ｐＨ７．２）４Ｌで２回交換して、４
℃で一夜透析した。透析された上澄を１０，０００ｒｐｍ、４℃で１０分間遠心
した。２００ｍｌ Ｑ Sepharose fast flow(Pharmacia) 陰イオン交換カラムを
２０℃で１０ｍＭリン酸カリウム（ｐＨ７．２）１Ｌで平衡化し、上澄３００ｍ
ｌをカラムにのせた。２１０ｍｌ（サンプルＡ）および１７５ｍｌ（サンプルＢ
）の２つのフロースルー(flow through)フラクションを集めた。２つのフラクシ
ョンを前記のようにアッセイし、但しサンプルは５０ｍＭ酢酸ナトリウム（ｐＨ
６．０）１９９μＬで希釈したところ、それらは各々０．３８および０．５２の
吸光度を示した。各サンプル２μＬを Tris-グリシンＳＤＳサンプル緩衝液(Nov
ex，ＣＡ) ８μＬに加えて、５分間煮沸した。得られたサンプルを１０〜２０％
Tris-グリシンゲル（Novex,Ｃａ）において３０ｍＡで９０分間電気泳動に付し
た。３８ｋＤａに相当する主要バンドは各サンプルに存在しており、全タンパク
質の９５％以上を占めていた。ＢＣＡタンパク質アッセイ（Pierce）を、標準と
して牛血清アルブミンを用いて、製造業者の指示に従い両サンプルで行った。サ
ンプルＡおよびＢは各々１．３mg/ml および１．６mg/ml のβ‐マンナナーゼを
含有していた。タンパク質の同定は、イオンスプレー質量スペクトル測定および
アミノ末端アミノ酸配列分析により行った。
【００７８】 精製されたβ‐マンナナーゼサンプルは、次のように酵素活性を特徴づけるた
めに用いた。すべてのアッセイでは、はじめの方で記載されたように、エンド‐
１，４‐β‐マンナナーゼ Beta-Mannazyme Tabs（Megazyme,Ireland）を用いた
。ｐＨ範囲３．０〜９．０での活性は５０ｍＭクエン酸リン酸緩衝液中で調べ、
ｐＨ９．５での活性測定は５０ｍＭ ＣＡＰＳＯ(Sigma) 中で調べ、ｐＨ１０．
０〜１１．０範囲では５０ｍＭ ＣＡＰＳ緩衝液を用いた。Bacillus subtilis
β‐マンナナーゼの至適ｐＨはｐＨ６．０〜６．５であることがわかった。温度
活性プロフィールは５０ｍＭクエン酸リン酸緩衝液（ｐＨ６．５）中で調べた。
酵素は４０〜４５℃で至適活性を示した。Bacillus subtilis β‐マンナナーゼ
は１５℃未満および８０℃以上で有意な活性を留めていた。β‐１，４‐ガラク
トマンナンに対する比活性は、製造業者の指示に従いエンド‐１，４‐β‐マン
ナナーゼ Beta-Mannazyme Tabs（Megazyme,Ireland）を用いると、１６０，００
０μmol/min ・mg β‐マンナナーゼであることがわかった。Bacillus subtili
s β‐マンナナーゼのヌクレオチドおよびアミノ酸配列は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ
：５および６で示されている。
【００７９】 マンナナーゼは、組成物の好ましくは０．０００１〜２重量％、更に好ましく
は０．０００５〜０．１％、最も好ましくは０．００１〜０．０２％の純粋酵素
レベルで、本発明の組成物中に配合される。
【００８０】 本発明の酵素は、触媒ドメインを含んだ酵素コアに加えて、セルロース結合ド
メイン（ＣＢＤ）も含んでおり、その酵素のセルロース結合ドメインおよび酵素
コア（触媒活性ドメイン）は作動可能に連結されている。セルロース結合ドメイ
ン（ＣＢＤ）はコードされた酵素の内在性部分として存在していても、または他
の起源のＣＢＤが酵素中に導入されて、酵素ハイブリッドを形成していてもよい
。この関係において、“セルロース結合ドメイン”という用語は、Peter Tomme
et al."Cellulose-Binding Domains: Classification and Properties" in "Enz
ymatic Degradation of Insoluble Carbohydrates",John N.Saddler and Michae
l H.Penner (Eds.),ACS Symposium Series,No.618,1996で定義されたように理解
される。この定義では１２０以上のセルロース結合ドメインを１０ファミリー（
Ｉ〜Ｘ）に分類しており、ＣＢＤがセルラーゼ、キシラナーゼ、マンナナーゼ、
アラビノフラノシダーゼ、アセチルエステラーゼおよびキチナーゼのような様々
な酵素でみられることを明らかにしている。ＣＢＤは非加水分解性多糖結合タン
パク質として藻類、例えば紅藻Porphyra purpurea でもみられる；Tomme et al.
前掲参照。しかしながら、ほとんどのＣＢＤはセルラーゼおよびキシラナーゼか
らであり、ＣＢＤはタンパク質のＮおよびＣ末端でみられるか、または内部にあ
る。酵素ハイブリッドは当業界で知られており（例えば、ＷＯ９０／００６０９
およびＥＯ９５／１６７８２参照）、マンナナーゼ酵素をコードするＤＮＡ配列
にリンカーでまたはそれなしで連結されたセルロース結合ドメインについてコー
ドするＤＮＡの断片を少くとも含んだＤＮＡ構築物を宿主細胞中に組み込み、そ
の宿主細胞を増殖させて、融合遺伝子を発現させることにより作製してもよい。
酵素ハイブリッドは下記式により記載される： ＣＢＤ‐ＭＲ‐Ｘ 上記式中ＣＢＤは少くともセルロース結合ドメインに相当するアミノ酸配列のＮ
末端およびＣ末端領域である；ＭＲは中間領域（リンカー）であって、結合であ
るか、または好ましくは約２〜約１００炭素原子、更に好ましくは２〜４０炭素
原子の短い連結基であるか、あるいは好ましくは約２〜約１００アミノ酸、更に
好ましくは２〜４０アミノ酸である；Ｘは本発明の酵素のＮ末端およびＣ末端領
域である。
【００８１】 上記酵素は、植物、動物、細菌、真菌および酵母起源のように、いかなる適切
な起源であってもよい。起源は更に中温性でもまたは好極限性（好冷性、好栄養
性、好熱性、好圧性、好アルカリ性、好酸性、好塩性など）でもよい。精製また
は非精製形のこれら酵素も用いてよい。現在では、本発明のクリーニング組成物
で性能効力を最大にさせるため、タンパク質／遺伝子工学技術により野生型酵素
を修飾することが慣例的である。例えば、変種はこのような組成物の常用成分に
対する酵素の適合性が増すようにデザインされる。一方、酵素変種の至適ｐＨ、
ブリーチまたはキラント安定性、触媒活性などが特定のクリーニング用途と合う
ように調整されるよう、変種をデザインしてもよい。
【００８２】 特に、ブリーチ安定性の面では酸化されやすいアミノ酸について、および界面
活性剤適合性の面では表面電荷について、注意が払われるべきである。このよう
な酵素の等電点は一部の荷電アミノ酸の置換により修正してもよく、例えば等電
点の増加はアニオン性界面活性剤との適合性を改善する上で役立つ。酵素の安定
性は、例えば追加の塩橋を形成させ、金属結合部位を補強してキラント安定性を
増すことにより、更に高められる。
【００８３】ペルカーボネート化合物 本洗剤組成物は、２５０〜９００μｍ、好ましくは５００〜７００μｍの平均
径を有する粒子の形態で、典型的には０．１〜５０重量％、好ましくは０．５〜
３５重量％、最も好ましくは１〜２５重量％のアルカリ金属ペルカーボネートブ
リーチを含有している。洗濯用添加物は、典型的には２０〜８０％の上記ペルカ
ーボネート粒子を含有している。 本発明による好ましい洗剤組成物は、全組成物の０．０００１〜２％（全組成
物の重量による純粋酵素）のマンナナーゼレベルおよび０．１〜５０重量％のペ
ルカーボネートレベル、好ましくは０．０００５〜０．５％のマンナナーゼレベ
ルおよび０．５〜３５％のペルカーボネートレベル、更に好ましくは０．００１
〜０．１％のマンナナーゼレベルおよび１〜２５％のペルカーボネートレベルで
含んでいる。
【００８４】 アルカリ金属ペルカーボネートブリーチは通常ナトリウム塩の形である。ナト
リウムペルカーボネートは、２Ｎａ２ＣＯ３・３Ｈ２Ｏ２に相当する式を有した
付加化合物である。貯蔵安定性を高めるために、ペルカーボネートブリーチは、
例えばアルカリ金属サルフェートおよびカーボネートの別な混合塩でコートして
もよい。このようなコーティングは、コーティングプロセスと共に、１９７７年
３月９日付でInterox に認可されたＧＢ‐１，４６６，７９９で既に記載されて
いる。混合塩コーティング物質対ペルカーボネートの重量比は、１：２０００〜
１：４、更に好ましくは１：９９〜１：９、最も好ましくは１：４９〜１：１９
の範囲内である。好ましくは、混合塩は硫酸ナトリウムおよび炭酸ナトリウムの
ものであり、一般式Ｎａ２ＳＯ４．ｎ．Ｎａ２ＣＯ３（ｎは０．１〜３、好まし
くはｎは０．３〜１．０、最も好ましくはｎは０．２〜０．５である）を有して
いる。
【００８５】 本発明の目的に適したペルカーボネートはＷＯ９７／３５５９１で記載された
ナトリウムペルカーボネートであり、３５０μｍ以下が２０％以下で、５００〜
１００μｍの固有平均粒径、および相対湿度８０％、３２℃で２４時間のとき３
０ｇ／１０００ｇサンプル以下の吸湿量で特徴づけられるか、または５００〜１
２００μｍの平均粒径および１６時間で３μＷ／ｇ以下の４０℃で７日間経過し
た熱放射で特徴づけられる。ＷＯ９７／３５８０６で記載されたような塩化物塩
析剤の使用なしに水性媒体中で過酸化水素および炭酸ナトリウムから作られたナ
トリウムペルカーボネートも適切である。 他の適切なコーティング物質は、ＳｉＯ２：Ｎａ２Ｏ比１．６：１〜２．８：
１のナトリウムシリケート、およびマグネシウムシリケートである。
【００８６】 市販のカーボネート／サルフェートでコートされたペルカーボネートブリーチ
は、製造プロセス中に混入する、ＥＤＴＡ、１‐ヒドロキシエチリデン １，１
‐ジホスホン酸（ＨＥＤＰ）またはアミノホスホネートのような重金属イオン封
鎖剤を低レベルで含有していることがある。本明細書で記載されたような、混入
上好ましい重金属イオン封鎖剤には、有機ホスホネートおよびアミノアルキレン
ポリ（アルキレンホスホネート）、例えばアルカリ金属エタン １‐ヒドロキシ
ジホスホネート、ニトリロトリメチレンホスホネート、エチレンジアミンテトラ
メチレンホスホネートおよびジエチレントリアミンペンタメチレンホスホネート
がある。
【００８７】洗剤成分 本発明の洗剤組成物は、少くとも１種の追加洗剤成分を含有していなければな
らない。これら追加成分の性質そのもの、およびその配合レベルは、組成物の物
理的形態、およびそれが用いられるクリーニング操作の性質に依存する。 本発明による洗剤組成物には、液体、ペースト、ゲル、固形石鹸、錠剤、スプ
レー、フォーム、粉末または顆粒がある。顆粒組成物は“コンパクト”形態でも
よく、液体組成物は“濃縮”形態でもよい。
【００８８】 好ましい態様において、本発明は、マンナナーゼおよびペルカーボネートを含
んだ洗濯組成物に関する。第二の態様では、本発明は皿洗い組成物に関する。
【００８９】 本発明の組成物は、例えば、手および機械皿洗い組成物、手および機械洗濯洗
剤組成物、例えば洗濯添加組成物、および汚れた布帛の浸漬および／または前処
理向けに適した組成物、すすぎ添加布帛柔軟剤組成物として処方される。
【００９０】 手皿洗い法で使用の組成物として処方されるとき、本発明の組成物は、好まし
くは、界面活性剤と、好ましくは有機ポリマー化合物、起泡増強剤、II族金属イ
オン、溶媒、ヒドロトロープおよび追加酵素から選択される他の洗剤化合物とを
含有している。 洗濯機洗浄法で使用に適した組成物として処方されるとき、本発明の組成物は
、好ましくは、界面活性剤およびビルダー化合物の双方と、好ましくは有機ポリ
マー化合物、漂白剤、追加酵素、起泡抑制剤、分散剤、ライムソープ分散剤、汚
れ懸濁および再付着防止剤、および腐食抑制剤から選択される１種以上の洗剤成
分とを更に含有している。洗濯組成物は追加洗剤成分として柔軟剤も含有するこ
とができる。マンナナーゼおよびペルカーボネートを含有したこのような組成物
は、洗濯洗剤組成物として処方されたとき、布帛クリーニング、しみ抜き、白さ
維持、カラー・アピアランス (color appearance) 、転染阻止および衛生処理を
行うことができる。 本発明の組成物は、固形または液体形態で、洗剤添加製品としても使用できる
。このような添加製品は慣用的な洗剤組成物の性能を補強または増強するために
あり、クリーニングプロセスのどの段階で加えてもよい。
【００９１】 必要であれば、本洗濯洗剤組成物の密度は、２０℃で測定された組成物で、４
００〜１２００ｇ／Ｌ、好ましくは５００〜９５０ｇ／Ｌである。 本組成物の“コンパクト”形態は、密度、および組成面では無機フィラー塩の
量で最もよく反映される；無機フィラー塩は粉末形態をとる洗剤組成物の慣用成
分である；慣用的な洗剤組成物では、フィラー塩は実質量、典型的には全組成物
の１７〜３５重量％で存在する。コンパクト組成物において、フィラー塩は全組
成物の１５重量％を超えない、好ましくは組成物の１０％を超えない、最も好ま
しくは５％を超えない量で存在する。本組成物で意味されるような無機フィラー
塩は、サルフェートおよびクロリドのアルカリおよびアルカリ土類金属塩から選
択される。好ましいフィラー塩は硫酸ナトリウムである。
【００９２】 本発明による液体洗剤組成物は“濃縮形態”でもよく、このような場合に、本
発明による液体洗剤組成物は慣用的な液体洗剤と比較して少量の水を含有してい
る。典型的には、濃縮液体洗剤の水分は、好ましくは洗剤組成物の４０重量％未
満、更に好ましくは３０％未満、最も好ましくは２０％未満である。 本発明で使用に適した洗剤化合物は、下記化合物からなる群より選択される。
【００９３】界面活性剤系 本発明による洗剤組成物は、界面活性剤がノニオン性および／またはアニオン
性および／またはカチオン性および／または両性および／または双極性および／
または半極性界面活性剤から選択できる、界面活性剤系を通常含んでいる。 界面活性剤は、典型的には０．１〜６０重量％のレベルで存在する。更に好ま
しい配合レベルは、本発明による洗剤組成物の１〜３５重量％、最も好ましくは
１〜３０重量％である。 界面活性剤は、好ましくは、組成物中に存在する酵素成分と適合するように処
方される。液体またはゲル組成物では、界面活性剤は、最も好ましくは、これら
の組成物中において酵素の安定性を促進するか、または少くともそれを分解しな
いように処方される。 本発明に従い用いられる好ましい界面活性剤系は、界面活性剤として、本明細
書で記載されたノニオン性および／またはアニオン性界面活性剤を１種以上含ん
でいる。
【００９４】 アルキルフェノールのポリエチレン、ポリプロピレンおよびポリブチレンオキ
シド縮合物は本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として使用に適して
おり、ポリエチレンオキシド縮合物が好ましい。これらの化合物には、直鎖また
は分岐鎖配置で炭素原子約６〜約１４、好ましくは炭素原子約８〜約１４のアル
キル基を有するアルキルフェノールと、アルキレンオキシドとの縮合産物がある
。好ましい態様において、エチレンオキシドは、アルキルフェノール１モル当た
り約２〜約２５モル、更に好ましくは約３〜約１５モルのエチレンオキシドに相
当する量で存在する。このタイプの市販ノニオン性界面活性剤には、ＧＡＦ Cor
porationから販売されているIgepalTMＣＯ‐６３０、すべてRohm & Haas Compan
y から販売されているTritonTMＸ‐４５、Ｘ‐１１４、Ｘ‐１００およびＸ‐１
０２がある。これらの界面活性剤はアルキルフェノールアルコキシレート（例え
ば、アルキルフェノールエトキシレート）と通常称される。
【００９５】 一級および二級脂肪族アルコールと約１〜約２５モルのエチレンオキシドとの
縮合産物が、本発明のノニオン性界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として使
用に適している。脂肪族アルコールのアルキル鎖は直鎖または分岐、一級または
二級であり、通常約８〜約２２の炭素原子を有している。炭素原子約８〜約２０
、更に好ましくは炭素原子約１０〜約１８のアルキル基を有するアルコールと、
アルコール１モル当たり約２〜約１０モルのエチレンオキシドとの縮合産物が好
ましい。アルコール１モル当たり約２〜約７モルのエチレンオキシド、最も好ま
しくは２〜５モルのエチレンオキシドが上記の縮合産物中に存在する。このタイ
プの市販ノニオン性界面活性剤の例には、双方ともUnion Carbide Corporation
から販売されているTergitolTM15-S-9（Ｃ11‐Ｃ15直鎖アルコールとエチレンオ
キシド９モルとの縮合産物）、TergitolTM24-L-6 NMW（Ｃ12‐Ｃ14一級アルコー
ルとエチレンオキシド６モルとの、狭い分子量分布の縮合産物）；Shell Chemic
al Companyから販売されているNeodolTM45-9（Ｃ14‐Ｃ15直鎖アルコールとエチ
レンオキシド９モルとの縮合産物）、NeodolTM23-3（Ｃ12‐Ｃ13直鎖アルコール
とエチレンオキシド３．０モルとの縮合産物）、NeodolTM45-7（Ｃ14‐Ｃ15直鎖
アルコールとエチレンオキシド７モルとの縮合産物）、NeodolTM45-5（Ｃ14‐Ｃ 15 直鎖アルコールとエチレンオキシド５モルとの縮合産物）；The Procter & Ga
mble Companyから販売されているKyroTMＥＯＢ（Ｃ13‐Ｃ15アルコールとエチレ
ンオキシド９モルとの縮合産物）；Hoechst から販売されているGenapol LA O3O
またはO50 （Ｃ12‐Ｃ14アルコールとエチレンオキシド３または５モルとの縮合
産物）がある。これらの産物におけるＨＬＢの好ましい範囲は８〜１１、最も好
ましくは８〜１０である。
【００９６】 本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、約６〜約３０の炭素原
子、好ましくは約１０〜約１６の炭素原子をもつ疎水基と、約１．３〜約１０、
好ましくは約１．３〜約３、最も好ましくは約１．３〜約２．７の糖単位をもつ
多糖、例えばポリグリコシドの親水基とを有する、１９８６年１月２１日付で発
行されたLlenado のＵＳ特許第４，５６５，６４７号明細書で開示されたアルキ
ル多糖も有用である。５または６つの炭素原子を有する還元糖も使用でき、例え
ばグルコース、ガラクトースおよびガラクトシル部分がグルコシル部分の代わり
に使用できる（場合により、疎水基が２、３、４位などに結合されて、グルコシ
ドまたはガラクトシドの代わりにグルコースまたはガラクトースを与える）。例
えば、追加糖単位の１つの位置と先の糖単位の２、３、４および／または６位と
の間に、糖間結合が存在していてもよい。
【００９７】 好ましいアルキルポリグリコシドは下記式を有している： Ｒ２Ｏ（ＣｎＨ2nＯ）ｔ（グリコシル）ｘ 上記式中Ｒ２はアルキル、アルキルフェニル、ヒドロキシアルキル、ヒドロキシ
アルキルフェニルおよびそれらの混合物からなる群より選択される（アルキル基
は約１０〜約１８、好ましくは約１２〜約１４の炭素原子を有する）；ｎは２ま
たは３、好ましくは２である；ｔは０〜約１０、好ましくは０である；ｘは約１
．３〜約１０、好ましくは約１．３〜約３、最も好ましくは約１．３〜約２．７
である。グリコシルは、好ましくはグルコースから誘導される。これらの化合物
を製造するためには、アルコールまたはアルキルポリエトキシアルコールを最初
に形成させ、その後グルコースまたはグルコース源と反応させてグルコシド（１
位に結合）を形成させる。追加グリコシル単位も、それらの１位と先のグリコシ
ル単位の２、３、４および／または６位、好ましくは主に２位との間で結合させ
てよい。
【００９８】 プロピレンオキシドとプロピレングリコールとの縮合により形成された疎水性
ベースとエチレンオキシドとの縮合産物も、本発明の追加ノニオン性界面活性剤
系として使用に適している。これら化合物の疎水性部分は好ましくは約１５００
〜約１８００の分子量を有し、非水溶性を示す。この疎水性部分へのポリオキシ
エチレン部分の付加は全体的に分子の水溶性を増す傾向があり、産物の液性はポ
リオキシエチレン含有率が縮合産物の全重量の約５０％のところまでに留められ
るが、これは約４０モル以内のエチレンオキシドとの縮合に相当する。このタイ
プの化合物の例には、ＢＡＳＦから販売されている、ある種の市販PlurafacTMLF
404 およびPluronicTM界面活性剤がある。
【００９９】 本発明のノニオン性界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、プロピレン
オキシドとエチレンジアミンとの反応から得られる産物と、エチレンオキシドと
の縮合産物も、使用に適している。これら産物の疎水性部分はエチレンジアミン
および過剰プロピレンオキシドの反応産物からなり、通常約２５００〜約３００
０の分子量を有する。この疎水性部分は、縮合産物が約４０〜約８０重量％のポ
リオキシエチレンを含んで、約５０００〜約１１，０００の分子量を有する程度
まで、エチレンオキシドと縮合される。このタイプのノニオン性界面活性剤の例
には、ＢＡＳＦから販売されている、ある種の市販TetronicTM化合物がある。
【０１００】 本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、アルキルフェノールの
ポリエチレンオキシド縮合物、一級および二級脂肪族アルコールと約１〜約２５
モルのエチレンオキシドとの縮合産物、アルキル多糖、およびそれらの混合物が
、使用上好ましい。３〜１５のエトキシ基を有するＣ８‐Ｃ14アルキルフェノー
ルエトキシレート、２〜１０のエトキシ基を有するＣ８‐Ｃ18アルコールエトキ
シレート（好ましくはＣ10平均）、およびそれらの混合物が最も好ましい。
【０１０１】 高度に好ましいノニオン性界面活性剤は、下記式のポリヒドロキシ脂肪酸アミ
ド界面活性剤である：
【化１】 上記式中Ｒ１はＨであるか、あるいはＲ１はＣ1-4 ヒドロカルビル、２‐ヒドロ
キシエチル、２‐ヒドロキシプロピルまたはそれらの混合物であり、Ｒ２はＣ5- 31 ヒドロカルビルであり、Ｚは直鎖ヒドロカルビル鎖とその鎖に直接結合された
少くとも３つのヒドロキシルとを有するポリヒドロキシヒドロカルビル、または
そのアルコキシル化誘導体である。好ましくは、Ｒ１はメチルであり、Ｒ２は直
鎖Ｃ11-15 アルキルまたはＣ16-18 アルキルまたはアルケニル鎖、例えばココナ
ツアルキル、またはそれらの混合物であり、Ｚは還元アミノ化反応でグルコース
、フルクトース、マルトース、ラクトースのような還元糖から誘導される。
【０１０２】 用いられる適切なアニオン性界面活性剤は、"The Journal of the American O
il Chemists Society",52 (1975),pp.323-329 に従い気体ＳＯ３でスルホン化さ
れたＣ８‐Ｃ20カルボン酸（即ち、脂肪酸）の直鎖エステルを含めた、直鎖アル
キルベンゼンスルホネート、アルキルエステルスルホネート界面活性剤である。
適切な出発物質には、獣脂、パーム油などから誘導されるような天然脂肪物質が
ある。
【０１０３】 特に洗濯適用向けに好ましいアルキルエステルスルホネート界面活性剤には、
下記構造式のアルキルエステルスルホネート界面活性剤がある：
【化２】 上記式中Ｒ３はＣ８‐Ｃ20ヒドロカルビル、好ましくはアルキル、またはそれら
の組合せであり、Ｒ４はＣ１‐Ｃ６ヒドロカルビル、好ましくはアルキル、また
はそれらの組合せであり、Ｍはアルキルエステルスルホネートと水溶性塩を形成
するカチオンである。適切な塩形成カチオンには、ナトリウム、カリウムおよび
リチウムのような金属、置換または非置換アンモニウムカチオン、例えばモノエ
タノールアミン、ジエタノールアミンおよびトリエタノールアミンがある。好ま
しくは、Ｒ３はＣ10‐Ｃ16アルキルであり、Ｒ４はメチル、エチルまたはイソプ
ロピルである。Ｒ３がＣ10‐Ｃ16アルキルであるメチルエステルスルホネートが
特に好ましい。
【０１０４】 他の適切なアニオン性界面活性剤には、式ＲＯＳＯ３Ｍの水溶性塩または酸で
あるアルキルサルフェート界面活性剤があり、ここでＲは好ましくはＣ10‐Ｃ24 ヒドロカルビル、好ましくはＣ10‐Ｃ20アルキル部分を有するアルキルまたはヒ
ドロキシアルキル、更に好ましくはＣ12‐Ｃ18アルキルまたはヒドロキシアルキ
ルであり、ＭはＨまたはカチオン、例えばアルカリ金属カチオン（例えばナトリ
ウム、カリウム、リチウム）、アンモニウムまたは置換アンモニウム（例えば、
メチル‐、ジメチル‐およびトリメチル‐アンモニウムカチオン、およびテトラ
メチルアンモニウムおよびジメチルピペリジニウムカチオンのような四級アンモ
ニウムカチオン、およびエチルアミン、ジエチルアミン、トリエチルアミンのよ
うなアルキルアミンから誘導される四級アンモニウムカチオン、およびそれらの
混合物など）である。典型的には、Ｃ12‐Ｃ16アルキル鎖は低い洗浄温度（例え
ば約５０℃以下）で好ましく、Ｃ16‐Ｃ18アルキル鎖は高い洗浄温度（例えば約
５０℃以上）で好ましい。
【０１０５】 洗浄目的に有用な他のアニオン性界面活性剤も、本発明の洗剤組成物中に含有
させることができる。これらには、石鹸の塩（例えば、ナトリウム、カリウム、
アンモニウムおよび置換アンモニウム塩、例えばモノ、ジおよびトリエタノール
アミン塩を含む）、Ｃ８‐Ｃ22一級または二級アルカンスルホネート、Ｃ８‐Ｃ 24 オレフィンスルホネート、例えば英国特許明細書第１，０８２，１７９号明細
書で記載されたように、アルカリ土類金属シトレートの熱分解産物のスルホン化
により製造されるスルホン化ポリカルボン酸、Ｃ８‐Ｃ24アルキルポリグリコー
ルエーテルサルフェート（１０モル以内のエチレンオキシドを含む）；アルキル
グリセロールスルホネート、脂肪アシルグリセロールスルホネート、脂肪オレイ
ルグリセロールサルフェート、アルキルフェノールエチレンオキシドエーテルサ
ルフェート、パラフィンスルホネート、アルキルホスフェート、アシルイセチオ
ネートのようなイセチオネート、Ｎ‐アシルタウレート、アルキルサクシナメー
トおよびスルホサクシネート、スルホサクシネートのモノエステル（特に飽和お
よび不飽和Ｃ12‐Ｃ18モノエステル）およびスルホサクシネートのジエステル
（特に飽和および不飽和Ｃ６‐Ｃ12ジエステル）、アシルサルコシネート、アル
キルポリグルコシドのサルフェートのようなアルキル多糖のサルフェート（ノニ
オン性非サルフェート化合物は以下で記載されている）、分岐一級アルキルサル
フェート、および式ＲＯ（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｋ‐ＣＨ２ＣＯＯ−Ｍ＋（ＲはＣ８ ‐Ｃ22アルキルであり、ｋは１〜１０の整数であり、Ｍは可溶性塩形成カチオン
である）のようなアルキルポリエトキシカルボキシレートがある。トール油中に
存在するか、またはそれから誘導される、ロジン、水素添加ロジン、樹脂酸およ
び水素添加樹脂酸のような、樹脂酸および水素添加樹脂酸も適切である。
【０１０６】 別な例は、"Surface Active Agents and Detergents" (Vol.I and II,Schwart
z,Perry and Berch)で記載されている。様々なこのような界面活性剤は、１９７
５年１２月３０日付で発行されたLaughlinらのＵＳ特許第３，９２９，６７８号
明細書の第２３欄５８行目〜第２９欄２３行目でも一般的に開示されている（参
考のため本明細書に組み込まれる）。
【０１０７】 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗濯洗剤組成物は典型的には約１〜約
４０重量％、好ましくは約３〜約２０％のこのようなアニオン性界面活性剤を含
んでいる。
【０１０８】 高度に好ましいアニオン性界面活性剤には、式ＲＯ（Ａ）ｍＳＯ３Ｍの水溶性
塩または酸であるアルキルアルコキシル化サルフェート界面活性剤があり、ここ
でＲは非置換Ｃ10‐Ｃ24アルキルまたはＣ10‐Ｃ24アルキル部分を有するヒドロ
キシアルキル基、好ましくはＣ12‐Ｃ20アルキルまたはヒドロキシアルキル、更
に好ましくはＣ12‐Ｃ18アルキルまたはヒドロキシアルキルであり、Ａはエトキ
シまたはプロポキシ単位であり、ｍはゼロより大きく、典型的には約０．５〜約
６、更に好ましくは約０．５〜約３であり、ＭはＨまたはカチオン、例えば金属
カチオン（例えばナトリウム、カリウム、リチウム、カルシウム、マグネシウム
等）、アンモニウムまたは置換アンモニウムカチオンである。アルキルエトキシ
ル化サルフェートおよびアルキルプロポキシル化サルフェートが本発明では考え
られる。置換アンモニウムカチオンの具体例には、メチル、ジメチル、トリメチ
ル‐アンモニウムカチオン、並びにテトラメチルアンモニウムおよびジメチルピ
ペリジニウムカチオンのような四級アンモニウムカチオン、並びにエチルアミン
、ジエチルアミン、トリエチルアミンのようなアルキルアミンから誘導されるも
の、それらの混合物などがある。例示の界面活性剤は、Ｃ12‐Ｃ18アルキルポリ
エトキシレート（１．０）サルフェート（Ｃ12‐Ｃ18Ｅ（１．０）Ｍ）、Ｃ12‐
Ｃ18アルキルポリエトキシレート（２．２５）サルフェート（Ｃ12‐Ｃ18Ｅ（２
．２５）Ｍ）、Ｃ12‐Ｃ18アルキルポリエトキシレート（３．０）サルフェート
（Ｃ12‐Ｃ18Ｅ（３．０）Ｍ）およびＣ12‐Ｃ18アルキルポリエトキシレート（
４．０）サルフェート（Ｃ12‐Ｃ18Ｅ（４．０）Ｍ）であり、Ｍは便宜上ナトリ
ウムおよびカリウムから選択される。
【０１０９】 本発明の洗剤組成物は、カチオン性、両性、双極性および半極性界面活性剤、
並びに本明細書で既に記載されたもの以外のノニオン性および／またはアニオン
性界面活性剤も含有してよい。
【０１１０】 本発明の洗剤組成物で使用に適したカチオン性洗浄界面活性剤は、１つの長鎖
ヒドロカルビル基を有するものである。このようなカチオン性界面活性剤の例に
は、アンモニウム界面活性剤、例えばアルキルトリメチルアンモニウムハロゲナ
イド、および下記式を有する界面活性剤がある： 〔Ｒ２（ＯＲ３）ｙ〕〔Ｒ４（ＯＲ３）ｙ〕２Ｒ５Ｎ＋Ｘ− 上記式中Ｒ２はアルキル鎖中に約８〜約１８の炭素原子を有するアルキルまたは
アルキルベンジル基である；各Ｒ３は‐ＣＨ２ＣＨ２‐、‐ＣＨ２ＣＨ（ＣＨ３ ）‐、‐ＣＨ２ＣＨ（ＣＨ２ＯＨ）‐、‐ＣＨ２ＣＨ２ＣＨ２‐およびそれらの
混合物からなる群より選択される；各Ｒ４はＣ１‐Ｃ４アルキル、Ｃ１‐Ｃ４ヒ
ドロキシアルキル、２つのＲ４基を連結して形成されたベンジル環構造、‐ＣＨ ２ ＣＨＯＨ‐ＣＨＯＨＣＯＲ６ＣＨＯＨＣＨ２ＯＨ（Ｒ６は約１０００以下の分
子量を有するヘキソースまたはヘキソースポリマーである）、およびｙが０でな
いとき水素からなる群より選択される；Ｒ５はＲ４と同様であるか、またはＲ２ ＋Ｒ５の炭素原子の総数が約１８以下となるアルキル鎖である；各ｙは０〜約１
０であって、ｙ値の合計は０〜約１５である；Ｘはいずれか適合しうるアニオン
である。
【０１１１】 本発明に適した四級アンモニウム界面活性剤は下記式（Ｉ）を有している：
【化３】 上記式中Ｒ１は短鎖長アルキル（Ｃ６‐Ｃ10）または下記式（II）のアルキルア
ミドアルキルである：
【化４】 （ｙは２〜４、好ましくは３である）； 上記式中Ｒ２はＨまたはＣ１‐Ｃ３アルキルである； 上記式中ｘは０〜４、好ましくは０〜２、最も好ましくは０である； 上記式中Ｒ３、Ｒ４およびＲ５は同一であるかまたは異なっており、短鎖アルキ
ル（Ｃ１‐Ｃ３）または下記式III のアルコキシル化アルキルである；
【化５】 （Ｒ６はＣ１‐Ｃ４であり、ｚは１または２である） 上記式中Ｘ−は対イオン、好ましくはハライド、例えばクロリドまたはメチル硫
酸である。
【０１１２】 好ましい四級アンモニウム界面活性剤は、Ｒ１がＣ８、Ｃ10またはそれらの混
合物、ｘ＝０、Ｒ３、Ｒ４＝ＣＨ３およびＲ５＝ＣＨ２ＣＨ２ＯＨである、式Ｉ
で定義されたようなものである。
【０１１３】 高度に好ましいカチオン性界面活性剤は、下記式を有した、本組成物で有用な
水溶性四級アンモニウム化合物である： Ｒ１Ｒ２Ｒ３Ｒ４Ｎ＋Ｘ− （ｉ） 上記式中Ｒ１はＣ８‐Ｃ16アルキルであり、Ｒ２、Ｒ３およびＲ４の各々は独立
してＣ１‐Ｃ４アルキル、Ｃ１‐Ｃ４ヒドロキシアルキル、ベンジルおよび‐（
Ｃ２Ｈ40）ｘＨ（ｘは２〜５の値を有する）であり、Ｘはアニオンである。Ｒ２ 、Ｒ３またはＲ４のうち１以下はベンジルでなければならない。 Ｒ１にとり好ましいアルキル鎖長はＣ12‐Ｃ15であり、特にそのアルキル基は
ココナツまたはパーム核脂肪から誘導される鎖長の混合物であるか、あるいはオ
レフィンビルドアップまたはオキソアルコール合成により合成で誘導される。Ｒ ２ 、Ｒ３およびＲ４にとり好ましい基はメチルおよびヒドロキシエチル基であり
、アニオンＸはハライド、メト硫酸、酢酸およびリン酸イオンから選択される。
【０１１４】 本発明で使用に適した式（ｉ）の四級アンモニウム化合物の例は以下である： ココナツトリメチルアンモニウムクロリドまたはブロミド ココナツメチルジヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド デシルトリエチルアンモニウムクロリド デシルジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド Ｃ12-15 ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド ココナツジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド ミリスチルトリメチルアンモニウムメチルサルフェート ラウリルジメチルベンジルアンモニウムクロリドまたはブロミド ラウリルジメチル（エテノキシ）４アンモニウムクロリドまたはブロミド コリンエステル（Ｒ１がＣＨ２‐ＣＨ２‐Ｏ‐Ｃ（＝Ｏ）‐Ｃ12-14 アルキルで
あり、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４がメチルである、式（ｉ）の化合物） ジアルキルイミダゾリン（式（ｉ）の化合物）
【０１１５】 本発明で有用な他のカチオン性界面活性剤は、１９８０年１０月１４日付で発
行されたCambreのＵＳ特許第４，２２８，０４４号および欧州特許出願ＥＰ第０
００，２２４号明細書にも記載されている。
【０１１６】 典型的なカチオン性布帛柔軟化成分には非水溶性四級アンモニウム布帛柔軟化
活性剤またはそれらに相当するアミン前駆体があり、ジ長鎖アルキルアンモニウ
ムクロリドまたはメチルサルフェートが最も常用されている。 これらの中で好ましいカチオン性柔軟剤には以下がある： １）ジタロージメチルアンモニウムクロリド（ＤＴＤＭＡＣ） ２）ジ水素添加タロージメチルアンモニウムクロリド ３）ジ水素添加タロージメチルアンモニウムメチルサルフェート ４）ジステアリルジメチルアンモニウムクロリド ５）ジオレイルジメチルアンモニウムクロリド ６）ジパルミチルヒドロキシエチルメチルアンモニウムクロリド ７）ステアリルベンジルジメチルアンモニウムクロリド ８）タロートリメチルアンモニウムクロリド ９）水素添加タロートリメチルアンモニウムクロリド １０）Ｃ12-14 アルキルヒドロキシエチルジメチルアンモニウムクロリド １１）Ｃ12-18 アルキルジヒドロキシエチルメチルアンモニウムクロリド １２）ジ（ステアロイルオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド （ＤＳＯＥＤＭＡＣ） １３）ジ（タローオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド １４）ジタローイミダゾリニウムメチルサルフェート １５）１‐（２‐タローイルアミドエチル）‐２‐タローイルイミダゾリニウム メチルサルフェート
【０１１７】 生分解性四級アンモニウム化合物が、伝統的に用いられているジ長鎖アルキル
アンモニウムクロリドおよびメチルサルフェートの代わりとして提供されている
。このような四級アンモニウム化合物は、カルボキシ基のような官能基を介在さ
せた長鎖アルキル（アルケニル）基を有している。上記物質およびそれらを含有
した布帛柔軟化組成物は、ＥＰ‐Ａ‐０，０４０，５６２およびＥＰ‐Ａ‐０，
２３９，９１０のような多数の文献で開示されている。
【０１１８】 四級アンモニウム化合物およびそのアミン前駆体は、下記式（Ｉ）または（II
）を有している：
【化６】 上記式中Ｑは‐Ｏ‐Ｃ（Ｏ）‐、‐Ｃ（Ｏ）‐Ｏ‐、‐Ｏ‐Ｃ（Ｏ）‐Ｏ‐、 ‐ＮＲ４‐Ｃ（Ｏ）‐、‐Ｃ（Ｏ）‐ＮＲ４‐から選択される； Ｒ１は（ＣＨ２）ｎ‐Ｑ‐Ｔ２またはＴ３である； Ｒ２は（ＣＨ２）ｍ‐Ｑ‐Ｔ４またはＴ５、あるいはＲ３である； Ｒ３はＣ１‐Ｃ４アルキル、Ｃ１‐Ｃ４ヒドロキシアルキルまたはＨである； Ｒ４はＨ、Ｃ１‐Ｃ４アルキルまたはＣ１‐Ｃ４ヒドロキシアルキルである； Ｔ１、Ｔ２、Ｔ３、Ｔ４、Ｔ５は独立してＣ11‐Ｃ22アルキルまたはアルケニル
である； ｎおよびｍは１〜４の整数である；および Ｘ−は柔軟剤適合性アニオンである。柔軟剤適合性アニオンの非制限例にはクロ
リドまたはメチルサルフェートがある。
【０１１９】 アルキルまたはアルケニル鎖Ｔ１、Ｔ２、Ｔ３、Ｔ４、Ｔ５は、少くとも１１
の炭素原子、好ましくは少くとも１６の炭素原子を有していなければならない。
その鎖は直鎖でもまたは分岐でもよい。獣脂は長鎖アルキルおよびアルケニル物
質の便利で安価な供給源である。Ｔ１、Ｔ２、Ｔ３、Ｔ４、Ｔ５が獣脂に典型的
な長鎖物質の混合物を表している化合物が特に好ましい。
【０１２０】 本水性布帛柔軟化組成物で使用に適した四級アンモニウム化合物の具体例には
： １）Ｎ，Ｎ‐ジ（タローイルオキシエチル）‐Ｎ，Ｎ‐ジメチルアンモニウム クロリド ２）Ｎ，Ｎ‐ジ（タローイルオキシエチル）‐Ｎ‐メチル，Ｎ‐（２‐ヒドロ キシエチル）アンモニウムメチルサルフェート ３）Ｎ，Ｎ‐ジ（２‐タローイルオキシ‐２‐オキソエチル）‐Ｎ，Ｎ‐ ジメチルアンモニウムクロリド ４）Ｎ，Ｎ‐ジ（２‐タローイルオキシエチルカルボニルオキシエチル）‐ Ｎ，Ｎ‐ジメチルアンモニウムクロリド ５）Ｎ‐（２‐タローイルオキシ‐２‐エチル）‐Ｎ‐（２‐タローイルオキシ ‐２‐オキソエチル）‐Ｎ，Ｎ‐ジメチルアンモニウムクロリド ６）Ｎ，Ｎ，Ｎ‐トリ（タローイルオキシエチル）‐Ｎ‐メチルアンモニウム クロリド ７）Ｎ‐（２‐タローイルオキシ‐２‐オキソエチル）‐Ｎ‐（タローイル‐ Ｎ，Ｎ‐ジメチルアンモニウムクロリド） ８）１，２‐ジタローイルオキシ‐３‐トリメチルアンモニオプロパンクロリド
および上記物質の混合物がある。
【０１２１】 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗剤組成物は典型的には０．２〜約２
５重量％、好ましくは約１〜約８％のこのようなカチオン性界面活性剤を含む。
【０１２２】 両性界面活性剤も本発明の洗剤組成物で使用に適している。これらの界面活性
剤は、二級または三級アミンの脂肪族誘導体、あるいはヘテロ環式二級および三
級アミンの脂肪族誘導体として広く記載することができ、ここで脂肪族基は直鎖
でもまたは分岐鎖であってもよい。脂肪族置換基の１つは少くとも約８つの炭素
原子、典型的には約８〜約１８の炭素原子を有し、少くとも１つはアニオン性水
溶性基、例えばカルボキシ、スルホン酸、硫酸基を有している。両性界面活性剤
の例については、１９７５年１２月３０日付で発行されたLaughlinらのＵＳ特許
第３，９２９，６７８号明細書の第１９欄１８〜３５行目参照。 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗剤組成物は典型的には０．２〜約１
５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような両性界面活性剤を含む。
【０１２３】 双極性界面活性剤も洗剤組成物で使用に適している。これらの界面活性剤は、
二級および三級アミンの誘導体、ヘテロ環式二級および三級アミンの誘導体、あ
るいは四級アンモニウム、四級ホスホニウムまたは三級スルホニウム化合物の誘
導体として広く記載することができる。双極性界面活性剤の例については、１９
７５年１２月３０日付で発行されたLaughlinらのＵＳ特許第３，９２９，６７８
号明細書の第１９欄３８行目〜第２２欄４８行目参照。 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗剤組成物は典型的には０．２〜約１
５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような双極性界面活性剤を含む。
【０１２４】 半極性ノニオン性界面活性剤は、炭素原子約１０〜約１８の１つのアルキル部
分、炭素原子約１〜約３のアルキル基およびヒドロキシアルキル基からなる群よ
り選択される２つの部分を有した水溶性アミンオキシド；炭素原子約１０〜約１
８の１つのアルキル部分、炭素原子約１〜約３のアルキル基およびヒドロキシア
ルキル基からなる群より選択される２つの部分を有した水溶性ホスフィンオキシ
ド；炭素原子約１０〜約１８の１つのアルキル部分、炭素原子約１〜約３のアル
キルおよびヒドロキシアルキル部分からなる群より選択される部分を有した水溶
性スルホキシドを含めた、特定カテゴリーのノニオン性界面活性剤である。
【０１２５】 半極性ノニオン性洗剤界面活性剤には、下記式を有したアミンオキシド界面活
性剤がある：
【化７】 上記式中Ｒ３は約８〜約２２の炭素原子を有するアルキル、ヒドロキシアルキル
、アルキルフェニル基またはそれらの混合物である；Ｒ４は約２〜約３の炭素原
子を有するアルキレン、ヒドロキシアルキレン基またはそれらの混合物である；
ｘは０〜約３である；各Ｒ５は約１〜約３の炭素原子を有するアルキルまたはヒ
ドロキシアルキル基、あるいは約１〜約３のエチレンオキシド基を有するポリエ
チレンオキシド基である。Ｒ５基は、例えば酸素または窒素原子を介して互いに
結合されて、環構造を形成していてもよい。 これらのアミンオキシド界面活性剤には、特にＣ10‐Ｃ18アルキルジメチルア
ミンオキシドおよびＣ８‐Ｃ12アルコキシエチルジヒドロキシエチルアミンオキ
シドがある。 本組成物中に含有されるとき、本発明のクリーニング組成物は典型的には０．
２〜約１５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような半極性ノニオン性界
面活性剤を含む。
【０１２６】 本発明の洗剤組成物は、一級または三級アミンの群から選択される共界面活性
剤(cosurfactant)を更に含んでもよい。 本発明で使用に適した一級アミンには、式Ｒ１ＮＨ２によるアミンがあり、こ
こでＲ１はＣ６‐Ｃ12、好ましくはＣ６‐Ｃ10アルキル鎖、またはＲ４Ｘ（ＣＨ ２ ）ｎであり、Ｘは‐Ｏ‐、‐Ｃ（Ｏ）ＮＨ‐または‐ＮＨ‐であり、Ｒ４はＣ ６ ‐Ｃ12アルキル鎖であり、ｎは１〜５、好ましくは３である。Ｒ１アルキル鎖
は直鎖でもまたは分岐鎖でもよく、１２以下、好ましくは５未満のエチレンオキ
シド部分を介在させてもよい。 上記式による好ましいアミンはｎ‐アルキルアミンである。本発明で使用に適
したアミンは、１‐ヘキシルアミン、１‐オクチルアミン、１‐デシルアミンお
よびラウリルアミンから選択される。他の好ましい一級アミンには、Ｃ８‐Ｃ10 オキシプロピルアミン、オクチルオキシプロピルアミン、２‐エチルヘキシルオ
キシプロピルアミン、ラウリルアミドプロピルアミンおよびアミドプロピルアミ
ンがある。
【０１２７】 本発明で使用に適した三級アミンには式Ｒ１Ｒ２Ｒ３Ｎを有する三級アミンが
あり、ここでＲ１およびＲ２はＣ１‐Ｃ８アルキル鎖または
【化８】 であり、Ｒ３はＣ６‐Ｃ12、好ましくはＣ６‐Ｃ10アルキル鎖であるか、または
Ｒ３はＲ４Ｘ（ＣＨ２）ｎ（Ｘは‐Ｏ‐、‐Ｃ（Ｏ）ＮＨ‐または‐ＮＨ‐であ
る）であり、Ｒ４はＣ４‐Ｃ12であり、ｎは１〜５、好ましくは２〜３である。
Ｒ５はＨまたはＣ１‐Ｃ２アルキルであり、ｘは１〜６である。Ｒ３およびＲ４ は直鎖でもまたは分岐鎖でもよく、Ｒ３アルキル鎖は１２以下、好ましくは５未
満のエチレンオキシド部分を介在させてもよい。
【０１２８】 好ましい三級アミンは、Ｒ１がＣ６‐Ｃ12アルキル鎖で、Ｒ２およびＲ３がＣ １ ‐Ｃ３アルキルまたは
【化９】 （上記式中Ｒ５はＨまたはＣＨ３であり、ｘ＝１〜２である）である、Ｒ１Ｒ２ Ｒ３Ｎである。 下記式のアミドアミンも好ましい：
【化１０】 上記式中Ｒ１はＣ６‐Ｃ12アルキルであり、ｎは２〜４、好ましくはｎは３であ
り、Ｒ２およびＲ３はＣ１‐Ｃ４である。
【０１２９】 本発明の最も好ましいアミンには、１‐オクチルアミン、１‐ヘキシルアミン
、１‐デシルアミン、１‐ドデシルアミン、Ｃ8-10オキシプロピルアミン、Ｎ‐
ココ‐１，３‐ジアミノプロパン、ココナツアルキルジメチルアミン、ラウリル
ジメチルアミン、ラウリルビス（ヒドロキシエチル）アミン、ココビス（ヒドロ
キシエチル）アミン、２モルプロポキシル化ラウリルアミン、２モルプロポキシ
ル化オクチルアミン、ラウリルアミドプロピルジメチルアミン、Ｃ8-10アミドプ
ロピルジメチルアミンおよびＣ10アミドプロピルジメチルアミンがある。 本組成物で使用上最も好ましいアミンは、１‐ヘキシルアミン、１‐オクチル
アミン、１‐デシルアミン、１‐ドデシルアミンである。特に望ましいのは、ｎ
‐ドデシルジメチルアミン、ビスヒドロキシエチルココナツアルキルアミン、７
回エトキシル化オレイルアミン、ラウリルアミドプロピルアミンおよびココアミ
ドプロピルアミンである。
【０１３０】慣用的な洗剤酵素 洗剤組成物は、マンナナーゼ酵素およびペルカーボネートに加えて、クリーニ
ング性能、布帛ケアおよび／または衛生処理効果を発揮する１種以上の酵素を更
に含むことができる。好ましくは、本発明の洗剤組成物はプロテアーゼを含む。
プロテアーゼ酵素を更に含んだ本発明の組成物は更に良いホワイトニングおよび
しみ抜き効果を発揮することが、意外にもわかった。
【０１３１】 適切なプロテアーゼは、ＩＵＰＡＣ分類ＥＣ3.4.-.- からのプロテアーゼ、好
ましくはＩＵＰＡＣ分類ＥＣ3.4.21.-からのエンド‐セリンプロテアーゼ、更に
好ましくはＩＵＰＡＣ分類ＥＣ3.4.21.62 からのズブチリシンプロテアーゼであ
る。これらのＥＣ3.4.21.62 はプロテアーゼは、B.subtilisおよびB.lichenifor
mis の特定株から得られるズブチリシン（ズブチリシンＢＰＮおよびＢＰＮ′）
である。１つの適切なプロテアーゼはBacillus株から得られ、８〜１２のｐＨ範
囲で最大活性を有し、デンマークのNovo Industries A/S により開発されて、ES
PERASER として販売されており、以下"Novo"と称される。この酵素および類似酵
素の製法はNovoのＧＢ１，２４３，７８４で記載されている。他の適切なプロテ
アーゼには、NovoのALCALASER 、DURAZYMR およびSAVINASER 、並びにGist-Broc
adesのMAXATASER 、MAXACALR 、PROPERASER および MAXAPEMR （タンパク質工学
処理Maxacal ）がある。タンパク質分解酵素には、修飾細菌セリンプロテアーゼ
、例えば１９８７年４月２８日付で出願された欧州特許出願第８７／３０３７６
１．８号明細書（特に第１７、２４および９８頁）に記載されて、以下“プロテ
アーゼＢ”と称されるものと、以下“プロテアーゼＡ”と称される修飾細菌セリ
ンタンパク質分解酵素に関する１９８６年１０月２９日付で公開されたVenegas
の欧州特許出願第１９９，４０４号明細書に記載されたものがある。リジンが２
７位でアルギニンから置き換わり、チロシンが１０４位でバリンから置き換わり
、セリンが１２３位でアスパラギンから置き換わり、アラニンが２７４位でトレ
オニンから置き換わった、Bacillus由来のアルカリセリンプロテアーゼの変種で
ある、以下“プロテアーゼＣ”と称されるプロテアーゼが適切である。プロテア
ーゼＣは、１９９１年５月１６日付で公開されたＷＯ９１／０６６３７に対応す
るＥＰ９０９１５９５８：４で記載されている。特にプロテアーゼＣの遺伝子修
飾変種も本発明に含まれる。
【０１３２】 “プロテアーゼＤ”と称される好ましいプロテアーゼは、天然でみられないア
ミノ酸配列を有したカルボニルヒドロラーゼ変種であり、ＷＯ９５／１０５９１
、および１９９４年１０月１３日付で出願されたC.Ghosh らのＵＳＳＮ０８／３
２２，６７７の“プロテアーゼ酵素を含有した漂白組成物”と題する特許出願で
記載されたような、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンのナンバリングに
従い、好ましくは＋９９、＋１０１、＋１０３、＋１０４、＋１０７、＋１２３
、＋２７、＋１０５、＋１０９、＋１２６、＋１２８、＋１３５、＋１５６、＋
１６６、＋１９５、＋１９７、＋２０４、＋２０６、＋２１０、＋２１６、＋２
１７、＋２１８、＋２２２、＋２６０、＋２６５および／または＋２７４からな
る群より選択されるものに相当する１以上のアミノ酸残基位置と組合せて、＋７
６位に相当する位置において、上記カルボニルヒドロラーゼで複数のアミノ酸残
基の代わりに異なるアミノ酸を用いることにより、前駆体カルボニルヒドロラー
ゼから誘導される。次の残基：＋３３、＋６２、＋６７、＋７６、＋１００、＋
１０１、＋１０３、＋１０４、＋１０７、＋１２８、＋１２９、＋１３０、＋１
３２、＋１３５、＋１５６、＋１５８、＋１６４、＋１６６、＋１６７、＋１７
０、＋２０９、＋２１５、＋２１７、＋２１８および＋２２２のうち１以上と共
に＋２１０位に相当する前駆体酵素上で置き換えられた複数のアミノ酸残基の置
換により誘導されたアミノ酸配列を有する、ＷＯ９５／１０５９１で記載された
プロテアーゼのカルボニルヒドロラーゼ変種も適切であるが、ここでナンバリン
グされた位置はBacillus amyloliquefaciens由来の天然ズブチリシンまたは他の
カルボニルヒドロラーゼもしくはズブチリシン、例えばBacillus lentus ズブチ
リシンの相当アミノ酸残基に対応している（１９９７年６月４日付で出願された
同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４８，５５０）。
【０１３３】 特許出願ＥＰ２５１４４６およびＷＯ９１／０６６３７で記載されたプロテア
ーゼ、ＷＯ９１／０２７９２で記載されたプロテアーゼＢＬＡＰR 、およびＷＯ
９５／２３２２１で記載されたそれらの変種も、本発明に適している。NovoのＷ
Ｏ９３／１８１４０Ａで記載されたBacillus sp.NCIMB 40338 からの高ｐＨプロ
テアーゼも参照。プロテアーゼ、１種以上の他の酵素および可逆性プロテアーゼ
インヒビターを含有した酵素洗剤は、NovoのＷＯ９２／０３５２９Ａで記載され
ている。所望であれば、減少した吸着性および向上した加水分解性を有するプロ
テアーゼが、Procter & GambleのＷＯ９５／０７７９１で記載されたように入手
できる。本発明に適した洗剤向けの組換えトリプシン様プロテアーゼは、Novoの
ＷＯ９４／２５５８３で記載されている。他の適切なプロテアーゼは、Unilever
のＥＰ５１６２００で記載されている。 タンパク質分解酵素は、組成物の０．０００１〜２重量％、好ましくは０．０
０１〜０．２％、更に好ましくは０．００５〜０．１％の純粋酵素レベルで、本
発明の洗剤組成物中に配合される。
【０１３４】 上記酵素には、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、グルコアミ
ラーゼ、アミラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ
、クチナーゼ、ペクチナーゼ、ケラタナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フ
ェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タン
ナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、β‐グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、
ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼまたはそれらの混合物から
選択される酵素がある。 好ましい組合せは、１種以上の植物細胞壁分解酵素と一緒にした、プロテアー
ゼ、アミラーゼ、リパーゼ、クチナーゼおよび／またはセルラーゼのような常用
酵素のカクテルを有した、洗剤組成物である。
【０１３５】 本発明で使えるセルラーゼには、細菌または真菌双方のセルラーゼを含む。好
ましくは、それらは５〜１２の至適ｐＨおよび５０CEVU(Cellulose Viscosity U
nit)／mg以上の比活性を有する。適切なセルラーゼはBarbesgoard らのＵＳ特許
第４，４３５，３０７号明細書、Ｊ６１０７８３８４およびＷＯ９６／０２６５
３で開示されており、そこではHumicola insolens 、Trichoderma 、Thielavia
およびSporotrichumから各々産生される真菌セルラーゼについて開示している。
ＥＰ７３９９８２は新規なBacillus種から単離されたセルラーゼを記載している
。適切なセルラーゼはＧＢ‐Ａ‐２，０７５，０２８、ＧＢ‐Ａ‐２，０９５，
２７５、ＤＥ‐ＯＳ‐２，２４７，８３２およびＷＯ９５／２６３９８でも開示
されている。
【０１３６】 このようなセルラーゼの例は、Humicola insolens の株（Humicola grisea va
r.thermoidea）、特にHumicola株ＤＳＭ１８００により産生されるセルラーゼで
ある。他の適切なセルラーゼは、約５０ｋＤａの分子量、５．５の等電点を有し
て、４１５のアミノ酸を含んだ、Humicola insolens 由来のセルラーゼ；セルラ
ーゼ活性を示す、Humicola insolens,ＤＳＭ１８００に由来した〜４３ｋＤエン
ドグルカナーゼであり、好ましいエンドグルカナーゼ成分は、ＰＣＴ特許出願Ｗ
Ｏ９１／１７２４３で開示されたアミノ酸配列を有している。１９９４年９月２
９日付で公開されたGenencorのＷＯ９４／２１８０１で記載されたTrichoderma
longibrachiatum 由来のＥＧIII セルラーゼも適切なセルラーゼである。特に適
切なセルラーゼはカラーケア効果を有するセルラーゼである。このようなセルラ
ーゼの例は、１９９１年１１月６日付で出願された欧州特許出願第９１２０２８
７９．２号（Novo）明細書で記載されたセルラーゼである。CarezymeおよびCell
uzyme （Novo Nordisk A/S）が特に有用である。ＷＯ９１／１７２４４およびＷ
Ｏ９１／２１８０１も参照。布帛ケアおよび／またはクリーニング性に適した他
のセルラーゼは、ＷＯ９６／３４０９２、ＷＯ９６／１７９９４およびＷＯ９５
／２４４７１で記載されている。 上記のセルラーゼは、洗剤組成物の０．０００１〜２重量％の純粋酵素レベル
で、洗剤組成物中に通常配合される。
【０１３７】 ペルオキシダーゼ酵素は、酸素源、例えばペルカーボネート、ペルボレート、
ペルサルフェート、過酸化水素など、およびブリーチ増強分子としてフェノール
性基質と組合せて用いられる。それらは、“溶液漂白”のために、即ち洗浄操作
中に基材から落ちた染料または顔料が洗浄液中で他の基材に移動することを防ぐ
ために用いられる。ペルオキシダーゼ酵素は当業界で知られており、それには例
えばセイヨウワサビペルオキシダーゼ、リグニナーゼ、クロロおよびブロモペル
オキシダーゼのようなハロペルオキシダーゼがある。ペルオキシダーゼ含有洗剤
組成物は、例えばＰＣＴ国際出願ＷＯ８９／０９９８１３、ＷＯ８９／０９８１
３、および１９９１年１１月６日付で出願された欧州特許出願ＥＰ９１２０２８
８２．６および１９９６年２月２０日付で出願されたＥＰ９６８７００１３．８
で開示されている。ラッカーゼ酵素も適切である。
【０１３８】 エンハンサーは全組成物の０．１〜５重量％のレベルで通常含まれる。好まし
いエンハンサーは置換フェノチアジンおよびフェノキサジン類の１０‐フェノチ
アジンプロピオン酸（ＰＰＴ）、１０‐エチルフェノチアジン‐４‐カルボン酸
（ＥＰＣ）、１０‐フェノキサジンプロピオン酸（ＰＯＰ）および１０‐メチル
フェノキサジン（ＷＯ９４／１２６２１で記載）、および置換シリンゲート類（
Ｃ３‐Ｃ５置換アルキルシリンゲート類）およびフェノール類である。ナトリウ
ムペルカーボネートまたはペルボレートが好ましい過酸化水素源である。 上記ペルオキシダーゼは、洗剤組成物の０．０００１〜２重量％の純粋酵素レ
ベルで洗剤組成物に通常配合される。
【０１３９】 本発明の洗剤組成物中に含有させうる他の好ましい酵素にはリパーゼがある。
洗剤用に適したリパーゼ酵素には、英国特許第１，３７２，０３４号明細書で開
示された Pseudomonas stutzeri ＡＴＣＣ１９．１５４のようなPseudomonas 属
の微生物により産生されるものがある。適切なリパーゼには、リパーゼの抗体と
陽性の免疫交差反応を示して、微生物Pseudomonas fluorescent ＩＡＭ１０５７
により産生されるものがある。このリパーゼは商品名 Lipase Ｐ "Amano"として
日本、名古屋のAmano Pharmaceutical Co.Ltd.から市販されており、以下"Amano
-P" と称される。他の適切な市販リパーゼには、Amano-CES 、Chromobacter vis
cosum 、例えば日本、田方の東洋醸造社からのChromobacter viscosum var.lipo
lyticum NRRLB 3673由来のリパーゼ；ＵＳＡのU.S.Biochemical Corp. およびオ
ランダのDisoynth Co.からのChromobacter viscosum リパーゼ；Pseudomonas gl
adioli由来のリパーゼがある。特に適切なリパーゼはＭ１LipaseR および Lipom
axR (Gist-Brocades) 並びにLipolaseR およびLipolase UltraR （Novo）のよう
なリパーゼであり、これらは本発明の組成物と併用されたとき非常に有効である
ことがわかった。Novo NordiskのＥＰ２５８０６８、ＷＯ９２／０５２４９およ
びＷＯ９５／２２６１５、UnileverのＷＯ９４／０３５７８、ＷＯ９５／３５３
８１およびＷＯ９６／００２９２で記載された脂肪分解酵素も適切である。
【０１４０】 特別種のリパーゼ、即ち界面活性を要しないリパーゼと考えられるクチナーゼ
〔ＥＣ3.1.1.50〕も適切である。洗剤組成物へのクチナーゼの添加は、例えばＷ
Ｏ‐Ａ‐８８／０９３６７（Genencor）、ＷＯ９０／０９４４６（Plant Geneti
c System）、ＷＯ９４／１４９６３およびＷＯ９４／１４９６４（Unilever）で
記載されている。 リパーゼおよび／またはクチナーゼは、洗剤組成物の０．０００１〜２重量％
の純粋酵素レベルで、洗剤組成物中に通常配合される。
【０１４１】 アミラーゼ（αおよび／またはβ）は、炭水化物ベース汚れの除去のために含
有させることができる。１９９４年２月３日付で公開されたNovo Nordisk A/Sの
ＷＯ９４／０２５９７では、変異アミラーゼを配合した洗剤組成物について記載
している。１９９５年４月２０日付で公開されたNovo Nordisk A/SのＷＯ９５／
１０６０３も参照。洗剤組成物向けに知られた他のアミラーゼには、α‐および
β‐アミラーゼの双方がある。α‐アミラーゼは当業界で公知であり、ＵＳ特許
５，００３，２５７、ＥＰ２５２，６６６、ＷＯ９１／００３５３、ＦＲ２，６
７６，４５６、ＥＰ２８５，１２３、ＥＰ５２５，６１０、ＥＰ３６８，３４１
および英国特許明細書第１，２９６，８３９号（Novo）で開示されたものがある
。他の適切なアミラーゼは、１９９４年８月１８日付で公開されたＷＯ９４／１
８３１４、１９９６年２月２２日付で公開されたGenencorのＷＯ９６／０５２９
５で記載された安定性向上アミラーゼ、および９５年４月に公開されたＷＯ９５
／１０６０３で開示された、Novo Nordisk A/S市販の直親に追加修飾を有したア
ミラーゼ変種である。ＥＰ２７７２１６、ＷＯ９５／２６３９７およびＷＯ９６
／２３８７３（すべてNovo Nordisk）で記載されたアミラーゼも適切である。
【０１４２】 市販α‐アミラーゼ製品の例は、GenencorのPurafect Ox AmR 、すべてNovo N
ordisk A/S Denmarkから市販されているTermamylR 、 BanR 、FungamylR および
DuramylR である。ＷＯ９５／２６３９７は、他の適切なアミラーゼ：Phadebas R α‐アミラーゼ活性アッセイで測定すると、２５〜５５℃の温度範囲および８
〜１０範囲のｐＨ値で、TermamylR の比活性より少くとも２５％高い比活性を有
することで特徴づけられるα‐アミラーゼについて記載している。ＷＯ９６／２
３８７３（Novo Nordisk）で記載された上記酵素の変種が適切である。活性レベ
ルと、熱安定性および高い活性レベルの組合せとの面で、改善された性質を有す
る他のデンプン分解酵素は、ＷＯ９５／３５３８２で記載されている。
【０１４３】 デンプン分解酵素は、組成物の０．０００１〜２重量％、好ましくは０．００
０１８〜０．０６％、更に好ましくは０．０００２４〜０．０４８％の純粋酵素
レベルで、本発明の洗剤組成物中に配合される。
【０１４４】 上記酵素は、植物、動物、細菌、真菌および酵母起源のように、いかなる適切
な起源であってもよい。起源は更に中温性でもまたは好極限性（好冷性、好栄養
性、好熱性、好圧性、好アルカリ性、好酸性、好塩性など）でもよい。精製また
は非精製形のこれら酵素も用いてよい。現在では、本発明の洗剤組成物で性能効
力を最大にさせるため、タンパク質／遺伝子工学技術により野生型酵素を修飾す
ることが慣例的である。例えば、変種はこのような組成物の常用成分に対する酵
素の適合性が増すようにデザインされる。一方、酵素変種の至適ｐＨ、ブリーチ
またはキラント安定性、触媒活性などが特定のクリーニング用途と合うように調
整されるよう、変種をデザインしてもよい。
【０１４５】 特に、ブリーチ安定性の面では酸化されやすいアミノ酸について、および界面
活性剤適合性の面では表面電荷について、注意が払われるべきである。このよう
な酵素の等電点は一部の荷電アミノ酸の置換により修正してもよく、例えば等電
点の増加はアニオン性界面活性剤との適合性を改善する上で役立つ。酵素の安定
性は、例えば追加の塩橋を形成させ、カルシウム結合部位を補強してキラント安
定性を増すことにより、更に高められる。ほとんどのセルラーゼは別々な結合ド
メイン（ＣＢＤ）を有していることから、特別な注意がセルラーゼに払われるべ
きである。このような酵素の性質は、これらドメインの修飾により変えることが
できる。
【０１４６】 上記酵素は、洗剤組成物の０．０００１〜２重量％の純粋酵素レベルで、洗剤
組成物中に通常配合される。酵素は、別々な単独成分（１種の酵素を含有した小
球、顆粒、安定化液体など）として、または２種以上の酵素の混合物（例えば、
共顆粒）として加えることができる。
【０１４７】 添加できる他の適切な洗剤成分は酵素酸化スカベンジャーであって、これは１
９９２年１月３１日付で出願された同時係属欧州特許出願第９２８７００１８．
６号明細書で記載されている。このような酵素酸化スカベンジャーの例は、エト
キシル化テトラエチレンポリアミンである。
【０１４８】 様々な酵素物質および合成洗剤組成物中へのそれらの配合手段も、Genencor I
nternationalのＷＯ９３０７２６３ＡおよびＷＯ９３０７２６０Ａ、NovoのＷＯ
８９０８６９４Ａ、および１９７１年１月５日付McCarty らのＵＳ３，５５３，
１３９で開示されている。酵素は、１９７８年７月１８日付Place らのＵＳ４，
１０１，４５７および１９８５年３月２６日付HughesのＵＳ４，５０７，２１９
でも更に開示されている。液体洗剤処方物で有用な酵素物質およびこのような処
方物中へのそれらの配合は、１９８１年４月１４日付HoraらのＵＳ４，２６１，
８６８で開示されている。洗剤で有用な酵素は様々な技術で安定化させることが
できる。酵素安定化技術は、１９７１年８月１７日付Gedge らのＵＳ３，６００
，３１９、１９８６年１０月２９日付Venegas のＥＰ１９９，４０５およびＥＰ
２００，５８６で開示および例示されている。酵素安定化系も、例えばＵＳ３，
５１９，５７０で記載されている。プロテアーゼ、キシラナーゼおよびセルラー
ゼを与える有用なBacillus sp.ＡＣ１３は、NovoのＷＯ９４０１５３２Ａで記載
されている。
【０１４９】カラーケアおよび布帛ケア効果 カラーケア効果のタイプを発揮するテクノロジーも含めることができる。これ
らテクノロジーの例は、カラー維持のための金属触媒である。このような金属触
媒は、同時係属欧州特許出願第９２８７０１８１．２号明細書で記載されている
。染料定着剤、シワ防止および水吸収性改善用のポリオレフィン分散剤、香料、
カラーケア処理および香料持続用のアミノ官能基ポリマー（ＰＣＴ／ＵＳ９７／
１６５４６）は、カラーケア／布帛ケアテクノロジーの別な例であり、１９９６
年１１月７日付で出願された同時係属特許出願第９６８７０１４０．９号明細書
で記載されている。
【０１５０】 布帛柔軟剤も本発明による洗剤組成物中に配合できる。これらの剤はタイプが
無機でもまたは有機でもよい。無機柔軟剤はＧＢ‐Ａ‐１，４００，８９８およ
びＵＳＰ５，０１９，２９２で開示されたスメクタイトクレーにより例示される
。有機布帛柔軟剤には、ＧＢ‐Ａ１，５１４，２７６およびＥＰ‐Ｂ０，０１１
，３４０で開示されたような非水溶性三級アミン、ＥＰ‐Ｂ‐０，０２６，５２
７およびＥＰ‐Ｂ‐０，０２６，５２８で開示されたモノＣ12‐Ｃ14四級アンモ
ニウム塩とそれらとの組合せ、およびＥＰ‐Ｂ‐０，２４２，９１９で開示され
たようなジ長鎖アミドがある。布帛柔軟化系の他の有用な有機成分には、ＥＰ‐
Ａ‐０，２９９，５７５および０，３１３，１４６で開示されたような高分子量
ポリエチレンオキシド物質がある。
【０１５１】 スメクタイトクレーのレベルは通常２〜２０重量％、更に好ましくは５〜１５
％の範囲であり、その物質は処方物の残部にドライミックス成分として加えられ
る。非水溶性三級アミンまたはジ長鎖アミド物質のような有機布帛柔軟剤は０．
５〜５重量％、通常１〜３重量％のレベルで配合され、高分子量ポリエチレンオ
キシド物質および水溶性カチオン性物質は０．１〜２重量％、通常０．１５〜１
．５％のレベルで加えられる。これらの物質は組成物のスプレードライ部分に通
常加えられるが、一部の場合には、それらをドライミックス粒子として加えるか
、または組成物の他の固形成分上にそれらを溶融液体としてスプレーした方が便
利である。
【０１５２】漂白剤 ペルカーボネートに加えて、本発明の組成物は、他の漂白剤、例えばブリーチ
アクチベーター、光活性化ブリーチ、ブリーチ種を発生する酵素およびブリーチ
触媒を場合により含んでもよい。
【０１５３】 有効酸素の別な供給源には、ポリカルボン酸漂白剤およびその塩を含む。この
クラスの剤の適切な例には、マグネシウムモノペルオキシフタレート六水和物、
ｍ‐クロロ過安息香酸のマグネシウム塩、４‐ノニルアミノ‐４‐オキソペルオ
キシ酪酸およびジペルオキシドデカン二酸がある。このような漂白剤は、ＵＳ特
許第４，４８３，７８１号、ＵＳ特許出願第７４０，４４６号、欧州特許出願第
０，１３３，３５４号およびＵＳ特許第４，４１２，９３４号明細書で開示され
ている。高度に好ましい漂白剤には、ＵＳ特許第４，６３４，５５１号明細書で
記載されたような６‐ノニルアミノ‐６‐オキソペルオキシカプロン酸もある。
【０１５４】 使える漂白剤のもう１つのカテゴリーにはハロゲン漂白剤がある。次亜ハロゲ
ン酸漂白剤の例には、例えばトリクロロイソシアヌル酸、ジクロロイソシアヌル
酸ナトリウムおよびカリウム、Ｎ‐クロロおよびＮ‐ブロモアルカンスルホンア
ミドがある。このような物質は、通常最終製品の０．５〜１０重量％、好ましく
は１〜５重量％で加えられる。
【０１５５】 過酸化水素放出剤は、ペルヒドロライズ(perhydrolyze)されて過酸を活性漂白
種として形成して、改善された漂白効果を発揮する、テトラアセチルエチレンジ
アミン（ＴＡＥＤ）、ノナノイルオキシベンゼンスルホネート（ＮＯＢＳ、ＵＳ
４，４１２，９３４に記載）、３，５‐トリメチルヘキサノールオキシベンゼン
スルホネート（ＩＳＯＮＯＢＳ、ＥＰ１２０，５９１に記載）、ペンタアセチル
グルコース（ＰＡＧ）またはＮ‐ノナノイル‐６‐アミノカプロン酸のフェノー
ルスルホネートエステル（ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ、ＷＯ９４／２８１０６に記載）の
ようなブリーチアクチベーターと組合せて使える。同時係属欧州特許出願第９１
８７０２０７．７号明細書で開示されたようなアシル化シトレートエステル、並
びにProcter & Gambleの同時係属特許出願ＵＳＳＮ第６０／０２２，７８６号
（１９９６年７月３０日付で出願）および第６０／０２８，１２２号（１９９６
年１０月１５日付で出願）明細書で開示されたような下記式の非対称非環式イミ
ドブリーチアクチベーターも適切なアクチベーターである：
【化１１】 上記式中Ｒ１はＣ７‐Ｃ13直鎖または分岐鎖飽和または不飽和アルキル基であり
、Ｒ２はＣ１‐Ｃ８直鎖または分岐鎖飽和または不飽和アルキル基であり、Ｒ３ はＣ１‐Ｃ４直鎖または分岐鎖飽和または不飽和アルキル基である。
【０１５６】 本発明による洗剤組成物で使用向けの、ブリーチアクチベーターおよびペルオ
キシゲン漂白化合物からなる漂白系、およびペルオキシ酸を含めた、有用な漂白
剤は、我々の同時係属出願ＵＳＳＮ０８／１３６，６２６、ＰＣＴ／ＵＳ９５／
０７８２３、ＷＯ９５／２７７７２、ＷＯ９５／２７７７３、ＷＯ９５／２７７
７４およびＷＯ９５／２７７７５で記載されている。
【０１５７】 過酸化水素も、洗浄および／またはすすぎプロセスの始めにまたは最中に過酸
化水素を発生しうる酵素系（即ち、酵素およびその基質）を加えることで、存在
させてもよい。このような酵素系は、１９９１年１０月９日付で出願されたＥＰ
特許出願９１２０２６５５．６で開示されている。
【０１５８】 ブリーチ組成物で使用の含金属触媒には、含コバルト触媒、例えばペンタアミ
ン酢酸コバルト(III) 塩、および含マンガン触媒、例えばＥＰＡ５４９２７１、
ＥＰＡ５４９２７２、ＥＰＡ４５８３９７、ＵＳ５，２４６，６２１、ＥＰＡ４
５８３９８、ＵＳ５，１９４，４１６およびＵＳ５，１１４，６１１で記載され
たものがある。ペルオキシ化合物、含マンガンブリーチ触媒およびキレート化剤
を含めた漂白組成物は、特許出願第９４８７０２０６．３号明細書で記載されて
いる。
【０１５９】 酸素漂白剤以外の漂白剤も当業界で知られており、本発明で利用しうる。特に
興味ある非酸素漂白剤の１タイプには、スルホン化亜鉛および／またはアルミニ
ウムフタロシアニンのような光活性化漂白剤がある。これらの物質は洗浄プロセ
ス中に基材に付着することができる。日光下に衣類を架けて乾燥させるような、
酸素の存在下における光照射時で、スルホン化亜鉛フタロシアニンは活性化され
、その結果基材が漂白される。好ましい亜鉛フタロシアニンおよび光活性化漂白
プロセスは、ＵＳ特許第４，０３３，７１８号明細書で記載されている。典型的
には、洗剤組成物は約０．０２５〜約１．２５重量％のスルホン化亜鉛フタロシ
アニンを含有する。
【０１６０】ビルダー系 本発明による組成物はビルダー系を更に含んでもよい。アルミノシリケート物
質、シリケート、ポリカルボキシレート、アルキルまたはアルケニルコハク酸、
および脂肪酸、エチレンジアミン四酢酸、ジエチレントリアミンペンタメチレン
酢酸のような物質、金属イオン封鎖剤、例えばアミノポリホスホネート、特にエ
チレンジアミンテトラメチレンホスホン酸およびジエチレントリアミンペンタメ
チレンホスホン酸を含めて、いかなる慣用的なビルダー系も本発明で使用に適し
ている。リン酸ビルダーも本発明に用いてよい。
【０１６１】 適切なビルダーには、無機イオン交換物質、通常無機の水和したアルミノシリ
ケート物質、更に具体的には水和合成ゼオライト、例えば水和ゼオライトＡ、Ｘ
、Ｂ、ＨＳまたはＭＡＰがある。 もう１つの適切な無機ビルダー物質は、積層シリケート、例えばＳＫＳ‐６
（Hoechst)である。ＳＫＳ‐６はケイ酸ナトリウム（Ｎａ２Ｓｉ２Ｏ５）からな
る結晶積層シリケートである。
【０１６２】 １つのカルボキシ基を有する適切なポリカルボキシレートには、ベルギー特許
第８３１，３６８号、第８２１，３６９号および第８２１，３７０号明細書で開
示されたような、乳酸、グリコール酸およびそれらのエーテル誘導体がある。２
つのカルボキシ基を有するポリカルボキシレートには、コハク酸、マロン酸、
（エチレンジオキシ）二酢酸、マレイン酸、ジグリコール酸、酒石酸、タルトロ
ン酸およびフマル酸の水溶性塩、並びにドイツ特許公開第２，４４６，６８６号
、第２，４４６，６８７号およびＵＳ特許第３，９３５，２５７号明細書で記載
されたエーテルカルボキシレート、およびベルギー特許第８４０，６２３号明細
書で記載されたスルフィニルカルボキシレートがある。３つのカルボキシ基を有
するポリカルボキシレートには、特に水溶性シトレート、アコニトレートおよび
シトラコネート、並びに英国特許第１，３７９，２４１号明細書で記載されたカ
ルボキシメチルオキシサクシネート、オランダ出願第７２０５８７３号明細書で
記載されたラクトキシサクシネートのようなサクシネート誘導体、および英国特
許第１，３８７，４４７号明細書で記載された２‐オキサ‐１，１，３‐プロパ
ントリカルボキシレートのようなオキシポリカルボキシレート物質がある。
【０１６３】 ４つのカルボキシ基を有するポリカルボキシレートには、英国特許第１，２６
１，８２９号明細書で開示されたオキシジサクシネート、１，１，２，２‐エタ
ンテトラカルボキシレート、１，１，３，３‐プロパンテトラカルボキシレート
および１，１，２，３‐プロパンテトラカルボキシレートがある。スルホ置換基
を有するポリカルボキシレートには、英国特許第１，３９８，４２１号、第１，
３９８，４２２号およびＵＳ特許第３，９３６，４４８号明細書で開示されたス
ルホサクシネート誘導体、および英国特許第１，０８２，１７９号明細書で記載
されたスルホン化熱分解シトレートがあり、ホスホン置換基を有するポリカルボ
キシレートは英国特許第１，４３９，０００号明細書で開示されている。
【０１６４】 脂環式およびヘテロ環式ポリカルボキシレートには、シクロペンタン‐シス，
シス，シス‐テトラカルボキシレート、シクロペンタジエニドペンタカルボキシ
レート、２，３，４，５‐テトラヒドロフラン‐シス，シス，シス‐テトラカル
ボキシレート、２，５‐テトラヒドロフラン‐シス‐ジカルボキシレート、２，
２，５，５‐テトラヒドロフラン‐テトラカルボキシレート、１，２，３，４，
５，６‐ヘキサン‐ヘキサカルボキシレート、並びにソルビトール、マンニトー
ルおよびキシリトールのような多価アルコールのカルボキシメチル誘導体がある
。芳香族ポリカルボキシレートには、メリット酸、ピロメリット酸、および英国
特許第１，４２５，３４３号明細書で開示されたフタル酸誘導体がある。 上記の中で好ましいポリカルボキシレートは、１分子当たり３以内のカルボキ
シ基を有したヒドロキシカルボキシレート、更に詳しくはシトレートである。
【０１６５】 本組成物で使用上好ましいビルダー系には、ゼオライトＡのような非水溶性ア
ルミノシリケートビルダーまたは積層シリケート（ＳＫＳ‐６）と、クエン酸の
ような水溶性カルボキシレートキレート化剤との混合物がある。他の好ましいビ
ルダー系には、ゼオライトＡのような非水溶性アルミノシリケートビルダーと、
クエン酸のような水溶性カルボキシレートキレート化剤との混合物がある。本発
明の液体洗剤組成物で使用上好ましいビルダー系は、石鹸およびポリカルボキシ
レートである。
【０１６６】 顆粒組成物で使用上ビルダー系の一部を形成できる他のビルダー物質には、炭
酸、重炭酸、ケイ酸アルカリ金属のような無機物質、並びに有機ホスホネート、
アミノポリアルキレンホスホネートおよびアミノポリカルボキシレートのような
有機物質がある。 他の適切な水溶性有機塩はホモもしくはコポリマー酸またはそれらの塩であり
、その場合にポリカルボン酸は２以下の炭素原子で互いに離された少くとも２つ
のカルボキシル基を有している。このタイプのポリマーはＧＢ‐Ａ‐１，５９６
，７５６で開示されている。このような塩の例は、ＭＷ２０００〜５０００のポ
リアクリレート、およびそれらと無水マレイン酸とのコポリマーであり、このよ
うなコポリマーは２０，０００〜７０，０００、特に約４０，０００の分子量を
有する。
【０１６７】 洗浄ビルダー塩は、通常組成物の５〜８０重量％、好ましくは１０〜７０重量
％、最も一般的には３０〜６０重量％の量で含有される。
【０１６８】キレート化剤 本発明の洗剤組成物は、１種以上の鉄および／またはマンガンキレート化剤も
場合により含有してよい。このようなキレート化剤は、すべて以下で記載されて
いるようなアミノカルボキシレート、アミノホスホネート、多官能性置換芳香族
キレート化剤およびそれらの混合物からなる群より選択できる。理論に拘束され
ることなく、これら物質の効果は、可溶性キレートの形成により洗浄液から鉄お
よびマンガンイオンを除去しうる、それらの例外的な能力に一部起因していると
考えられる。
【０１６９】 任意のキレート化剤として有用なアミノカルボキシレートには、エチレンジア
ミン四酢酸、Ｎ‐ヒドロキシエチルエチレンジアミン三酢酸、ニトリロ三酢酸、
エチレンジアミン四プロピオン酸、トリエチレンテトラアミン六酢酸、ジエチレ
ントリアミン五酢酸およびエタノールジグリシン、それらのアルカリ金属、アン
モニウムおよび置換アンモニウム塩、およびそれらの混合物がある。 アミノホスホネートも、少くとも低レベルの全リンが洗剤組成物で許容される
ときに本発明の組成物でキレート化剤として使用に適しており、それにはDEQUES
T のようなエチレンジアミンテトラキス（メチレンホスホネート）がある。好ま
しくは、これらのアミノホスホネートは炭素原子約７以上のアルキルまたはアル
ケニル基を含まない。 多官能性置換芳香族キレート化剤も本組成物で有用である。１９７４年５月２
１日付で発行されたConnorらのＵＳ特許第３，８１２，０４４号明細書参照。こ
のタイプの好ましい化合物は、酸形の場合、１，２‐ジヒドロキシ‐３，５‐ジ
スルホベンゼンのようなジヒドロキシジスルホベンゼンである。
【０１７０】 本発明で使用上好ましい生分解性キレーターは、１９８７年１１月３日付 Har
tmanおよびPerkins のＵＳ特許第４，７０４，２３３号明細書で記載されたよう
なエチレンジアミン二コハク酸（“ＥＤＤＳ”）、特に〔Ｓ，Ｓ〕異性体である
。 本組成物は、例えばゼオライト、積層シリケートなどのような不溶性ビルダー
と一緒にすると有用なコビルダー、またはキラントとして、水溶性メチルグリシ
ン二酢酸（ＭＧＤＡ）塩（または酸形）も含有してよい。
【０１７１】 利用されるならば、これらのキレート化剤は本洗剤組成物の通常約０．１〜約
１５重量％である。更に好ましくは、利用されるならば、キレート化剤はこのよ
うな組成物の約０．１〜約３．０重量％である。
【０１７２】起泡抑制剤 もう１つの任意成分は、シリコーンおよびシリカ‐シリコーン混合物により例
示される起泡抑制剤である。シリコーンはアルキル化ポリシロキサン物質で通常
代表され、シリカはシリカエーロゲル、キセロゲルおよび様々なタイプの疎水性
シリカにより例示される微細形態で通常用いられる。これらの物質は粒子として
配合することができ、起泡抑制剤は水溶性または水分散性で実質上非界面活性の
洗剤不透過性キャリア中で放出しうるように配合されることが有利である。一方
、起泡抑制剤は液体キャリアに溶解または分散させて、１種以上の他成分にスプ
レーすることで適用してもよい。
【０１７３】 好ましいシリコーン起泡抑制剤は、BartollotaらのＵＳ特許第３，９３３，６
７２号明細書で開示されている。他の特に有用な起泡抑制剤は自己乳化シリコー
ン起泡抑制剤であり、１９７７年４月２８日付で公開されたドイツ特許出願ＤＴ
ＯＳ第２，６４６，１２６号明細書で記載されている。このような化合物の例は
Dow Corning から市販されているＤＣ‐５４４であって、これはシロキサン‐グ
リコールコポリマーである。特に好ましい起泡抑制剤は、シリコーン油および２
‐アルキル‐アルカノールの混合物からなる起泡抑制剤系である。適切な２‐ア
ルキル‐アルカノールは、商品名Isofol１２Ｒで市販されている２‐ブチルオク
タノールである。 このような起泡抑制剤系は、１９９２年１１月１０日付で出願された同時係属
欧州特許出願第Ｎ９２８７０１７４．７号明細書で記載されている。 特に好ましいシリコーン起泡抑制剤は、同時係属欧州特許出願第Ｎ゜９２２０
１６４９．８号明細書で記載されている。上記組成物は AerosilR のような溶融
無孔質シリカと組み合せたシリコーン／シリカ混合物を含むことができる。
【０１７４】 上記された起泡抑制剤は、組成物の０．００１〜２重量％、好ましくは０．０
１〜１重量％のレベルで通常用いられる。
【０１７５】その他 洗剤組成物で用いられる他の成分、例えば汚れ懸濁剤、汚れ放出剤、蛍光増白
剤、研磨剤、殺菌剤、曇り抑制剤、着色剤および／または封入または非封入香料
も用いてよい。
【０１７６】 特に適切な封入物質は、ＧＢ１，４６４，６１６で記載されたような多糖およ
びポリヒドロキシ化合物のマトリックスからなる水溶性カプセルである。他の適
切な水溶性封入物質は、ＵＳ３，４５５，８３８で記載されたような、置換ジカ
ルボン酸の非ゼラチン化デンプン酸エステルから誘導されたデキストリンからな
る。これらの酸エステルデキストリンは、好ましくは、ワキシーメイズ、ワキシ
ーモロコシ、サゴ、タピオカおよびポテトのようなデンプンから製造される。上
記封入物質の適切な例には、National Starch 製のＮ‐Ｌｏｋがある。Ｎ‐Ｌｏ
ｋ封入物質は改質メイズスターチおよびグルコースからなる。デンプンは無水オ
クテニルコハク酸のような一官能性置換基を加えることにより改質される。
【０１７７】 本発明に適した再付着防止および汚れ懸濁剤には、メチルセルロース、カルボ
キシメチルセルロースおよびヒドロキシエチルセルロースのようなセルロース誘
導体、およびホモもしくはコポリマーポリカルボン酸またはそれらの塩がある。
このタイプのポリマーには、ビルダーとして既に記載されたポリアクリレートお
よび無水マレイン酸‐アクリル酸コポリマー、並びに無水マレイン酸とエチレン
、メチルビニルエーテルまたはメタクリル酸とのコポリマーがあり、無水マレイ
ン酸はコポリマーの少くとも２０モル％を占めている。これらの物質は、通常組
成物の０．５〜１０重量％、更に好ましくは０．７５〜８重量％、最も好ましく
は１〜６重量％のレベルで用いられる。
【０１７８】 好ましい蛍光増白剤は性質上アニオン性であり、その例は４，４′‐ビス（２
‐ジエタノールアミノ‐４‐アニリノ‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルアミノ）スチ
ルベン‐２，２′‐ジスルホン酸二ナトリウム、４，４′‐ビス（２‐モルホリ
ノ‐４‐アニリノ‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルアミノ）スチルベン‐２，２′‐
ジスルホン酸二ナトリウム、４，４′‐ビス（２，４‐ジアニリノ‐ｓ‐トリア
ジン‐６‐イルアミノ）スチルベン‐２，２′‐ジスルホン酸二ナトリウム、４
′，４″‐ビス（２，４‐ジアニリノ‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルアミノ）スチ
ルベン‐２‐スルホン酸一ナトリウム、４，４′‐ビス〔２‐アニリノ‐４‐
（Ｎ‐メチル‐Ｎ‐２‐ヒドロキシエチルアミノ）‐ｓ‐トリアジン‐６‐イル
アミノ〕スチルベン‐２，２′‐ジスルホン酸二ナトリウム、４，４′‐ビス
（４‐フェニル‐２，１，３‐トリアゾール‐２‐イル）スチルベン‐２，２′
‐ジスルホン酸二ナトリウム、４，４′‐ビス〔２‐アニリノ‐４‐（１‐メチ
ル‐２‐ヒドロキシエチルアミノ）‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルアミノ〕スチル
ベン‐２，２′‐ジスルホン酸二ナトリウム、２‐スチルビル‐４″‐（ナフト
‐１′，２′，４，５）‐１，２，３‐トリアゾール‐２″‐スルホン酸ナトリ
ウムおよび４，４′‐ビス（２‐スルホスチリル）ビフェニルである。高度に好
ましい増白剤は、ＥＰ７５３５６７で開示された特定の増白剤である。
【０１７９】 他の有用なポリマー物質はポリエチレングリコール、特に分子量１０００〜１
００００、更に具体的には２０００〜８０００、最も好ましくは約４０００のも
のである。これらは０．２０〜５重量％、更に好ましくは０．２５〜２．５％の
レベルで用いられる。これらのポリマー、および既に記載されたホモまたはコポ
リマーポリカルボキシレート塩は、白さ維持、布帛アッシュ付着性(fabric ash
deposition) 、および遷移金属不純物の存在下で土、タンパク質および酸化性汚
れに対するクリーニング性能を改善する上で有益である。
【０１８０】 本発明の組成物で有用な汚れ放出剤は、慣用的に、様々な配置をとるテレフタ
ル酸とエチレングリコールおよび／またはプロピレングリコール単位とのコポリ
マーまたはターポリマーである。このようなポリマーの例は、一般譲渡されたＵ
Ｓ特許第４１１６８８５号および第４７１１７３０号、および欧州公開特許出願
第０，２７２，０３３号明細書で開示されている。ＥＰ‐Ａ‐０，２７２，０３
３による特に好ましいポリマーは下記式を有している： （ＣＨ３（ＰＥＧ）43）0.75（ＰＯＨ）0.25〔（Ｔ‐ＰＯ）2.8 （Ｔ‐ＰＥＧ）0.4 〕Ｔ（ＰＯＨ）0.25（（ＰＥＧ）43ＣＨ３）0.75 上記式中ＰＥＧは‐（ＯＣ２Ｈ４）Ｏ‐、ＰＯは（ＯＣ３Ｈ６Ｏ）、およびＴは
（ｐｃＯＣ６Ｈ４ＣＯ）である。
【０１８１】 ジメチルテレフタレート、ジメチルスルホイソフタレート、エチレングリコー
ルおよび１，２‐プロパンジオールのランダムコポリマーとして修飾ポリエステ
ルも非常に有用であり、末端基は主にスルホベンゾエート、および二次的にエチ
レングリコールおよび／またはプロパンジオールのモノエステルからなる。目的
はスルホベンゾエート基により両末端でキャップ化されたポリマーを得ることで
あり、本関係においては“主に”上記コポリマーのほとんどがスルホベンゾエー
ト基で末端キャップ化されている。しかしながら、一部のコポリマーは完全には
キャップ化されておらず、したがってそれらの末端基はエチレングリコールおよ
び／またはプロパン‐１，２‐ジオールのモノエステルからなっていてもよく、
“二次的に”このような種からなる。 本発明で選択されるポリエステルは約４６重量％のジメチルテレフタル酸、約
１６重量％のプロパン‐１，２‐ジオール、約１０重量％のエチレングリコール
、約１３重量％のジメチルスルホ安息香酸および約１５重量％のスルホイソフタ
ル酸を含んでおり、約３０００の分子量を有する。ポリエステルおよびそれらの
製造方法は、ＥＰＡ３１１，３４２で詳細に記載されている。
【０１８２】 水道水中の遊離塩素が洗剤組成物中に含まれた酵素を急速に不活化することは
、当業界で周知である。したがって、処方物中に全組成物の０．１重量％以上の
レベルでペルボレート、硫酸アンモニウム、亜硫酸ナトリウムまたはポリエチレ
ンイミンのような塩素スカベンジャーを用いたときには、洗剤酵素の改善された
スルー・ザ・ウォッシュ（throuth the wash）安定性を発揮する。塩素スカベン
ジャーを含む組成物は、１９９２年１月３１日付で出願された欧州特許出願第９
２８７００１８．６号明細書で記載されている。
【０１８３】 ポリアクリレートから製造されたようなアルコキシル化ポリカルボキシレート
は、追加の脂肪除去性能を発揮させるために本発明では有用である。このような
物質は、参考のため本明細書に組み込まれるＷＯ９１／０８２８１およびＰＣＴ
９０／０１８１５の第４頁以降で記載されている。化学的に、これらの物質は７
〜８つのアクリレート単位毎に１つのエトキシ側鎖を有したポリアクリレートか
らなる。側鎖は式‐（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｍ（ＣＨ２）ｎＣＨ３からなり、ここで
ｍは２〜３、ｎは６〜１２である。側鎖はポリアクリレート“主鎖”にエステル
結合されて、“コーム”(comb)ポリマータイプ構造を形成している。分子量は様
々であるが、典型的には約２０００〜約５０，０００の範囲内である。このよう
なアルコキシル化ポリカルボキシレートは、本組成物の約０．０５〜約１０重量
％である。
【０１８４】分散剤 本発明の洗剤組成物は分散剤も含有することができる。適切な水溶性有機塩は
ホモまたはコポリマー酸、またはそれらの塩であり、そのポリカルボン酸は２以
下の炭素原子で互いに離された少くとも２つのカルボキシル基を有している。こ
のタイプのポリマーはＧＢ‐Ａ‐１，５９６，７５６で開示されている。このよ
うな塩の例はＭＷ２０００〜５０００のポリアクリレート、およびそれらと無水
マレイン酸とのコポリマーであり、このようなコポリマーは１０００〜１００，
０００の分子量を有している。 特に、４０００の分子量を有する４８０Ｎのようなアクリレートおよびメチル
アクリレートのコポリマーは、組成物の０．５〜２０重量％のレベルで、本発明
の洗剤組成物中に加えることができる。
【０１８５】 本発明の組成物はライムソープペプタイザー化合物を含有してもよく、これは
８以下、好ましくは７以下、最も好ましくは６以下の下記のようなライムソープ
分散力（ＬＳＤＰ）を有していることが好ましい。ライムソープペプタイザー化
合物は、好ましくは０〜２０重量％のレベルで存在する。
【０１８６】 ライムソープペプタイザーの有効性の数値尺度はライムソープ分散力（ＬＳＤ
Ｐ）により示され、H.C.Borghetty and C.A.Bergman,J.Am.Oil.Chem.Soc.,volum
e 27,pages 88-90 (1950) の論文で記載されたようなライムソープ分散試験を用
いて測定される。このライムソープ分散試験法は当業者に広く用いられており、
例えば下記レビュー文献：W.N.Linfield,Surfactant Science Series,Volume 7,
p.3 ；W.N.Linfield,Tenside Surf.det.,volume 27,pages 159-161 (1990) ；M.
K.Nagarajan,W.F.Masler,Cosmetics and Toiletries,volume 104,pages 71-73(1
989) で記載されている。ＬＳＤＰとは、３３３ｐｐｍ ＣａＣｏ３（Ｃａ：Ｍ ｇ＝３：２）相当硬度の水３０ｍｌ中でオレイン酸ナトリウム０．０２５ｇによ
り形成されたライムソープ沈降物を分散させる上で必要な、分散剤対オレイン酸
ナトリウムの％重量比のことである。
【０１８７】 良好なライムソープペプタイザー能力を有する界面活性剤には、あるアミンオ
キシド、ベタイン、スルホベタイン、アルキルエトキシサルフェートおよびエト
キシル化アルコールがある。 本発明による使用向けに８以下のＬＳＤＰを有する例示の界面活性剤には、Ｃ 16 ‐Ｃ18ジメチルアミンオキシド、平均エトキシル化度１〜５のＣ12‐Ｃ18アル
キルエトキシサルフェート、特にエトキシル化度３のＣ12‐Ｃ15アルキルエトキ
シサルフェート界面活性剤（ＬＳＤＰ＝４）、およびＢＡＳＦ GmbH から商品名
Lutensol A012 およびLutensol A030 で各々販売されている、平均エトキシル化
度１２（ＬＳＤＰ＝６）または３０のＣ14‐Ｃ15エトキシル化アルコールがある
。
【０１８８】 本発明で使用に適したポリマーライムソープペプタイザーは、Cosmetics and
Toiletries,volume 104,pages 71-73 (1989)でみられる、M.K.Nagarajan,W.F.Ma
slerによる論文で記載されている。 ４‐（Ｎ‐オクタノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネート、
４‐（Ｎ‐ノナノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネート、４‐
（Ｎ‐デカノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネートおよびそれ
らの混合物のような疎水性ブリーチ；親水性／疎水性ブリーチ処方物と一緒にし
たノナノイルオキシベンゼンスルホネートも、ライムソープペプタイザー化合物
として使用できる。
【０１８９】転染阻止 本発明の洗剤組成物は、着色布帛を伴った布帛洗濯操作中に出会う、溶解およ
び懸濁された染料のある布帛から他への転染を阻止するための化合物も含有する
ことができる。
【０１９０】ポリマー転染阻止剤 本発明による洗剤組成物は、０．００１〜１０重量％、好ましくは０．０１〜
２％、更に好ましくは０．０５〜１％のポリマー転染阻止剤も含む。上記ポリマ
ー転染阻止剤は、着色布帛から洗浄された布帛上への染料の移動を阻止するため
に、洗剤組成物中に通常配合される。これらのポリマーは、染料が洗浄液中で他
の物体と付着するようになる機会をもつ前に、着色布帛から洗い落ちた遊離染料
と複合化するかまたはそれを吸着する能力を有している。 特に適切なポリマー転染阻止剤は、ポリアミンＮ‐オキシドポリマー、Ｎ‐ビ
ニルピロリドンおよびＮ‐ビニルイミダゾールのコポリマー、ポリビニルピロリ
ドンポリマー、ポリビニルオキサゾリドンおよびポリビニルイミダゾール、また
はそれらの混合物である。 このようなポリマーの添加は、本発明による酵素の性能も高める。
【０１９１】 ａ）ポリアミンＮ‐オキシドポリマー 使用に適したポリアミンＮ‐オキシドポリマーは、下記構造式を有する単位を
含んでいる：
【化１２】 上記式中Ｐは重合性単位であり、それにはＲ‐Ｎ‐Ｏ基が結合できるか、または
Ｒ‐Ｎ‐Ｏ基は重合性単位の一部を形成しているか、または双方の組合せである
； ＡはＮＣ（＝Ｏ）、Ｃ（＝Ｏ）Ｏ、Ｃ＝Ｏ、‐Ｏ‐、‐Ｓ‐、‐Ｎ‐であり、
ｘは０または１である； Ｒは脂肪族、エトキシル化脂肪族、芳香族、ヘテロ環式、脂環式基またはそれ
らの組合せであり、それにはＮ‐Ｏ基の窒素が結合できるか、またはＮ‐Ｏ基の
窒素はこれらの基の一部である。
【０１９２】 Ｎ‐Ｏ基は下記一般構造で表すことができる：
【化１３】 上記式中Ｒ１、Ｒ２およびＲ３は脂肪族基、芳香族、ヘテロ環式、脂環式基また
はそれらの組合せであり、ｘまたは／およびｙまたは／およびｚは０または１で
あり、そこではＮ‐Ｏ基の窒素が結合しているか、またはＮ‐Ｏ基の窒素がこれ
らの基の一部を形成している。
【０１９３】 Ｎ‐Ｏ基は重合性単位（Ｐ）の一部でも、ポリマー主鎖に結合しても、または
双方の組合せであってもよい。 Ｎ‐Ｏ基が重合性単位の一部を形成している適切なポリアミンＮ‐オキシドに
は、Ｒが脂肪族、芳香族、脂環式またはヘテロ環式基から選択されるポリアミン
Ｎ‐オキシドがある。 上記ポリアミンＮ‐オキシドの１クラスは、Ｎ‐Ｏ基の窒素がＲ基の一部を形
成しているポリアミンＮ‐オキシドのグル−プからなる。好ましいポリアミンＮ
‐オキシドは、Ｒがピリジン、ピロール、イミダゾール、ピロリジン、ピペリジ
ン、キノリン、アクリジンおよびそれらの誘導体のようなヘテロ環式基である場
合である。 上記ポリアミンＮ‐オキシドのもう１つのクラスは、Ｎ‐Ｏ基の窒素がＲ基に
結合されたポリアミンＮ‐オキシドのグル−プからなる。
【０１９４】 他の適切なポリアミンＮ‐オキシドは、Ｎ‐Ｏ基が重合性単位に結合されたポ
リアミンオキシドである。これらポリアミンＮ‐オキシドの好ましいクラスは、
Ｒが芳香族、ヘテロ環式または脂環式基であって、Ｎ‐Ｏ官能基の窒素が上記Ｒ
基の一部である、一般式（Ｉ）を有したポリアミンＮ‐オキシドである。これら
クラスの例は、Ｒがピリジン、ピロール、イミダゾールおよびそれらの誘導体の
ようなヘテロ環式化合物である、ポリアミンオキシドである。ポリアミンＮ‐オ
キシドのもう１つの好ましいクラスは、Ｒが芳香族、ヘテロ環式または脂環式基
であって、Ｎ‐Ｏ官能基の窒素が上記Ｒ基に結合されている、一般式（Ｉ）を有
したポリアミンオキシドである。これらクラスの例は、Ｒ基がフェニルのような
芳香族である、ポリアミンオキシドである。
【０１９５】 いかなるポリマー主鎖も、形成されるアミンオキシドポリマーが水溶性であっ
て、転染阻止性を有しているかぎり、用いてよい。適切なポリマー主鎖の例は、
ポリビニル、ポリアルキレン、ポリエステル、ポリエーテル、ポリアミド、ポリ
イミド、ポリアクリレートおよびそれらの混合物である。
【０１９６】 本発明のアミンＮ‐オキシドポリマーは、典型的には１０：１〜１：１０００
０００のアミン対アミンＮ‐オキシドの比率を有している。しかしながら、ポリ
アミンオキシドポリマー中に存在するアミンオキシド基の量は、適切な共重合に
よるか、または適度のＮ‐オキシド化によって変えることができる。好ましくは
、アミン対アミンＮ‐オキシドの比率は２：３〜１：１００００００、更に好ま
しくは１：４〜１：１００００００、最も好ましくは１：７〜１：１０００００
０である。本発明のポリマーには、１つのモノマータイプがアミンＮ‐オキシド
であって、他のモノマータイプがアミンＮ‐オキシドであるかまたはそうでない
、ランダムまたはブロックコポリマーを現実には含んでいる。ポリアミンＮ‐オ
キシドのアミンオキシド単位はｐＫａ＜１０、好ましくはｐＫａ＜７、更に好ま
しくはｐＫａ＜６を有する。 ポリアミンオキシドはほぼあらゆる重合度で得ることができる。重合度は、物
質が望ましい水溶性および染料懸濁力を有していれば、重要でない。 典型的には、平均分子量は５００〜１，０００，０００、好ましくは１０００
〜５０，０００、更に好ましくは２０００〜３０，０００、最も好ましくは３０
００〜２０，０００の範囲内である。
【０１９７】 ｂ）Ｎ‐ビニルピロリドンおよびＮ‐ビニルイミダゾールのコポリマー 本発明で用いられるＮ‐ビニルイミダゾール Ｎ‐ビニルピロリドンポリマー
は、５０００〜１，０００，０００、好ましくは５０００〜２００，０００の平
均分子量範囲を有する。 本発明による洗剤組成物で使用上高度に好ましいポリマーは、Ｎ‐ビニルイミ
ダゾール Ｎ‐ビニルピロリドンコポリマーから選択されるポリマーであり、そ
のポリマーは５０００〜５０，０００、更に好ましくは８０００〜３０，０００
、最も好ましくは１０，０００〜２０，０００の平均分子量範囲を有する。平均
分子量範囲は、Barth H.G.and Mays J.W.,Chemical Analysis,Vol.113,"Modern
Methods of Polymer Characterization"で記載されているような光散乱により調
べた。高度に好ましいＮ‐ビニルイミダゾール Ｎ‐ビニルピロリドンコポリマ
ーは５０００〜５０，０００、更に好ましくは８０００〜３０，０００、最も好
ましくは１０，０００〜２０，０００の平均分子量範囲を有する。
【０１９８】 上記の平均分子量範囲を有することで特徴づけられるＮ‐ビニルイミダゾール
Ｎ‐ビニルピロリドンコポリマーは優れた転染阻止性を発揮しながら、それで
処方された洗剤組成物のクリーニング性能に悪影響を与えない。 本発明のＮ‐ビニルイミダゾール Ｎ‐ビニルピロリドンコポリマーは、１：
０．２、更に好ましくは０．８：０．３、最も好ましくは０．６：０．４のＮ‐
ビニルイミダゾール対Ｎ‐ビニルピロリドンのモル比を有している。
【０１９９】 ｃ）ポリビニルピロリドン 本発明の洗剤組成物では、約２５００〜約４００，０００、好ましくは約５０
００〜約２００，０００、更に好ましくは約５０００〜約５０，０００、最も好
ましくは約５０００〜約１５，０００の平均分子量を有するポリビニルピロリド
ン（“ＰＶＰ”）も利用してよい。適切なポリビニルピロリドンは、製品名ＰＶ
Ｐ Ｋ‐１５（１０，０００の粘度分子量）、ＰＶＰ Ｋ‐３０（４０，０００
の平均分子量）、ＰＶＰ Ｋ‐６０（１６０，０００の平均分子量）およびＰＶ
Ｐ Ｋ‐９０（３６０，０００の平均分子量）として、ＩＳＰ Corporation,New
York,NY and Montreal,Canadaから市販されている。ＢＡＳＦ Cooperationから
市販されている他の適切なポリビニルピロリドンには、Sokalan ＨＰ１６５およ
びSokalan ＨＰ１２；洗剤業者に知られているポリビニルピロリドン（例えばＥ
Ｐ‐Ａ‐２６２，８９７およびＥＰ‐Ａ‐２５６，６９６参照）がある。
【０２００】 ｄ）ポリビニルオキサゾリドン 本発明の洗剤組成物では、ポリマー転染阻止剤としてポリビニルオキサゾリド
ンも利用してよい。上記のポリビニルオキサゾリドンは、約２５００〜約４００
，０００、好ましくは約５０００〜約２００，０００、更に好ましくは約５００
０〜約５０，０００、最も好ましくは約５０００〜約１５，０００の平均分子量
を有している。
【０２０１】 ｅ）ポリビニルイミダゾール 本発明の洗剤組成物では、ポリマー転染阻止剤としてポリビニルイミダゾール
も利用してよい。上記のポリビニルイミダゾールは、約２５００〜約４００，０
００、好ましくは約５０００〜約２００，０００、更に好ましくは約５０００〜
約５０，０００、最も好ましくは約５０００〜約１５，０００の平均分子量を有
している。
【０２０２】 ｆ）架橋ポリマー 架橋ポリマーは主鎖がある程度まで連結されたポリマーであり、これらのリン
クは化学的でもまたは物理的性質であってもよく、可能性として活性基は主鎖上
でもまたは側鎖上でもよく、架橋ポリマーはJournal of Polymer Science,volum
e 22,pages 1035-1039で記載されている。一態様において、架橋ポリマーは三次
元硬質構造を形成するように作られ、三次元構造により形成された孔に染料を捕
捉しうる。もう１つの態様では、架橋ポリマーは膨潤により染料を捕捉する。こ
のような架橋ポリマーは同時係属特許出願第９４８７０２１３．９号明細書で記
載されている。
【０２０３】洗浄方法 本発明の組成物は、浸漬法、前処理法、別のすすぎ補助組成物を加えてもよい
すすぎステップを伴う方法を含めて、本質的にいかなる洗浄またはクリーニング
方法で用いてもよい。 本明細書で記載されたプロセスは常法で布帛または食器をクリーニング液と接
触させることからなり、以下で例示されている。 本発明のプロセスは、便宜上クリーニングプロセスの過程で行われる。クリー
ニングの方法は、好ましくは５〜９５℃、特に１０〜６０℃で行われる。処理溶
液のｐＨは、好ましくは７〜１２である。
【０２０４】 好ましい機械皿洗い法は、有効量の機械皿洗いまたはすすぎ組成物を溶解また
は分散させた水性液体で、汚れた物体を処理することからなる。機械皿洗い組成
物の慣用的な有効量とは、３〜１０Ｌの洗浄容量中に溶解または分散される製品
８〜６０ｇを意味する。手による皿洗い法によると、汚れた皿は典型的には０．
５〜２０ｇ（皿２５枚の処理当たり）の有効量の皿洗い組成物と接触させる。好
ましい手による皿洗い法には、皿の表面への濃縮液の適用、または洗剤組成物の
多量の希釈液への浸漬がある。
【０２０５】 下記例は本発明の組成物を例示するための意味であり、必ずしも本発明の範囲
を制限したりまたは限定するような意味ではない。
【０２０６】 洗剤組成物において、酵素のレベルは全組成物の重量により純粋酵素で表示さ
れており、別記されないかぎり、洗剤成分は全組成物の重量で表示されている。
略記された成分表示は下記意味を有している： ＬＡＳ ：ナトリウム直鎖Ｃ11-13 アルキルベンゼンスルホネート ＴＡＳ ：ナトリウムタローアルキルサルフェート ＣｘｙＡＳ ：ナトリウムＣ1X‐Ｃ1Yアルキルサルフェート ＣｘｙＳＡＳ：ナトリウムＣ1X‐Ｃ1Y二級（２，３）アルキルサルフェート ＣｘｙＥｚ ：平均ｚモルのエチレンオキシドと縮合された Ｃ1X‐Ｃ1Yで主に直鎖の一級アルコール ＣｘｙＥｚＳ：平均ｚモルのエチレンオキシドと縮合された Ｃ1X‐Ｃ1Yナトリウムアルキルサルフェート ＱＡＳ ：Ｒ２Ｎ＋（ＣＨ３）２（Ｃ２Ｈ４ＯＨ）（Ｒ２＝Ｃ12‐Ｃ14） ＱＡＳ１ ：Ｒ２Ｎ＋（ＣＨ３）２（Ｃ２Ｈ４ＯＨ）（Ｒ２＝Ｃ８‐Ｃ11） ＡＰＡ ：Ｃ8-10アミドプロピルジメチルアミン 石鹸 ：獣脂およびココナツ脂肪酸の８０／２０混合物から誘導される ナトリウム直鎖アルキルカルボキシレート ノニオン系 ：平均エトキシル度３．８および平均プロポキシル度４．５の Ｃ13‐Ｃ15混合エトキシル化／プロポキシル化脂肪アルコール Neodol 45-13：Shell Chemical CO.販売のＣ14‐Ｃ15直鎖一級アルコール エトキシレート ＳＴＳ ：ナトリウムトルエンスルホネート ＣＦＡＡ ：Ｃ12‐Ｃ14アルキルＮ‐メチルグルカミド ＴＦＡＡ ：Ｃ16‐Ｃ18アルキルＮ‐メチルグルカミド ＴＰＫＦＡ ：Ｃ12‐Ｃ14トップドホールカット(topped whole cut)脂肪酸 シリケート ：非晶質ケイ酸ナトリウム （ＳｉＯ２：Ｎａ２Ｏ比＝１．６‐３．２） メタシリケート：メタケイ酸ナトリウム（ＳｉＯ２：Ｎａ２Ｏ比＝１．０） ゼオライトＡ：０．１〜１０μｍ範囲の主粒径を有する 式Ｎａ12（ＡｌＯ２ＳｉＯ２）１２・２７Ｈ２Ｏ の水和ナトリウムアルミノシリケート（無水ベースで重量表示） Ｎａ‐ＳＫＳ‐６：式δ‐Ｎａ２Ｓｉ２Ｏ５の結晶積層シリケート シトレート ：４２５〜８５０μｍの粒径分布を有する、活性８６．４％の クエン酸三ナトリウム二水和物 クエン酸 ：無水クエン酸 ボレート ：ホウ酸ナトリウム 炭酸塩 ：粒径２００〜９００μｍの無水炭酸ナトリウム 重炭酸塩 ：粒径分布４００〜１２００μｍの無水炭酸水素ナトリウム サルフェート：無水硫酸ナトリウム 硫酸Ｍｇ ：無水硫酸マグネシウム ＳＴＰＰ ：トリポリリン酸ナトリウム ＴＳＰＰ ：ピロリン酸四ナトリウム ＭＡ／ＡＡ ：４：１アクリレート／マレエートのランダムコポリマー 平均分子量約７０，０００〜８０，０００ ＭＡ／ＡＡ１：６：４アクリレート／マレエートのランダムコポリマー 平均分子量約１０，０００ ＡＡ ：平均分子量４５００のポリアクリル酸ナトリウムポリマー ＰＡ３０ ：平均分子量約４５００〜８０００のポリアクリル酸 ４８０Ｎ ：７：３アクリレート／メタクリレートのランダムコポリマー 平均分子量約３５００ ポリゲル／カルボポール：高分子量架橋ポリアクリレート ＰＢ１ ：実験式ＮａＢＯ２・Ｈ２Ｏ２の無水過ホウ酸ナトリウム一水和物 ＰＢ４ ：実験式ＮａＢＯ２・３Ｈ２Ｏ・Ｈ２Ｏ２の 過ホウ酸ナトリウム四水和物 ペルカーボネート：実験式２Ｎａ２ＣＯ３・３Ｈ２Ｏ２の無水過炭酸ナトリウム ＮａＤＣＣ ：ナトリウムジクロロイソシアヌレート ＴＡＥＤ ：テトラアセチルエチレンジアミン ＮＯＢＳ ：ナトリウム塩形のノナノイルオキシベンゼンスルホネート ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ：（６‐ノナミドカプロイル）オキシベンゼンスルホネート ＤＴＰＡ ：ジエチレントリアミン五酢酸 ＨＥＤＰ ：１，１‐ヒドロキシエタンジホスホン酸 ＤＥＴＰＭＰ：Monsantoから商品名Dequest 2060で販売されている ジエチルトリアミンペンタ（メチレン）ホスホネート ＥＤＤＳ ：エチレンジアミン‐Ｎ，Ｎ′‐二コハク酸 そのナトリウム塩形の（Ｓ，Ｓ）異性体 ＭｎＴＡＣＮ：マンガン１，４，７‐トリメチル‐１，４，７‐トリアザシクロ ノナン 光活性化ブリーチ：デキストリン可溶性ポリマー中に封入された スルホン化亜鉛フタロシアニン 光活性化ブリーチ１：デキストリン可溶性ポリマー中に封入された スルホン化アルミノフタロシアニン ＰＡＡＣ ：ペンタアミン酢酸コバルト(III) 塩 パラフィン ：Wintershall から商品名Winog ７０で販売されている パラフィン油 ＮａＢｚ ：安息香酸ナトリウム ＢｚＰ ：過酸化ベンゾイル マンナナーゼ：Bacillus agardherens,NCIMB 40482由来のマンナナーゼ プロテアーゼ：Novo Nordisk A/Sから商品名Savinase、Alcalase、Durazym で 販売されているタンパク質分解酵素；Gist-Brocades から 販売されているMaxacal 、Maxapem ；および特許ＷＯ９１／ ０６６３７および／またはＷＯ９５／１０５９１および／ またはＥＰ２５１４４６で記載されたプロテアーゼ アミラーゼ ：Genencorから商品名Purafact Ox AmR で販売されている ＷＯ９４／１８３１４、ＷＯ９６／０５２９５で記載された デンプン分解酵素；すべてNovo Nordisk A/Sから市販されている TermamylR 、FungamylR および DuramylR ；およびＷＯ９５／ ２６３９７で記載されたもの リパーゼ ：Novo Nordisk A/Sから商品名Lipolase、Lipolase Ultraで販売 されている脂肪分解酵素、およびGist-Brocades によるLipomax セルラーゼ ：Novo Nordisk A/Sから商品名Carezyme、Celluzyme および／またはEndolaseで販売されているセルロース分解酵素 ＣＭＣ ：ナトリウムカルボキシメチルセルロース ＰＶＰ ：平均分子量６０，０００のポリビニルポリマー ＰＶＮＯ ：平均分子量５０，０００のポリビニルピリジン‐Ｎ‐オキシド ＰＶＰＶＩ ：平均分子量２０，０００のビニルイミダゾールおよび ビニルピロリドンのコポリマー 増白剤１ ：二ナトリウム４，４′‐ビス（２‐スルホスチリル）ビフェニル 増白剤２ ：４，４′‐ビス（４‐アニリノ‐６‐モルホリノ‐１，３，５‐ トリアジン‐２‐イル）スチルベン‐２，２′‐ジスルホン酸 二ナトリウム シリコーン消泡剤：１０：１〜１００：１のフォーム調整剤対分散剤の比率で、 分散剤としてシロキサンオキシアルキレンコポリマーを 配合した、ポリジメチルシロキサンフォーム調整剤 起泡抑制剤 ：顆粒形の、１２％シリコーン／シリカ、１８％ステアリル アルコール、７０％デンプン 不透明剤 ：ＢＡＳＦ Aktiengesellschaft から商品名Lytron 621で 販売されている水ベースモノスチレンラテックス混合物 ＳＲＰ１ ：アニオン性末端キャップ化ポリエステル ＳＲＰ２ ：ジエトキシル化ポリ（１，２‐プロピレンテレフタレート） 短ブロックポリマー ＱＥＡ ：ビス〔（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ〕（ＣＨ３）‐Ｎ＋‐ Ｃ６Ｈ12‐Ｎ＋‐（ＣＨ３） ビス〔（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）〕ｎ（ｎ＝２０〜３０） ＰＥＩ ：平均分子量１８００および窒素当たり７エチレンオキシ残基の 平均エトキシル化度を有したポリエチレンイミン ＳＣＳ ：ナトリウムクメンスルホネート ＨＭＷＰＥＯ：高分子量ポリエチレンオキシド ＰＥＧｘ ：分子量ｘのポリエチレングリコール ＰＥＯ ：平均分子量５０００のポリエチレンオキシド ＴＥＰＡＥ ：テトラエチレンペンタアミンエトキシレート ＢＴＡ ：ベンゾトリアゾール ｐＨ ：２０℃で蒸留水中１％溶液として測定
【０２０７】例１ 下記の高密度洗濯洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III IV Ｖ VI ＬＡＳ 8.0 8.0 8.0 2.0 6.0 6.0 ＴＡＳ - 0.5 - 0.5 1.0 0.1 Ｃ４６（Ｓ）ＡＳ 2.0 2.5 - - - - Ｃ２５ＡＳ - - - 7.0 4.5 5.5 Ｃ６８ＡＳ 2.0 5.0 7.0 - - - Ｃ２５Ｅ５ - - 3.4 10.0 4.6 4.6 Ｃ２５Ｅ７ 3.4 3.4 1.0 - - - Ｃ２５Ｅ３Ｓ - - - 2.0 5.0 4.5 ＱＡＳ - 0.8 - - - - ＱＡＳ１ - - - 0.8 0.5 1.0 ゼオライトＡ 18.1 18.0 14.1 18.1 20.0 18.1 クエン酸 - - - 2.5 - 2.5 炭酸塩 13.0 13.0 27.0 5.0 10.0 13.0 Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ - - - 10.0 - 10.0 シリケート 1.4 1.4 3.0 0.3 0.5 0.3 シトレート - 1.0 - 3.0 - - サルフェート 26.1 26.1 26.1 6.0 - - 硫酸Ｍｇ 0.3 - - 0.2 - 0.2 ＭＡ／ＡＡ 0.3 0.3 0.3 4.0 1.0 1.0 ＣＭＣ 0.2 0.2 0.2 0.2 0.4 0.4 マンナナーゼ 0.001 0.002 0.05 0.001 0.002 0.003 ペルカーボネート 9.0 9.0 5.0 5.0 18.0 18.0 ＴＡＥＤ 1.5 0.4 1.5 - 3.9 4.2 ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ - 2.0 1.0 - - - ＤＥＴＰＭＰ 0.25 0.25 0.25 0.25 - - ＳＲＰ１ - - - 0.2 - 0.2 ＥＤＤＳ - 0.25 0.4 - 0.5 0.5 ＣＦＡＡ - 1.0 - 2.0 - - ＨＥＤＰ 0.3 0.3 0.3 0.3 0.4 0.4 ＱＥＡ - - - 0.2 - 0.5 プロテアーゼ 0.009 0.009 0.01 0.04 0.05 0.03 アミラーゼ 0.002 0.002 0.002 0.006 0.008 0.008 セルラーゼ 0.0007 - - 0.0007 0.0007 0.0007 リパーゼ 0.006 - - 0.01 0.01 0.01 光活性化ブリーチ(ppm) １５ １５ １５ - ２０ ２０ ＰＶＮＯ／ＰＶＰＶＩ - - - 0.1 - - 増白剤１ 0.09 0.09 0.09 - 0.09 0.09 香料 0.3 0.3 0.3 0.4 0.4 0.4 シリコーン消泡剤 0.5 0.5 0.5 - 0.3 0.3 密度ｇ／Ｌ 850 850 850 850 850 850 その他 １００％まで
【０２０８】例２ ヨーロッパ式機械洗浄条件下で特に有用な下記の顆粒洗濯洗剤組成物を本発明
に従い調製した： Ｉ II III IV Ｖ VI ＬＡＳ 5.5 7.5 5.0 5.0 6.0 7.0 ＴＡＳ 1.25 1.9 - 0.8 0.4 0.3 Ｃ２４ＡＳ／Ｃ２５ＡＳ - 2.2 5.0 5.0 5.0 2.2 Ｃ２５Ｅ３Ｓ - 0.8 1.0 1.5 3.0 1.0 Ｃ４５Ｅ７ 3.25 - - - - 3.0 ＴＦＡＡ - - 2.0 - - - Ｃ２５Ｅ５ - 5.5 - - - - ＱＡＳ 0.8 - - - - - ＱＡＳ１ - 0.7 1.0 0.5 1.0 0.7 ＳＴＰＰ 19.7 - - - - - ゼオライトＡ - 19.5 20.0 14.5 20.0 17.0 NaSKS-6/クエン酸(79:21) - 10.6 - 10.6 - - Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ - - 9.0 - 10.0 10.0 炭酸塩 6.1 21.4 9.0 10.0 10.0 18.0 重炭酸塩 - 2.0 7.0 5.0 - 2.0 シリケート 6.8 - - 0.3 0.5 - シトレート - - 4.0 4.0 - - サルフェート 39.8 - - 5.0 - 12.0 硫酸Ｍｇ - - 0.1 0.2 0.2 - ＭＡ／ＡＡ 0.5 1.6 3.0 4.0 1.0 1.0 ＣＭＣ 0.2 0.4 1.0 1.0 0.4 0.4 マンナナーゼ 0.001 0.002 0.02 0.001 0.002 0.02 ペルカーボネート 5.0 12.7 5.0 5.0 18.0 15.0 ＴＡＥＤ 0.5 3.1 - - 5.0 - ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ 1.0 3.5 - - - 2.5 ＤＥＴＰＭＰ 0.25 0.2 0.3 0.4 - 0.2 ＨＥＤＰ - 0.3 - 0.3 0.3 0.3 ＱＥＡ - - 1.0 1.0 1.0 - プロテアーゼ 0.009 0.03 0.03 0.05 0.05 0.02 リパーゼ 0.003 0.003 0.006 0.006 0.006 0.004 セルラーゼ 0.0006 0.0006 0.0005 0.0005 0.0007 0.0007 アミラーゼ 0.002 0.002 0.006 0.006 0.01 0.003 ＰＶＮＯ／ＰＶＰＶＩ - - 0.2 0.2 - - ＰＶＰ 0.9 1.3 - - - 0.9 ＳＲＰ１ - - 0.2 0.2 0.2 - 光活性化ブリーチ(ppm) １５ ２７ - - ２０ ２０ 光活性化ブリーチ(1)(ppm)１５ - - - - - 増白剤１ 0.08 0.2 - - 0.09 0.15 増白剤２ - 0.04 - - - - 香料 0.3 0.5 0.4 0.3 0.4 0.3 シリコーン消泡剤 0.5 2.4 0.3 0.5 0.3 2.0 密度ｇ／Ｌ 750 750 750 750 750 750 その他 １００％まで
【０２０９】例３ ヨーロッパ式機械洗浄条件下で特に有用な下記の洗剤組成物を本発明に従い調
製した： Ｉ II III IV ブローンパウダー(Blown Powder)： ＬＡＳ ６．０ ５．０ １１．０ ６．０ ＴＡＳ ２．０ ‐ ‐ ２．０ ゼオライトＡ ２４．０ ‐ ‐ ２０．０ ＳＴＰＰ ‐ ２７．０ ２４．０ ‐ サルフェート ４．０ ６．０ １３．０ ‐ ＭＡ／ＡＡ １．０ ４．０ ６．０ ２．０ シリケート １．０ ７．０ ３．０ ３．０ ＣＭＣ １．０ １．０ ０．５ ０．６ 増白剤１ ０．２ ０．２ ０．２ ０．２ シリコーン消泡剤 １．０ １．０ １．０ ０．３ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．４ ０．２ ０．４ スプレーオン： 増白剤 ０．０２ ‐ ‐ ０．０２ Ｃ４５Ｅ７ ‐ ‐ ‐ ５．０ Ｃ４５Ｅ２ ２．５ ２．５ ２．０ ‐ Ｃ４５Ｅ３ ２．６ ２．５ ２．０ ‐ 香料 ０．５ ０．３ ０．５ ０．２ シリコーン消泡剤 ０．３ ０．３ ０．３ ‐ 乾燥添加物： ＱＥＡ ‐ ‐ ‐ １．０ ＥＤＤＳ ０．３ ‐ ‐ ‐ サルフェート ２．０ ３．０ ５．０ １０．０ 炭酸塩 ６．０ １３．０ １５．０ １４．０ クエン酸 ２．５ ‐ ‐ ２．０ ＱＡＳ１ ０．５ ‐ ‐ ０．５ Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ １０．０ ‐ ‐ ‐ ペルカーボネート １８．５ １８．０ １０．０ ２１．５ マンナナーゼ 0.001 0.002 ０．０２ ０．０２ ＴＡＥＤ ２．０ ２．０ ‐ ２．０ ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ ３．０ ２．０ ４．０ ‐ プロテアーゼ ０．０３ ０．０３ ０．０３ ０．０３ リパーゼ 0.008 0.008 0.008 0.004 アミラーゼ 0.003 0.003 0.003 0.006 増白剤１ ０．０５ ‐ ‐ ０．０５ その他 １００％まで
【０２１０】例４ 下記の顆粒洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III IV Ｖ VI ブローンパウダー： ＬＡＳ 23.0 8.0 7.0 9.0 7.0 7.0 ＴＡＳ ‐ ‐ ‐ ‐ 1.0 ‐ Ｃ４５ＡＳ 6.0 6.0 5.0 8.0 ‐ ‐ Ｃ４５ＡＥＳ ‐ 1.0 1.0 1.0 ‐ ‐ Ｃ４５Ｅ３５ ‐ ‐ ‐ ‐ 2.0 4.0 ゼオライトＡ 10.0 18.0 14.0 12.0 10.0 10.0 ＭＡ／ＡＡ ‐ 0.5 ‐ ‐ ‐ 2.0 ＭＡ／ＡＡ１ 7.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＡＡ ‐ 3.0 3.0 2.0 3.0 3.0 サルフェート 5.0 6.3 14.3 11.0 15.0 19.3 シリケート 10.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 炭酸塩 15.0 20.0 10.0 20.7 8.0 6.0 ＰＥＧ4000 0.4 1.5 1.5 1.0 1.0 1.0 ＤＴＰＡ ‐ 0.9 0.5 ‐ ‐ 0.5 増白剤２ 0.3 0.2 0.3 ‐ 0.1 0.3 スプレーオン： Ｃ４５Ｅ７ ‐ 2.0 ‐ ‐ 2.0 2.0 Ｃ２５Ｅ９ 3.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ Ｃ２３Ｅ９ ‐ ‐ 1.5 2.0 ‐ 2.0 香料 0.3 0.3 0.3 2.0 0.3 0.3 凝集物： Ｃ４５ＡＳ ‐ 5.0 5.0 2.0 ‐ 5.0 ＬＡＳ ‐ 2.0 2.0 ‐ ‐ 2.0 ゼオライトＡ ‐ 7.5 7.5 8.0 ‐ 7.5 炭酸塩 ‐ 4.0 4.0 5.0 ‐ 4.0 ＰＥＧ4000 ‐ 0.5 0.5 ‐ ‐ 0.5 その他（水など） ‐ 2.0 2.0 2.0 ‐ 2.0 乾燥添加物： ＱＡＳ ‐ ‐ ‐ ‐ 1.0 ‐ クエン酸 ‐ ‐ ‐ ‐ 2.0 ‐ マンナナーゼ 0.001 0.02 0.001 0.02 0.001 0.01 ペルカーボネート 4.0 1.0 3.0 2.0 14.0 11.0 炭酸塩 ‐ 5.3 1.8 ‐ 4.0 4.0 ＮＯＢＳ 4.0 ‐ 6.0 ‐ ‐ 0.6 メチルセルロース 0.2 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ 8.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＳＴＳ ‐ ‐ 2.0 ‐ 1.0 ‐ クメンスルホン酸 ‐ 1.0 ‐ ‐ ‐ 2.0 プロテアーゼ 0.02 0.02 0.02 0.01 0.02 0.02 リパーゼ 0.004 ‐ 0.004 ‐ 0.004 0.008 アミラーゼ 0.003 ‐ 0.002 ‐ 0.003 ‐ セルラーゼ 0.0005 0.0005 0.0005 0.0007 0.0005 0.0005 ＰＶＰＶＩ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.5 0.1 ＰＶＰ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.5 ‐ ＰＶＮＯ ‐ ‐ 0.5 0.3 ‐ ‐ ＱＥＡ ‐ ‐ ‐ ‐ 1.0 ‐ ＳＲＰ１ 0.2 0.5 0.3 ‐ 0.2 ‐ シリコーン消泡剤 0.2 0.4 0.2 0.4 0.1 ‐ 硫酸Ｍｇ ‐ ‐ 0.2 ‐ 0.2 ‐ その他 １００％まで
【０２１１】例５ 下記の洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III IV ベース顆粒： ゼオライトＡ 30.0 22.0 24.0 10.0 サルフェート 10.0 5.0 10.0 7.0 ＭＡ／ＡＡ 3.0 ‐ ‐ ‐ ＡＡ ‐ 1.6 2.0 ‐ ＭＡ／ＡＡ１ ‐ 12.0 ‐ 6.0 ＬＡＳ 14.0 10.0 9.0 20.0 Ｃ４５ＡＳ 8.0 7.0 9.0 7.0 Ｃ４５ＡＥＳ ‐ 1.0 1.0 ‐ シリケート ‐ 1.0 0.5 10.0 石鹸 ‐ 2.0 ‐ ‐ 増白剤１ 0.2 0.2 0.2 0.2 炭酸塩 6.0 9.0 10.0 10.0 ＰＥＧ4000 ‐ 1.0 1.5 ‐ ＤＴＰＡ ‐ 0.4 ‐ ‐ スプレーオン： Ｃ２５Ｅ９ ‐ ‐ ‐ 5.0 Ｃ４５Ｅ７ 1.0 1.0 ‐ ‐ Ｃ２３Ｅ９ ‐ 1.0 2.5 ‐ 香料 0.2 0.3 0.3 ‐ 乾燥添加物： 炭酸塩 5.0 10.0 18.0 8.0 ＰＶＰＶＩ／ＰＶＮＯ 0.5 ‐ 0.3 ‐ マンナナーゼ 0.001 0.001 0.02 0.02 プロテアーゼ 0.03 0.03 0.03 0.02 リパーゼ 0.008 ‐ ‐ 0.008 アミラーゼ 0.002 ‐ ‐ 0.002 セルラーゼ 0.0002 0.0005 0.0005 0.0002 ＮＯＢＳ ‐ 4.0 ‐ 4.5 ペルカーボネート 1.0 5.0 1.5 6.0 サルフェート 4.0 5.0 ‐ 5.0 ＳＲＰ１ ‐ 0.4 ‐ ‐ 起泡抑制剤 ‐ 0.5 0.5 ‐ その他 １００％まで
【０２１２】例６ 下記の顆粒洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III ブローンパウダー： ゼオライトＡ ２０．０ ‐ １５．０ ＳＴＰＰ ‐ ２０．０ ‐ サルフェート ‐ ‐ ５．０ 炭酸塩 ‐ ‐ ５．０ ＴＡＳ ‐ ‐ １．０ ＬＡＳ ６．０ ６．０ ６．０ Ｃ６８ＡＳ ２．０ ２．０ ‐ シリケート ３．０ ８．０ ‐ ＭＡ／ＡＡ ４．０ ２．０ ２．０ ＣＭＣ ０．６ ０．６ ０．２ 増白剤１ ０．２ ０．２ ０．１ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．４ ０．１ ＳＴＳ ‐ ‐ １．０ スプレーオン： Ｃ４５Ｅ７ ５．０ ５．０ ４．０ シリコーン消泡剤 ０．３ ０．３ ０．１ 香料 ０．２ ０．２ ０．３ 乾燥添加物： ＱＥＡ ‐ ‐ １．０ 炭酸塩 １４．０ ９．０ １０．０ ペルカーボネート ２０．０ １５．０ １３．０ ＴＡＥＤ ２．０ ２．０ ２．０ ＱＡＳ ‐ ‐ １．０ 光活性化ブリーチ １５ ppm １５ ppm １５ ppm Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ ‐ ‐ ３．０ マンナナーゼ 0.001 ０．０２ 0.0015 プロテアーゼ ０．０３ ０．０３ 0.007 リパーゼ 0.004 0.004 0.004 アミラーゼ 0.006 0.006 0.003 セルラーゼ 0.0002 0.0002 0.0005 サルフェート １０．０ ２０．０ ５．０ 密度（ｇ／Ｌ） ７００ ７００ ７００ その他 １００％まで
【０２１３】例７ 下記の洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III ブローンパウダー： ゼオライトＡ １５．０ １５．０ １５．０ サルフェート ‐ ５．０ ‐ ＬＡＳ ３．０ ３．０ ３．０ ＱＡＳ ‐ １．５ １．５ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．２ ０．４ ＥＤＤＳ ‐ ０．４ ０．２ ＣＭＣ ０．４ ０．４ ０．４ ＭＡ／ＡＡ ４．０ ２．０ ２．０ 凝集物： ＬＡＳ ５．０ ５．０ ５．０ ＴＡＳ ２．０ ２．０ １．０ シリケート ３．０ ３．０ ４．０ ゼオライトＡ ８．０ ８．０ ８．０ 炭酸塩 ８．０ ８．０ ４．０ スプレーオン： 香料 ０．３ ０．３ ０．３ Ｃ４５Ｅ７ ２．０ ２．０ ２．０ Ｃ２５Ｅ３ ２．０ ‐ ‐ 乾燥添加物： シトレート ５．０ ‐ ２．０ 重炭酸塩 ‐ ３．０ ‐ 炭酸塩 ８．０ １５．０ １０．０ ＴＡＥＤ ６．０ ２．０ ５．０ ペルカーボネート １４．０ ７．０ １０．０ ＰＥＯ ‐ ‐ ０．２ ベントナイト粘土 ‐ ‐ １０．０ マンナナーゼ ０．００１ ０．０２ ０．０１ プロテアーゼ ０．０３ ０．０３ ０．０３ リパーゼ ０．００８ ０．００８ ０．００８ セルラーゼ ０．００１ ０．００１ ０．００１ アミラーゼ ０．０１ ０．０１ ０．０１ シリコーン消泡剤 ５．０ ５．０ ５．０ サルフェート ‐ ３．０ ‐ 密度（ｇ／Ｌ） ８５０ ８５０ ８５０ その他 １００％まで
【０２１４】例８ 下記の洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III IV ＬＡＳ １８．０ １４．０ ２４．０ ２０．０ ＱＡＳ ０．７ １．０ ‐ ０．７ ＴＦＡＡ ‐ １．０ ‐ ‐ Ｃ２３Ｅ５６．５ ‐ ‐ １．０ ‐ Ｃ４５Ｅ７ ‐ １．０ ‐ ‐ Ｃ４５Ｅ３Ｓ １．０ ２．５ １．０ ‐ ＳＴＰＰ ３２．０ １８．０ ２８．０ ２０．０ シリケート ９．０ ５．０ ９．０ ８．０ 炭酸塩 １１．０ ７．５ １０．０ ５．０ 重炭酸塩 ‐ ７．５ ‐ ‐ ペルカーボネート ３．０ ２．０ ２．０ ２．０ ＮＯＢＳ ２．０ １．０ ‐ ‐ ＤＥＴＰＭＰ ‐ １．０ ‐ ‐ ＤＴＰＡ ０．５ ‐ ０．２ ０．３ ＳＲＰ１ ０．３ ０．２ ‐ ０．１ ＭＡ／ＡＡ １．０ １．５ ２．０ ０．５ ＣＭＣ ０．８ ０．４ ０．４ ０．２ ＰＥＩ ‐ ‐ ０．４ ‐ サルフェート ２０．０ １０．０ ２０．０ ３０．０ 硫酸Ｍｇ ０．２ ‐ ０．４ ０．９ マンナナーゼ 0.001 0.001 ０．０２ ０．０３ プロテアーゼ ０．０３ ０．０３ ０．０２ ０．０２ アミラーゼ 0.008 0.007 ‐ 0.004 リパーゼ 0.004 ‐ 0.002 ‐ セルラーゼ 0.0003 ‐ ‐ 0.0001 光活性化ブリーチ ３０ ppm ２０ ppm ‐ １０ ppm 香料 ０．３ ０．３ ０．１ ０．２ 増白剤１／２ ０．０５ ０．０２ ０．０８ ０．１ その他 １００％まで
【０２１５】例９ “洗浄による柔軟化”能力を発揮する下記の顆粒布帛洗剤組成物を本発明に従
い調製した： Ｉ II Ｃ４５ＡＳ ‐ １０．０ ＬＡＳ ７．６ ‐ Ｃ６８ＡＳ １．３ ‐ Ｃ４５Ｅ７ ４．０ ‐ Ｃ２５Ｅ３ ‐ ５．０ ココアルキルジメチルヒドロキシ １．４ １．０ エチルアンモニウムクロリド シトレート ５．０ ３．０ Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ ‐ １１．０ ゼオライトＡ １５．０ １５．０ ＭＡ／ＡＡ ４．０ ４．０ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．４ ペルカーボネート １５．０ １５．０ ＴＡＥＤ ５．０ ５．０ スメクタイト粘土 １０．０ １０．０ ＨＭＷＰＥＯ ‐ ０．１ マンナナーゼ ０．００１ ０．０２ プロテアーゼ ０．０２ ０．０１ リパーゼ ０．０２ ０．０１ アミラーゼ ０．０３ ０．００５ セルラーゼ ０．００１ ‐ シリケート ３．０ ５．０ 炭酸塩 １０．０ １０．０ 起泡抑制剤 １．０ ４．０ ＣＭＣ ０．２ ０．１ 水およびその他 １００％まで
【０２１６】例１０ 下記の洗剤添加組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II ＬＡＳ ‐ ５．０ ＳＴＰＰ ３０．０ ‐ ゼオライトＡ ‐ ３５．０ ペルカーボネート ２０．０ １５．０ ＴＡＥＤ １０．０ ８．０ マンナナーゼ ０．００１ ０．０２ プロテアーゼ ‐ ０．３ アミラーゼ ‐ ０．０６ 水およびその他 １００％まで
【０２１７】例１１ 下記のコンパクト高密度（０．９６Ｋｇ／Ｌ）皿洗い洗剤組成物を本発明に従
い調製した： Ｉ II III IV Ｖ VI VII VIII ＳＴＰＰ ‐ ‐ 54.3 51.4 51.4 ‐ ‐ 50.9 シトレート 35.0 17.0 ‐ ‐ ‐ 46.1 40.2 ‐ 炭酸塩 ‐ 17.5 14.0 14.0 14.0 ‐ 8.0 32.1 重炭酸塩 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ 25.4 ‐ ‐ シリケート 32.0 14.8 14.8 10.0 10.0 1.0 25.0 3.1 メタシリケート ‐ 2.5 ‐ 9.0 9.0 ‐ ‐ ‐ ペルカーボネート 10.5 9.7 7.8 7.8 7.8 6.7 11.8 4.8 ノニオン系 1.5 2.0 1.5 1.7 1.5 2.6 1.9 5.3 ＴＡＥＤ 5.2 2.4 ‐ ‐ ‐ 2.2 ‐ 1.4 ＨＥＤＰ ‐ 1.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＤＥＴＰＭＰ ‐ 0.6 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＭｎＴＡＣＮ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.008 ‐ ＰＡＡＣ ‐ ‐ 0.008 0.01 0.007 ‐ ‐ ‐ ＢｚＰ ‐ ‐ ‐ ‐ 1.4 ‐ ‐ ‐ パラフィン 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 0.6 ‐ ‐ マンナナーゼ 0.001 0.02 0.015 0.02 0.001 0.001 0.02 0.02 プロテアーゼ 0.072 0.072 0.029 0.053 0.046 0.026 0.059 0.06 アミラーゼ 0.012 0.012 0.006 0.012 0.013 0.009 0.017 0.03 リパーゼ ‐ 0.001 ‐ 0.005 ‐ ‐ ‐ ‐ ＢＴＡ 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 ‐ 0.3 0.3 ＭＡ／ＡＡ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ 4.2 ‐ ４８０Ｎ 3.3 6.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.9 香料 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.1 0.1 サルフェート 7.0 20.0 5.0 2.2 0.8 12.0 4.6 ‐ ｐＨ 10.8 11.0 10.8 11.3 11.3 9.6 10.8 10.9 水およびその他 １００％まで
【０２１８】例１２ 嵩密度１．０２Ｋｇ／Ｌの下記顆粒皿洗い洗剤組成物を本発明に従い調製した
： Ｉ II III IV Ｖ ＳＴＰＰ 30.0 30.0 33.0 34.2 31.1 炭酸塩 30.5 30.5 31.0 30.0 39.4 シリケート 7.4 7.4 7.5 7.2 3.4 メタシリケート ‐ ‐ 4.5 5.1 ‐ ペルカーボネート 4.4 4.2 4.5 4.5 4.0 ＮＡＤＣＣ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ノニオン系 1.2 1.0 0.7 0.8 0.7 ＴＡＥＤ 1.0 ‐ ‐ ‐ 0.8 ＰＡＡＣ ‐ 0.004 0.004 0.004 ‐ ＢｚＰ ‐ ‐ ‐ 1.4 ‐ パラフィン 0.25 0.25 0.25 0.25 ‐ マンナナーゼ 0.01 0.001 0.02 0.001 0.001 プロテアーゼ 0.036 0.015 0.03 0.028 0.03 アミラーゼ 0.003 0.003 0.01 0.006 0.01 リパーゼ 0.005 ‐ 0.001 ‐ ‐ ＢＴＡ 0.15 0.15 0.15 0.15 ‐ 香料 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 サルフェート 23.4 25.0 22.0 18.5 19.3 ｐＨ 10.8 10.8 11.3 11.3 11.5 水およびその他 １００％まで
【０２１９】例１３ 下記の錠剤洗剤組成物は、標準１２ヘッドロータリープレスを用いて、１３Ｋ
Ｎ／ｃｍ２の圧力下で顆粒皿洗い洗剤組成物の圧縮により、本発明に従い調製し
た： Ｉ II III IV Ｖ VI ＳＴＰＰ ‐ 48.8 49.2 38.0 ‐ 46.8 シトレート 26.4 ‐ ‐ ‐ 31.1 ‐ 炭酸塩 ‐ 5.0 14.0 15.4 14.4 23.0 シリケート 26.4 14.8 15.0 12.6 17.7 2.4 マンナナーゼ 0.001 0.02 0.001 0.002 0.03 0.002 プロテアーゼ 0.058 0.072 0.041 0.033 0.052 0.013 アミラーゼ 0.01 0.03 0.012 0.007 0.016 0.002 リパーゼ 0.005 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ペルカーボネート 8.5 7.7 12.2 10.6 15.7 14.4 ノニオン系 1.5 2.0 1.5 1.65 0.8 6.3 ＰＡＡＣ ‐ ‐ 0.02 0.009 ‐ ‐ ＭｎＴＡＣＮ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.007 ‐ ＴＡＥＤ 4.3 2.5 ‐ ‐ 1.3 1.8 ＨＥＤＰ 0.7 ‐ ‐ 0.7 ‐ 0.4 ＤＥＴＰＭＰ 0.65 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ パラフィン 0.4 0.5 0.5 0.55 ‐ ‐ ＢＴＡ 0.2 0.3 0.3 0.3 ‐ ‐ ＰＡ３０ 3.2 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＭＡ／ＡＡ ‐ ‐ ‐ ‐ 4.5 0.55 香料 ‐ ‐ 0.05 0.05 0.2 0.2 サルフェート 24.0 13.0 2.3 ‐ 10.7 3.4 錠剤の重量 25ｇ 25ｇ 20ｇ 30ｇ 18ｇ 20ｇ ｐＨ 10.6 10.6 10.7 10.7 10.9 11.2 水およびその他 １００％まで
【配列表】ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１ 配列の特徴： 長さ：１４０７塩基対 タイプ：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジー：直鎖状 分子タイプ：ゲノムＤＮＡ 原型 特徴： 名称／キー：ＣＤＳ 位置：１‐１４８２ 配列の記載：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１ ATGAAAAAAAAGTTATCACAGATTTATCATTTAATTATTTGCACACTTATAATA AGTGTGGGAATAATGGGGATTACAACGTCCCCATCAGCAGCAAGTACAGGC TTTTATGTTGATGGCAATACGTTATATGACGCAAATGGGCAGCCATTTGTCAT GAGAGGTATTAACCATGGACATGCTTGGTATAAAGACACCGCTTCAACAGCT ATTCCTGCCATTGCAGAGCAAGGCGCCAACACGATTCGTATTGTTTTATCAG ATGGCGGTCAATGGGAAAAAGACGACATTGACACCATTCGTGAAGTCATTG AGCTTGCGGAGCAAAATAAAATGGTGGCTGTCGTTGAAGTTCATGATGCCA CGGGTCGCGATTCGCGCAGTGATTTAAATCGAGCCGTTGATTATTGGATAG AAATGAAAGATGCGCTTATCGGTAAAGAAGATACGGTTATTATTAACATTGCA AACGAGTGGTATGGGAGTTGGGATGGCTCAGCTTGGGCCGATGGCTATATT GATGTCATTCCGAAGCTTCGCGATGCCGGCTTAACACACACCTTAATGGTTG ATGCAGCAGGATGGGGGCAATATCCGCAATCTATTCATGATTACGGACAAG ATGTGTTTAATGCAGATCCGTTAAAAAATACGATGTTCTCCATCCATATGTAT GAGTATGCTGGTGGTGATGCTAACACTGTTAGATCAAATATTGATAGAGTCA TAGATCAAGACCTTGCTCTCGTAATAGGTGAATTCGGTCATAGACATACTGA TGGTGATGTTGATGAAGATACAATCCTTAGTTATTCTGAAGAAACTGGCACA GGGTGGCTCGCTTGGTCTTGGAAAGGCAACAGTACCGAATGGGACTATTTA GACCTTTCAGAAGACTGGGCTGGTCAACATTTAACTGATTGGGGGAATAGAA TTGTCCACGGGGCCGATGGCTTACAGGAAACCTCCAAACCATCCACCGTAT TTACAGATGATAACGGTGGTCACCCTGAACCGCCAACTGCTACTACCTTGTA TGACTTTGAAGGAAGCACACAAGGGTGGCATGGAAGCAACGTGACCGGTG GCCCTTGGTCCGTAACAGAATGGGGTGCTTCAGGTAACTACTCTTTAAAAGC CGATGTAAATTTAACCTCAAATTCTTCACATGAACTGTATAGTGAACAAAGTC GTAATCTACACGGATACTCTCAGCTCAACGCAACCGTTCGCCATGCCAATTG GGGAAATCCCGGTAATGGCATGAATGCAAGACTTTACGTGAAAACGGGCTC TGATTATACATGGCATAGCGGTCCTTTTACACGTATCAATAGCTCCAACTCA GGAACAACGTTATCTTTTGATTTAAACAACATCGAAAATAGTCATCATGTTAG GGAAATAGGCGTGCAATTTTCAGCGGCAGATAATAGCAGTGGTCAAACTGC TCTATACGTTGATAACGTTACTTTAAGATAGＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２ 配列の特徴： 長さ：４９３アミノ酸 タイプ：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 分子タイプ：タンパク質 配列の記載：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２ MKKKLSQIYHLIICTLIISVGIMGITTSPSAASTGFYVDGNTLYDANGQPFVMRGIN HGHAWYKDTASTAIPAIAEQGANTIRIVLSDGGQWEKDDIDTIREVIELAEQNKM VAVVEVHDATGRDSRSDLNRAVDYWIEMKDALIGKEDTVIINIANEWYGSWDGS AWADGYIDVIPKLRDAGLTHTLMVDAAGWGQYPQSIHDYGQDVFNADPLKNTM FSIHMYEYAGGDANTVRSNIDRVIDQDLALVIGEFGHRHTDGDVDEDTILSYSEE TGTGWLAWSWKGNSTEWDYLDLSEDWAGQHLTDWGNRIVHGADGLQETSKP STVFTDDNGGHPEPPTATTLYDFEGSTQGWHGSNVTGGPWSVTEWGASGNY SLKADVNLTSNSSHELYSEQSRNLHGYSQLNATVRHANWGNPGNGMNARLYV KTGSDYTWHSGPFTRINSSNSGTTLSFDLNNIENSHHVREIGVQFSAADNSSGQ TALYVDNVTLRＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３ 配列の特徴： 長さ：１４０７塩基対 タイプ：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジー：直鎖状 分子タイプ：ゲノムＤＮＡ 配列の記載：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３ ATGAAAAAAAAGTTATCACAGATTTATCATTTAATTATTTGCACACTTATAATA AGTGTGGGAATAATGGGGATTACAACGTCCCCATCAGCAGCAAGTACAGGC TTTTATGTTGATGGCAATACGTTATATGACGCAAATGGGCAGCCATTTGTCAT GAGAGGTATTAACCATGGACATGCTTGGTATAAAGACACCGCTTCAACAGCT ATTCCTGCCATTGCAGAGCAAGGCGCCAACACGATTCGTATTGTTTTATCAG ATGGCGGTCAATGGGAAAAAGACGACATTGACACCATTCGTGAAGTCATTG AGCTTGCGGAGCAAAATAAAATGGTGGCTGTCGTTGAAGTTCATGATGCCA CGGGTCGCGATTCGCGCAGTGATTTAAATCGAGCCGTTGATTATTGGATAG AAATGAAAGATGCGCTTATCGGTAAAGAAGATACGGTTATTATTAACATTGCA AACGAGTGGTATGGGAGTTGGGATGGCTCAGCTTGGGCCGATGGCTATATT GATGTCATTCCGAAGCTTCGCGATGCCGGCTTAACACACACCTTAATGGTTG ATGCAGCAGGATGGGGGCAATATCCGCAATCTATTCATGATTACGGACAAG ATGTGTTTAATGCAGATCCGTTAAAAAATACGATGTTCTCCATCCATATGTAT GAGTATGCTGGTGGTGATGCTAACACTGTTAGATCAAATATTGATAGAGTCA TAGATCAAGACCTTGCTCTCGTAATAGGTGAATTCGGTCATAGACATACTGA TGGTGATGTTGATGAAGATACAATCCTTAGTTATTCTGAAGAAACTGGCACA GGGTGGCTCGCTTGGTCTTGGAAAGGCAACAGTACCGAATGGGACTATTTA GACCTTTCAGAAGACTGGGCTGGTCAACATTTAACTGATTGGGGGAATAGAA TTGTCCACGGGGCCGATGGCTTACAGGAAACCTCCAAACCATCCACCGTAT TTACAGATGATAACGGTGGTCACCCTGAACCGCCAACTGCTACTACCTTGTA TGACTTTGAAGGAAGCACACAAGGGTGGCATGGAAGCAACGTGACCGGTG GCCCTTGGTCCGTAACAGAATGGGGTGCTTCAGGTAACTACTCTTTAAAAGC CGATGTAAATTTAACCTCAAATTCTTCACATGAACTGTATAGTGAACAAAGTC GTAATCTACACGGATACTCTCAGCTCAACGCAACCGTTCGCCATGCCAATTG GGGAAATCCCGGTAATGGCATGAATGCAAGACTTTACGTGAAAACGGGCTC TGATTATACATGGCATAGCGGTCCTTTTACACGTATCAATAGCTCCAACTCA GGAACAACGTTATCTTTTGATTTAAACAACATCGAAAATATCATCATGTTAGG GAAATAGＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４ 配列の特徴： 長さ：４６８アミノ酸 タイプ：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 分子タイプ：タンパク質 配列の記載：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４ MKKKLSQIYHLIICTLIISVGIMGITTSPSAASTGFYVDGNTLYDANGQPFVMRGIN HGHAWYKDTASTAIPAIAEQGANTIRIVLSDGGQWEKDDIDTIREVIELAEQNKM VAVVEVHDATGRDSRSDLNRAVDYWIEMKDALIGKEDTVIINIANEWYGSWDGS AWADGYIDVIPKLRDAGLTHTLMVDAAGWGQYPQSIHDYGQDVFNADPLKNTM FSIHMYEYAGGDANTVRSNIDRVIDQDLALVIGEFGHRHTDGDVDEDTILSYSEE TGTGWLAWSWKGNSTEWDYLDLSEDWAGQHLTDWGNRIVHGADGLQETSKP STVFTDDNGGHPEPPTATTLYDFEGSTQGWHGSNVTGGPWSVTEWGASGNY SLKADVNLTSNSSHELYSEQSRNLHGYSQLNATVRHANWGNPGNGMNARLYV KTGSDYTWHSGPFTRINSSNSGTTLSFDLNNIENIIMLGKＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５ 配列の特徴： 長さ：１０２９塩基対 タイプ：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジー：直鎖状 分子タイプ：ゲノムＤＮＡ 配列の記載：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５ 5' AAT TGG CGC ATA CTG TGT CGC CTG TGA ATC CTA ATG CCC AGC AGA CAA CAA AAA CAG TGA TGA ACT GGC TTG CGC ACC TGC CGA ACC GAA CGG AAA ACA GAG TCC TTT CCG GAG CGT TCG GAG GTT ACA GCC ATG ACA CAT TTT CTA TGG CTG AGG CTG ATA GAA TCC GAA GCG CCA CCG GGC AAT CGC CTG CTA TTT ATG GCT GCG ATT ATG CCA GAG GAT GGC TTG AAA CAG CAA ATA TTG AAG ATT CAA TAG ATG TAA GCT GCA ACG GCG ATT TAA TGT CGT ATT GGA AAA ATG GCG GAA TTC CGC AAA TCA GTT TGC ACC TGG CGA ACC CTG CTT TTC AGT CAG GGC ATT TTA AAA CAC CGA TTA CAA ATG ATC AGT ATA AAA ACA TAT TAG ATT CAG CAA CAG CGG AAG GGA AGC GGC TAA ATG CCA TGC TCA GCA AAA TTG CTG ACG GAC TTC AAG AGT TGG AGA ACC AAG GTG TGC CTG TTC TGT TCA GGC CGC TGC ATG AAA TGA ACG GCG AAT GGT TTT GGT GGG GAC TCA CAT CAT ATA ACC AAA AGG ATA ATG AAA GAA TCT CTC TAT ATA AAC AGC TCT ACA AGA AAA TCT ATC ATT ATA TGA CCG ACA CAA GAG GAC TTG ATC ATT TGA TTT GGG TTT ACT CTC CCG ACG CCA ACC GAG ATT TTA AAA CTG ATT TTT ACC CGG GCG CGT CTT ACG TGG ATA TTG TCG GAT TAG ATG CGT ATT TTC AAG ATG CCT ACT CGA TCA ATG GAT ACG ATC AGC TAA CAG CGC TTA ATA AAC CAT TTG CTT TTA CAG AAG TCG GCC CGC AAA CAG CAA ACG GCA GCT TCG ATT ACA GCC TGT TCA TCA ATG CAA TAA AAC AAA AAT ATC CTA AAA CCA TTT ACT TTC TGG CAT GGA ATG ATG AAT GGA GCG CAG CAG TAA ACA AGG GTG CTT CAG CTT TAT ATC ATG ACA GCT GGA CAC TCA ACA AGG GAG AAA TAT GGA ATG GTG ATT CTT TAA CGC CAA TCG TTG AGT GAA TCC GGG ATC 3'ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６ 配列の特徴： 長さ：３６３アミノ酸 タイプ：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 分子タイプ：タンパク質 配列の記載：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６ ydhT 1 LFKKHTISLLIIFLLASAVLAKPIEAHTVSPVNPNAQQTTKTVMNWLAHL 50 ydhT 51 PNRTENRVLSGAFGGYSHDTFSMAEADRIRSATGQSPAIYGCDYARGWLE 100 ydhT 101 TANIEDSIDVSCNGDLMSYWKNGGIPQISLHLANPAFQSGHFKTPITNDQ 150 ydhT 151 YKNILDSATAEGKRLNAMLSKIADGLQELENQGVPVLFRPLHEMNGEWFW 200 ydhT 201 WGLTSYNQKDNERISLYKQLYKKIYHYMTDTRGLDHLIWVYSPDANRDFK 250 ydhT 251 TDFYPGASYVDIVGLDAYFQDAYSINGYDQLTALNKPFAFTEVGPQTANG 300 ydhT 301 SFDYSLFINAIKQKYPKTIYFLAWNDEWSAAVNKGASALYHDSWTLNKGE 350 ydhT 351 IWNGDSLTPIVE*. 363
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (81)指定国 ＥＰ(ＡＴ，ＢＥ，ＣＨ，ＣＹ， ＤＥ，ＤＫ，ＥＳ，ＦＩ，ＦＲ，ＧＢ，ＧＲ，ＩＥ，Ｉ Ｔ，ＬＵ，ＭＣ，ＮＬ，ＰＴ，ＳＥ)，ＯＡ(ＢＦ，ＢＪ ，ＣＦ，ＣＧ，ＣＩ，ＣＭ，ＧＡ，ＧＮ，ＭＬ，ＭＲ， ＮＥ，ＳＮ，ＴＤ，ＴＧ)，ＡＰ(ＧＨ，ＧＭ，ＫＥ，Ｌ Ｓ，ＭＷ，ＳＤ，ＳＺ，ＵＧ，ＺＷ)，ＥＡ(ＡＭ，ＡＺ ，ＢＹ，ＫＧ，ＫＺ，ＭＤ，ＲＵ，ＴＪ，ＴＭ)，ＡＬ ，ＡＭ，ＡＴ，ＡＵ，ＡＺ，ＢＡ，ＢＢ，ＢＧ，ＢＲ， ＢＹ，ＣＡ，ＣＨ，ＣＮ，ＣＵ，ＣＺ，ＤＥ，ＤＫ，Ｅ Ｅ，ＥＳ，ＦＩ，ＧＢ，ＧＥ，ＧＨ，ＧＭ，ＧＷ，ＨＵ ，ＩＤ，ＩＬ，ＩＳ，ＪＰ，ＫＥ，ＫＧ，ＫＰ，ＫＲ， ＫＺ，ＬＣ，ＬＫ，ＬＲ，ＬＳ，ＬＴ，ＬＵ，ＬＶ，Ｍ Ｄ，ＭＧ，ＭＫ，ＭＮ，ＭＷ，ＭＸ，ＮＯ，ＮＺ，ＰＬ ，ＰＴ，ＲＯ，ＲＵ，ＳＤ，ＳＥ，ＳＧ，ＳＩ，ＳＫ， ＳＬ，ＴＪ，ＴＭ，ＴＲ，ＴＴ，ＵＡ，ＵＧ，ＵＳ，Ｕ Ｚ，ＶＮ，ＹＵ，ＺＷ (71)出願人 ＯＮＥ ＰＲＯＣＴＥＲ ＆ ＧＡＮＢＬ Ｅ ＰＬＡＺＡ，ＣＩＮＣＩＮＮＡＴＩ, ＯＨＩＯ，ＵＮＩＴＥＤ ＳＴＡＴＥＳ ＯＦ ＡＭＥＲＩＣＡ Ｆターム(参考） 4B050 CC03 CC07 DD02 LL02 LL04 4H003 AB19 AB27 AB31 AC05 AC08 AE06 DA01 DA03 DA17 DA19 EA12 EA15 EA16 EA20 EA28 EA30 EB08 EB12 EB13 EB19 EB22 EB24 EB26 EB28 EB32 EB37 EB38 EB42 EC01 EC02 EC03 EE05 FA42 FA47

Claims (8)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 マンナナーゼ酵素およびペルカーボネートを含んでなる洗剤組成物。
  2. 【請求項２】 マンナナーゼが全組成物の０．０００１〜２重量％、好ましくは０．０００５
    〜０．５％、更に好ましくは０．００１〜０．０２％の純粋酵素レベルで存在し
    ている、請求項１に記載の洗剤組成物。
  3. 【請求項３】 ペルカーボネートが全組成物の０．１〜５０重量％、好ましくは０．５〜３５
    ％、更に好ましくは１〜２５％のレベルで存在している、請求項１または２に記
    載の洗剤組成物。
  4. 【請求項４】 ペルカーボネートが２５０〜９００μｍの平均粒径を有している、請求項１〜
    ３のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
  5. 【請求項５】 プロテアーゼを更に含んでいる、請求項１〜４のいずれか一項に記載の洗剤組
    成物。
  6. 【請求項６】 プロテアーゼが、ＩＵＰＡＣ分類ＥＣ3.4.-.- からのプロテアーゼ、好ましく
    はＩＵＰＡＣ分類ＥＣ3.4.21.-からのエンド‐セリンプロテアーゼ、更に好まし
    くはＩＵＰＡＣ分類ＥＣ3.4.21.62 からのズブチリシンプロテアーゼである、請
    求項５に記載の洗剤組成物。
  7. 【請求項７】 しみ抜きおよび／または白さ維持向けの、請求項１〜６のいずれか一項に記載
    された組成物の使用。
  8. 【請求項８】 マンナン含有化粧品および食物しみの除去向けの、請求項７に記載の使用。
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